Kolitóza - Colitose - Wikipedia

Kolitóza
Kosterní vzorec kolitózy
Kuličkový model molekuly kolitózy
Jména
Název IUPAC
(2S, 4S, 5S) -2,4,5-trihydroxyhexanal
Identifikátory
3D model (JSmol )
ChemSpider
Vlastnosti
C6H12Ó4
Molární hmotnost148,15 g / mol
Hustota1,25 g / ml
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒N ověřit (co je šekY☒N ?)
Reference Infoboxu

Kolitóza (nebo GDP-kolitóza) je a manóza -odvozený 3,6-dideoxysachar produkovaný určitými bakteriemi. Je složkou lipopolysacharid.[1]

Biologická role

Kolitóza se nachází v O-antigenu určitých Gramnegativní bakterie jako např Escherichia coli, Yersinia pseudotuberculosis, Salmonella enterica, Vibrio cholerae a v mořských bakteriích, jako je Pseudoalteromonas sp.[1][2] Cukr byl poprvé izolován v roce 1958,[3] a následně byl enzymaticky syntetizován v roce 1962.[4]

Biosyntéza

HDP-Ldráha biosyntézy kololitózy. Pro přehlednost jsou skupiny modifikované předchozím enzymatickým krokem zvýrazněny žlutě.

Biosyntéza kolitózy začíná ColE, manosa-1-fosfát guanylyltransferázou, která katalyzuje přidání GMP skupina na manózu, poddajná GDP-manóza. V dalším kroku ColB, an NADP -závislý enzym dehydrogenáza-reduktáza s krátkým řetězcem, katalyzuje oxidaci na C-4 a odstranění hydroxylové skupiny na C-6. Výsledný produkt, GDP-4-keto-6-deoxymanóza, potom reaguje s PLP -závislý enzym GDP-4-keto-6-deoxymannóza-3-dehydratáza (ColD), který odstraňuje hydroxylovou skupinu na C-3 podobným způsobem jako serin dehydratáza. V závěrečném kroku produkt ColD, GDP-4-keto-3,6-dideoxymannóza, reaguje s ColC, což snižuje ketonovou funkčnost na C-4 zpět na alkohol a převrací konfiguraci kolem C-5.[5]

Výsledný produkt, GDP-L-kolitóza, je pak začleněna do O-antigenu pomocí glykosyltransferázy a Ó-proteiny zpracovávající antigen. Další reakce spojují O-antigen s jádrovým polysacharidem a tvoří celý lipopolysacharid.

GDP-4-keto-6-deoxymannóza-3-dehydratáza (ColD)

ColD je závislý na PLP enzym zodpovědný za odstranění C-3 'hydroxylové skupiny během biosyntézy GDP-kolitózy.[5] Je to produkt společnosti Wbdk nebo Studený geny v Escherichia coli O55 nebo Salmonella enterica, respektive, a běžně se označuje jako ColD.[1]

Využití v biotechnologiích

I když je cukr relativně vzácný, poslední práce s glykosyltransferázy naznačuje, že temné cukry, jako je kolitóza, mohou být zabudovány do existujících struktur přírodních produktů, čímž se vytvoří nové a potenciálně terapeutické sloučeniny.[6]

Reference

  1. ^ A b C Samuel G, Reeves P (listopad 2003). „Biosyntéza O-antigenů: geny a dráhy zapojené do syntézy nukleotidových prekurzorů cukru a sestavování O-antigenu“. Výzkum sacharidů. 338 (23): 2503–19. doi:10.1016 / j.carres.2003.07.009. PMID  14670712.
  2. ^ Muldoon J, Perepelov AV, Shashkov AS a kol. (Červen 2001). "Struktura O-specifického polysacharidu obsahujícího kolitózu mořské bakterie Pseudoalteromonas tetraodonis IAM 14160 (T)". Výzkum sacharidů. 333 (1): 41–6. doi:10.1016 / S0008-6215 (01) 00121-5. PMID  11423109.
  3. ^ Luderitz O, Staub AM, Stirm S, Westphal O (1958). „[Kolitóza, 3-desoxy-L-fukóza, nový stavební blok cukru s imunospecifickými funkcemi v endotoxinech, lipopolysacharidech, některých gramnegativních bakterií.]“. Biochemische Zeitschrift (v němčině). 330 (3): 193–7. PMID  13546193.
  4. ^ Heath EC, ELBEIN AD (červenec 1962). „Enzymatická syntéza guanosindifosfát-kolitózy mutantním kmenem Escherichia coli“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 48: 1209–16. doi:10.1073 / pnas.48.7.1209. PMC  220934. PMID  13905784.
  5. ^ A b Alam J, Beyer N, Liu HW (prosinec 2004). „Biosyntéza kolitózy: exprese, čištění a mechanická charakterizace GDP-4-keto-6-deoxy-D-manóza-3-dehydrázy (ColD) a GDP-L-kolitózasyntázy (ColC)“. Biochemie. 43 (51): 16450–60. doi:10.1021 / bi0483763. PMID  15610039.
  6. ^ Zhang C, Griffith BR, Fu Q a kol. (Září 2006). „Využití reverzibility reakcí katalyzovaných glykosyltransferázou přírodního produktu“. Věda. 313 (5791): 1291–4. doi:10.1126 / science.1130028. PMID  16946071.