Rodina oxidoreduktázy závislá na FAD - FAD dependent oxidoreductase family
 | Tento článek možná bude muset být přepsáno vyhovět požadavkům Wikipedie standardy kvality. (Listopad 2017) |
| FAD závislá oxidoreduktáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura oxidázy d-aminokyseliny v komplexu se dvěma molekulami anthranylátu | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | DAO | ||||||||
| Pfam | PF01266 | ||||||||
| Pfam klan | CL0063 | ||||||||
| InterPro | IPR006076 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00753 | ||||||||
| SCOP2 | 1kif / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| Membranome | 249 | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii se Rodina oxidoreduktázy závislá na FAD bílkovin je rodina FAD závislý oxidoreduktázy. Mezi členy této rodiny patří Glycerol-3-fosfátdehydrogenáza ES 1.1.99.5, Sarkosin oxidáza beta podjednotka ES 1.5.3.1, D-aminokyselina dehydrogenáza ES 1.4.99.1, D-aspartát oxidáza ES 1.4.3.1.
D-aminokyselinová oxidáza ES 1.4.3.3 (DAMOX nebo DAO) je flavoenzym FAD katalýzy the oxidace neutrálního a základního D-aminokyseliny na jejich odpovídající ketokyseliny. DAO byly charakterizovány a seřazeno v houby a obratlovců kde je známo, že se nacházejí v peroxisomy.
D-aspartát oxidáza ES 1.4.3.1 (DASOX) [1] je enzym, strukturálně související s DAO, který katalyzuje stejnou reakci, ale je aktivní pouze vůči dikarboxylovým D-aminokyselinám. V DAO, a konzervovaný histidin byl ukázán [2] být důležité pro enzym je katalytické aktivita.
Viz také
- DAO
- D-aminokyselina dehydrogenáza
- D-aminokyselinová oxidáza
- D-aspartát oxidáza
- Glycerol-3-fosfátdehydrogenáza
- Sarkosin oxidáza
Reference
- ^ Negri A, Ceciliani F, Tedeschi G, Simonic T, Ronchi S (červen 1992). "Primární struktura flavoprotein D-aspartát oxidázy z hovězí ledviny". J. Biol. Chem. 267 (17): 11865–71. PMID 1601857.
- ^ Miyano M, Fukui K, Watanabe F, Takahashi S, Tada M, Kanashiro M, Miyake Y (leden 1991). "Studie na Phe-228 a Leu-307 rekombinantních mutantech oxidázy D-aminokyselin ledvin prasečích ledvin: exprese, čištění a charakterizace". J. Biochem. 109 (1): 171–7. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a123340. PMID 1673125.