Franz Hofmeister - Franz Hofmeister

Pamětní deska Franze Hofmeistera na 1. lékařská fakulta Univerzity Karlovy v Praze

Franz Hofmeister (30. srpna 1850, Praha - 26. července 1922, Würzburg ) byl časný vědec v oblasti proteinů a je známý svými studiemi solí, které ovlivňují rozpustnost a konformační stabilitu bílkoviny. V roce 1902 Hofmeister jako první navrhl, aby polypeptidy byly aminokyseliny propojeno uživatelem peptidové vazby, i když tento model bílkovin primární struktura byla nezávisle a současně koncipována Emil Fischer.^[1]^[2]

Časný život

Hofmeisterův otec byl lékařem v Praze, kde Hofmeister nejprve začal studovat u fyziologa Karl Hugo Huppert, sám student Carla Lehmanna. Hofmeister Habilitační schrift v roce 1879 se týkalo peptických produktů trávení.

Hofmeister se stal profesorem farmakologie na 1. lékařská fakulta Univerzity Karlovy v Praze v roce 1885, poté se nakonec přestěhoval do Štrasburku v roce 1896.

Série Hofmeister

Hofmeister objevil řadu solí, které mají konzistentní účinky na rozpustnost proteinů a (bylo objeveno později) na stabilitu jejich sekundární a terciární struktura. Zdá se, že anionty mají větší účinek než kationty a jsou obvykle seřazeny

{displaystyle mathrm {F ^ {-} přibližně SO_ {4} ^ {2 -}> HPO_ {4} ^ {2 -}> acetát> Cl ^ {-}> NO_ {3} ^ {-}> Br ^ { -}> ClO_ {3} ^ {-}> I ^ {-}> ClO_ {4} ^ {-}> SCN ^ {-}}}

(Toto je částečný seznam; bylo studováno mnohem více solí.) Pořadí kationů je obvykle uvedeno jako

{displaystyle mathrm {NH_ {4} ^ {+}> K ^ {+}> Na ^ {+}> Li ^ {+}> Mg ^ {2 +}> Ca ^ {2 +}> guanidinium}}

Mechanismus řady Hofmeisterů není zcela jasný, ale zdá se, že je výsledkem hlavně účinků na rozpouštědlo při vyšších koncentracích solí (> 100 mM). První členové řady zvyšují povrchové napětí rozpouštědla a snižují rozpustnost nepolárních molekul (sůl); ve skutečnosti oni posílit the hydrofobní interakce. Naproti tomu pozdější soli v řadě zvyšují rozpustnost nepolárních molekul (sůl v) a snížit pořadí ve vodě; ve skutečnosti oni oslabit the hydrofobní účinek. Tyto soli však také interagují přímo s proteiny (které jsou nabité a mají silné dipólové momenty) a mohou se dokonce specificky vázat (např. Vazba fosfátů a síranů na ribonukleáza A ). Ionty, které mají silný solení účinek jako já⁻ a SCN⁻ jsou silné denaturanty, protože solí v peptidové skupině, a tak interagují mnohem silněji s rozvinutou formou proteinu než s jeho přirozenou formou. V důsledku toho oni sem rozvíjející se reakce.^[3] Kromě toho mohou mít přímé interakce s některými standardními hydrofobními molekulami, např. benzen.

Čištění bílkovin

Význam řady Hofmeister pro ranou práci s bílkovinami by neměl být podceňován, protože poskytoval hlavní nástroj pro čištění proteinů (srážení síranem) v příštích ~ 50 letech, který se dodnes používá. Sám Hofmeister mohl být první, kdo krystalizoval bílkovinu, slepičí vaječný bílek albumin. Opakovaná krystalizace byla oblíbenou technikou čištění v počátcích vědy o bílkovinách a byla nezbytná pro její vývoj.

Návrh primární struktury bílkovin

Hofmeister argumentoval pro peptidové vazby procesem eliminace. C-C, etherové a esterové vazby byly nepravděpodobné vzhledem k digesci trypsin. R = C-N-C = R vazby by mohly být vyloučeny, protože by to znamenalo mnohem větší počet karboxylát skupin, než je experimentálně pozorováno.

Hofmeister také prosazoval peptidové vazby založené na biuretová reakce pozorováno u všech proteinů, ale nikdy u volných aminokyselin. Od té doby biuret má vzorec NH₂-CO-NH-CO-NH₂, což naznačuje přítomnost podobných peptidových vazeb v proteinech.

Viz také

Reference

^ „Hofmeister, Franz“. encyclopedia.com. Citováno 4. dubna 2017.
^ "Protein, sekce: Klasifikace bílkovin". britannica.com. Citováno 4. dubna 2017.
^ Baldwin RL. (1996). „Jak Hofmeisterovy iontové interakce ovlivňují stabilitu proteinu“. Biophys J.. 71 (4): 2056–63. Bibcode:1996BpJ .... 71,2056B. doi:10.1016 / S0006-3495 (96) 79404-3. PMC 1233672. PMID 8889180.

Hofmeister F. (1888) Oblouk. Výňatek Pathol. Pharmakol., 24, 247.
Zhang, Y; Cremer, P (prosinec 2006). "Interakce mezi makromolekulami a ionty: řada Hofmeisterů". Aktuální názor na chemickou biologii. 10 (6): 658–63. doi:10.1016 / j.cbpa.2006.09.020. PMID 17035073.
Zhou, Huan-Xiang (říjen 2005). „Interakce makromolekul s ionty solí: elektrostatická teorie pro Hofmeisterův efekt“. Proteiny: struktura, funkce a bioinformatika. 61 (1): 69–78. doi:10,1002 / prot. 20500. PMID 16044460. S2CID 4996928.
Tanford C a Reynolds J. (2001) Přírodní roboti: historie bílkovin, Oxford University Press. ISBN 0-19-850466-7
Creighton TE. (1993) Proteiny, 2. vyd., W. H. Freeman. ISBN 0-7167-2317-4
Jencks WP. (1969) Katalýza v chemii a enzymologii, Dover republication (1987). ISBN 0-486-65460-5
Collins, KD .; Washabaugh, MW. (1985). „Hofmeisterův efekt a chování vody na rozhraní“. Q Rev Biophys. 18 (4): 323–422. doi:10.1017 / s0033583500005369. PMID 3916340.
John Leo, Abernethy (1967). „Franz Hofmeister - Dopad jeho života a výzkumu chemie“. Journal of Chemical Education. 44 (3): 177–80. Bibcode:1967JChEd..44..177A. doi:10.1021 / ed044p177. PMID 5343300.

externí odkazy

Díla nebo o Franzovi Hofmeisterovi na Internetový archiv

[1] „Hofmeister, Franz“. encyclopedia.com. Citováno 4. dubna 2017.

[2] "Protein, sekce: Klasifikace bílkovin". britannica.com. Citováno 4. dubna 2017.

[baldwin-3] Baldwin RL. (1996). „Jak Hofmeisterovy iontové interakce ovlivňují stabilitu proteinu“. Biophys J.. 71 (4): 2056–63. Bibcode:1996BpJ .... 71,2056B. doi:10.1016 / S0006-3495 (96) 79404-3. PMC 1233672. PMID 8889180.

[1]

[2]

[3]