Ars operon - Ars operon
| Anion-transportující ATPáza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | ArsA_ATPase | ||||||||
| Pfam | PF02374 | ||||||||
| Pfam klan | CL0023 | ||||||||
| SCOP2 | 1f48 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 3.A.4 | ||||||||
| |||||||||
| ArsB | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | ArsB | ||||||||
| Pfam | PF02040 | ||||||||
| Pfam klan | CL0182 | ||||||||
| InterPro | IPR000802 | ||||||||
| TCDB | 3.A.4 | ||||||||
| |||||||||
| ArsC | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 yffb (pa3664) protein | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | ArsC | ||||||||
| Pfam | PF03960 | ||||||||
| Pfam klan | CL0172 | ||||||||
| InterPro | IPR006660 | ||||||||
| SCOP2 | 1i9d / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| ArsD | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | ArsD | ||||||||
| Pfam | PF06953 | ||||||||
| Pfam klan | CL0172 | ||||||||
| InterPro | IPR010712 | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii se ars operon je operon nalezeno v několika bakteriální taxon. Je to nutné pro detoxikace z arzeničnan, arzenit, a antimonit.[1] Tento systém transportuje arsenit a antimonit z buňka. Pumpa se skládá ze dvou polypeptidů, produktů arsA a arsB geny. Tato dvě podjednotka enzym vytváří odolnost vůči arsenitu a antimonitu. Arsenát však musí být nejprve snížena na arzenit před jeho extrudací. Třetí gen, arsC, rozšiřuje Podklad specifičnost umožňující čerpání arzeničnanu a odolnost. ArsC je přibližně 150 zbytků arzeničnanu reduktáza který používá snížena glutathion (GSH) převést arzeničnan na arzenit pomocí a redox aktivní cystein zbytek v Aktivní stránky. ArsC tvoří aktivní kvartér komplex s GSH, arzeničnanem a glutaredoxin 1 (Grx1). Strom ligandy musí být přítomny současně pro snížení nastat.[2]
ArsA a ArsB
ArsA a ArsB tvoří ATPázu translokační s anionty.[3] ArsB protein se vyznačuje celkově hydrofobní v souladu s jeho rolí jako kanálu spojeného s membránou. Sekvenční analýza odhaluje přítomnost 13 domnělých transmembránových (TM) regionů.
ArsC
Protein arsC struktura byl vyřešen.[4] Patří k thioredoxin nadčeleď složit který je definován a beta-list jádro obklopené alfa-šroubovice. Aktivní cystein zbytek ArsC se nachází ve smyčce mezi prvním beta-řetězcem a první šroubovicí, což je také konzervovaný v proteinu Spx a jeho homology.
Rodina arsC také zahrnuje Spx bílkoviny což jsou Grampozitivní bakteriální transkripční faktory že regulovat the transkripce více geny v reakci na disulfid stres.[5]
ArsD a ArsR
ArsD je trans-působící represor operonu arsRDABC, který propůjčuje rezistenci vůči arsenikům a antimoniálům Escherichia coli. Má dva páry vicinální cystein zbytky Cys (12) -Cys (13) a Cys (112) -Cys (113), které potenciálně tvoří oddělené vazebná místa pro metaloidy, které spouští disociace ArsD z operonu. Jako však homodimer má čtyři vicinální cystein páry.[6] Rodina ArsD se skládá z několika bakteriální arzenický odpor operon trans-působící represor ArsD bílkoviny.
ArsR je trans-působící regulační protein. Funguje jako represor na operonu arsRDABC, když v buňce není přítomen arsen. Pokud je v buňce přítomen arsen, ztratí ArsR afinitu k operátorovi a RNA polymeráza může přepsat geny arsDCAB.[7][8]ArsD a ArsR spolupracují na regulaci operonu ars.[9]
arzénový chaperon, ArsD, kódovaný operonem arsRDABC z Escherichia coli. ArsD přenáší trojmocné metaloidy na ArsA, katalytickou podjednotku efluxní pumpy As (III) / Sb (III). Interakce s ArsD zvyšuje afinitu ArsA k arsenitu, čímž zvyšuje jeho aktivitu ATPázy při nižších koncentracích arsenitu a zvyšuje rychlost vytlačování arsenitu.[10]
Reference
- ^ Carlin A, Shi W, Dey S, Rosen BP (únor 1995). „Ars operon z Escherichia coli uděluje arzenický a antimoniální odpor“. J. Bacteriol. 177 (4): 981–6. doi:10.1128 / jb.177.4.981-986.1995. PMC 176692. PMID 7860609.
- ^ Liu J, Rosen BP (srpen 1997). "Ligandové interakce ArsC arzeničnan reduktázy". J. Biol. Chem. 272 (34): 21084–9. doi:10.1074 / jbc.272.34.21084. PMID 9261111.
- ^ Rosen BP (1990). "Plazmidem kódované čerpadlo arzénového odporu: aniont translokační ATPáza". Res Microbiol. 141 (3): 336–41. doi:10.1016 / 0923-2508 (90) 90008-e. PMID 1704144.
- ^ Martin P, DeMel S, Shi J, Gladysheva T, Gatti DL, Rosen BP, Edwards BF (listopad 2001). „Pohledy na strukturu, solvataci a mechanismus ArsC arsenát reduktázy, nového enzymu pro detoxifikaci arsenu“. Struktura. 9 (11): 1071–81. doi:10.1016 / S0969-2126 (01) 00672-4. PMID 11709171.
- ^ Zuber P (duben 2004). „Interakce Spx-RNA polymerázy a globální kontrola transkripce během oxidačního stresu“. J. Bacteriol. 186 (7): 1911–8. doi:10.1128 / jb.186.7.1911-1918.2004. PMC 374421. PMID 15028674.
- ^ Li S, Rosen BP, Borges-Walmsley MI, Walmsley AR (červenec 2002). „Důkazy o kooperativitě mezi čtyřmi vazebnými místy dimerního ArsD, transkripčního regulátoru reagujícího na As (III)“. J. Biol. Chem. 277 (29): 25992–6002. doi:10.1074 / jbc.M201619200. PMID 11980902.
- ^ „Home - Springer“.
- ^ Xu C, Rosen BP (1997). „Dimerizace je nezbytná pro vazbu a represi DNA pomocí metaloregulačního proteinu ArsR Escherichia coli“. J. Biol. Chem. 272 (25): 15734–8. doi:10.1074 / jbc.272.25.15734. PMID 9188467.
- ^ Chen, Yanxiang; Rosen, Barry P. (1997). "Metaloregulační vlastnosti represoru ArsD". Journal of Biological Chemistry. 272 (22): 14257–14262. doi:10.1074 / jbc.272.22.14257. PMID 9162059.
- ^ Li X, Krumholz LR (2007). „Regulace rezistence na arzeničnan u Desulfovibrio desulfuricans G20 operonem arsRBCC a genem arsC“. J. Bacteriol. 189 (10): 3705–11. doi:10.1128 / JB.01913-06. PMC 1913334. PMID 17337573.