Solení - Salting in

Solení odkazuje na účinek, kde zvýšení iontová síla a řešení zvyšuje rozpustnost rozpuštěné látky, například a protein. Tento účinek bývá pozorován při nižších hodnotách iontové síly.[Citace je zapotřebí ]Rozpustnost bílkovin je komplexní funkcí fyzikálně-chemické povaha bílkoviny, pH, teplota a koncentrace použité soli. Záleží také na tom, zda je sůl kosmotropní, čímž sůl stabilizuje vodu. Rozpustnost proteinů se obvykle mírně zvyšuje v přítomnosti soli, která se označuje jako „solení“. Při vysokých koncentracích soli však rozpustnost proteinů prudce klesá a proteiny se mohou vysrážet, což se označuje jako „solení“.

Iontové interakce

Počáteční solení v nízkých koncentracích vysvětluje Teorie Debye – Huckel. Proteiny jsou obklopeny solí protiionty (ionty opačného čistého náboje) a tento screening má za následek snížení elektrostatické volné energie proteinu a zvýšení aktivity rozpouštědla, což vede ke zvýšení rozpustnosti. Tato teorie předpovídá, že logaritmus rozpustnosti je úměrný druhé odmocnině iontové síly.

Chování proteinů v roztocích při vysokých koncentracích solí vysvětluje John Gamble Kirkwood. Množství solných iontů snižuje solvatační sílu solných iontů, což vede ke snížení rozpustnosti proteinů a výsledkům srážení.

Při vysokých koncentracích solí je rozpustnost dána následujícím empirickým vyjádřením.

log S = B - KI

kde S je rozpustnost proteinu, B je konstanta (funkce proteinu, pH a teplota), K je konstanta solení (funkce pH, míchání a soli) a I je iontová síla soli. Tento výraz je přibližný k výrazu, který navrhli Long a McDevit.[1]

Viz také

Reference

  1. ^ F.A. Long, W.F. McDevit, Chem. Rev., 51, (119) 1952

externí odkazy

zdroj ref Chem. Rev.