DSSP (algoritmus pro odhad vodíkové vazby) - DSSP (hydrogen bond estimation algorithm)

The DSSP Algoritmus je standardní metoda přiřazování sekundární struktura do aminokyseliny vzhledem k souřadnicím atomového rozlišení proteinu. Zkratka je zmíněna pouze jednou v článku z roku 1983 popisujícím tento algoritmus,^[1] kde je to název Pascal program, který implementuje algoritmus Definujte sekundární strukturu proteinů.

Algoritmus

DSSP začíná identifikací uvnitř páteře Vodíkové vazby proteinu pomocí čistě elektrostatické definice, za předpokladu částečných nábojů -0,42 E a +0,20 E na karbonylový kyslík a amidový vodík, jejich protiklady jsou přiřazeny karbonylovému uhlíku a amidovému dusíku. Vodíková vazba je identifikována, pokud E v následující rovnici je méně než -0,5 kcal / mol:

${displaystyle E = 0,084left {{frac {1} {r_ {ON}}} + {frac {1} {r_ {CH}}} - {frac {1} {r_ {OH}}} - {frac {1 } {r_ {CN}}} ight} cdot 332, mathrm {kcal / mol}}$

Kde ${displaystyle r_ {AB}}$ termíny označují vzdálenost mezi atomy A a B, vzaté z atomů uhlíku (C) a kyslíku (O) skupiny C = O a atomů dusíku (N) a vodíku (H) skupiny N-H.

Na základě toho je přiřazeno osm typů sekundární struktury. The 3₁₀ spirála, α šroubovice a π šroubovice mít symboly G, H a Já a jsou rozpoznávány podle opakující se sekvence vodíkových vazeb, ve kterých jsou zbytky tři, čtyři nebo pět zbytků od sebe. Dva typy beta list struktury existují; A beta most má symbol B zatímco delší sady vodíkových vazeb a beta boule mít symbol E. T se používá pro zatáčky, s vodíkovými vazbami typickými pro šroubovice, S se používá pro oblasti s vysokým zakřivením (kde úhel mezi ${displaystyle {overrightarrow {C_ {i} ^ {alpha} C_ {i + 2} ^ {alpha}}}}$ a ${displaystyle {overrightarrow {C_ {i-2} ^ {alpha} C_ {i} ^ {alpha}}}}$ je alespoň 70 °) a mezera (nebo mezera) se použije, pokud neplatí žádné jiné pravidlo odkazující na smyčky.^[3] Těchto osm typů je obvykle seskupeno do tří větších tříd: spirála (G, H a Já), pramen (E a B) a smyčka (S, T, a C, kde C někdy je reprezentován také jako prázdné místo).

π šroubovice

V původním algoritmu DSSP byly zbytky přednostně přiřazeny α helixům, spíše než π šroubovice. V roce 2011 se ukázalo, že DSSP nedokázal anotovat mnoho „kryptických“ π helixů, které jsou obvykle lemovány α helixy.^[4] V roce 2012 byl DSSP přepsán tak, že přiřazení π helixů bylo upřednostňováno před α helixy, což vedlo k lepší detekci π helixů. ^[3] Verze DSSP od 2.1.0 a dále proto produkují mírně odlišný výstup od starších verzí.

Varianty

V roce 2002 bylo vyvinuto kontinuální přiřazení DSSP zavedením několika prahových hodnot vodíkových vazeb, kde bylo zjištěno, že nové přiřazení koreluje s pohybem proteinu.^[5]

Viz také

• STRIDE (protein) alternativní algoritmus
• Chris Sander (vědec)

Reference

externí odkazy

• Nástroj pro analýzu DSSP
• Kontinuální nástroj DSSP