Komplex bakteriální antény - Bacterial antenna complex
![]() | tento článek může být pro většinu čtenářů příliš technická na to, aby tomu rozuměli. Prosím pomozte to vylepšit na aby to bylo srozumitelné pro neodborníky, aniž by byly odstraněny technické podrobnosti. (Červen 2016) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) |
Anténní komplex alfa / beta podjednotka | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Struktura komplexu pro sběr světla II.[1] | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | LHC | ||||||||
Pfam | PF00556 | ||||||||
InterPro | IPR000066 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00748 | ||||||||
SCOP2 | 1 hod / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
OPM nadčeleď | 2 | ||||||||
OPM protein | 1 hod | ||||||||
|
Komplexní proteiny bakteriální antény jsou hlavní součásti absorbující světlo fotosyntetický bakterie.[1] Také známý jako světelný komplex / systém, komplex bakteriální antény je zodpovědný za přenos sluneční energie do fotosyntetické reakční centrum.[2]
Fotosyntetické bakterie Inall mají podobné vlastnosti. Skládají se z pigmentů absorbujících světlo, které jsou buď nekovalentně spojeny s integrálními proteiny v případě fialových fotosyntetických bakterií a sinic, nebo jsou přítomny v chlorosomy v případě zelených fotosyntetických bakterií.[3][4] Světlo absorbující pigmenty v chlorosomech se nespojují s integrálními proteiny pro sestavení.[3] Zelené a fialové fotosyntetické bakterie využívají různé molekuly bakteriochlorofylu, zatímco sinice obsahují chlorofyl, pigmenty absorbující světlo, které se nacházejí v rostlinách.[4][3][2] Fialové fotosyntetické bakterie, zejména Rhodopseudomonos acidofilie fialové nesírové bakterie, byly jednou z hlavních skupin organismů používaných ke studiu komplexů bakteriálních antén, o fotosyntetických složkách této skupiny se toho ví tolik.[5]
Ve fialových fotosyntetických bakteriích
Ve fotosyntéze fialové bakterie obvykle existují dva anténní komplexy, které se obecně skládají ze dvou typů polypeptidy (řetězce alfa a beta).[6][7][2] Tyto proteiny jsou uspořádány prstencovitým způsobem a vytvářejí válec, který překlenuje membránu; proteiny váží dva nebo tři typy bakteriochlorofyl (BChl) molekuly a různé typy karotenoidy v závislosti na druhu.[6][7] LH2 je komplex vnější antény, který překlenuje membránu. Je periferní k LH1, anténnímu komplexu (také známému jako komplex antény jádra), který je přímo spojen s reakčním centrem.[2][5][8] Na rozdíl od komplexů LH1 se množství přítomných komplexů LH2 mění s podmínkami růstu a intenzitou světla.[2]
Alfa i beta řetězce anténních komplexů jsou malé proteiny o velikosti 42 až 68 zbytky které sdílejí třídoménovou organizaci. Skládají se z N-terminálu hydrofilní cytoplazmatický doména následovaná transmembránovou oblastí a C-terminální hydrofilní periplazmatický doména. V transmembránové oblasti obou řetězců je zachována histidin který se pravděpodobně podílí na vazbě atomu hořčíku bakteriochlorofylové skupiny. Beta řetězce obsahují další konzervovaný histidin, který je umístěn na C-terminálním konci cytoplazmatické domény a o kterém se také předpokládá, že je zapojen do bakteriochlorofylové vazby.
Konkrétní chemické prostředí molekul Bchl ovlivňuje vlnovou délku světla, které jsou schopny absorbovat.[2][8] LH2 komplexy R. acidofily mít BChl A molekuly, které absorbují při 850 nm, respektive 800 nm.[2][8] BChl A molekuly, které absorbují při 850 nm, jsou přítomny v hydrofobním prostředí.[2][8] Tyto pigmenty jsou v kontaktu s řadou nepolárních, hydrofobních zbytků.[8] BChl A molekuly, které absorbují při 800 nm, jsou přítomny v relativně polárním prostředí.[2][8] Je za to zodpovědný formulovaný N-konec alfa polypeptidu, blízký histidin a molekula vody.[2]
V zelených fotosyntetických bakteriích
Vidět chlorosomy.
U sinic
Vidět phycobilisome a Světelné komplexy zelených rostlin.
Podskupiny
- Anténní komplex, alfa podjednotka InterPro: IPR002361
- Anténní komplex, beta podjednotka InterPro: IPR002362
Reference
- ^ A b Koepke J, Hu X, Muenke C, Schulten K, Michel H (květen 1996). „Krystalová struktura komplexu II (B800-850) sklízejícího světlo z Rhodospirillum molischianum“. Struktura. 4 (5): 581–97. doi:10.1016 / S0969-2126 (96) 00063-9. PMID 8736556.
- ^ A b C d E F G h i j Kühlbrandt, Werner (červen 1995). "Struktura a funkce komplexů bakteriálních zdrojů světla". Struktura. 3 (6): 521–525. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00184-8. PMID 8590011.
- ^ A b C Tang, Kuo-Hsiang; Blankenship, Robert E. (28. června 2011). „Studie neutronů a rozptylu světla komplexů fotosyntetických antén sběru světla“. Fotosyntetický výzkum. 111 (1–2): 205–217. doi:10.1007 / s11120-011-9665-x. PMID 21710338. S2CID 18007655.
- ^ A b Chen, Min; Zhang, Yinan; Blankenship, Robert E. (3. října 2007). „Nomenklatura pro membránově vázané komplexy sinic pro sběr světla“. Fotosyntetický výzkum. 95 (2–3): 147–154. doi:10.1007 / s11120-007-9255-0. PMID 17912604. S2CID 23541504.
- ^ A b Codgell, Richard J .; Isaacs, Neil W .; Howard, Tina D .; McLuskey, Karen; Niall, J. Fraser; Prince, Stephen M. (červenec 1999). „Jak fotosyntetizující bakterie sklízejí sluneční energii“. Journal of Bacteriology. 181 (13): 3869–3879. doi:10.1128 / JB.181.13.3869-3879.1999. PMC 93873. PMID 10383951.
- ^ A b Wagner-Huber R, Brunisholz RA, Bissig I, Frank G, Suter F, Zuber H (1992). "Primární struktura anténních polypeptidů Ectothiorhodospira halochloris a Ectothiorhodospira halophila. Čtyři anténní polypeptidy jádrového typu v E. halochloris a E. halophila". Eur. J. Biochem. 205 (3): 917–925. doi:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16858.x. PMID 1577009.
- ^ A b Brunisholz RA, Zuber H (1992). "Struktura, funkce a organizace anténních polypeptidů a anténních komplexů ze tří čeledí Rhodospirillaneae". J. Photochem. Fotobiol. B. 15 (1): 113–140. doi:10.1016/1011-1344(92)87010-7. PMID 1460542.
- ^ A b C d E F McDermott, G .; Prince, S. M .; Freer, A. A .; Hawthornthwaite-Lawless, A. M .; Papiz, M. Z .; Cogdell, R. J .; Isaacs, N. W. (06.04.1995). „Krystalová struktura integrálního membránového komplexu pro sběr světla z fotosyntetizujících bakterií“. Příroda. 374 (6522): 517–521. Bibcode:1995 Natur.374..517M. doi:10.1038 / 374517a0. ISSN 1476-4687. S2CID 4258914.