Transportéry ArsB a ArsAB - ArsB and ArsAB transporters

Arsenitová a antimonitová vývěva
Identifikátory
SymbolArsA
PfamPF02374
InterProIPR027541
CHYTRÝSM00382
TCDB3.A.4
OPM nadčeleď124
OPM protein3sja
Arsenical pump membránový protein
Identifikátory
SymbolArsB
PfamPF02040
InterProIPR000802
TCDB2.A.45

Arsenit rezistenční (Ars) efluxní pumpy bakterií se mohou skládat ze dvou proteinů, ArsB (TC # 2.A.45.1.1; složka integrální membrány s dvanácti transmembránovými klíči) a ArsA (TC # 3.A.4.1.1; the Hydrolýza ATP, transport energizující podjednotku, jako u chromozomálně kódovaného E-coli systému), nebo jednoho proteinu (pouze ArsB integrální membránový protein plazmidově kódovaného Staphylococcus Systém).[1][2][3] Proteiny ArsA mají dvě vazebné domény ATP a pravděpodobně vznikly duplikací tandemového genu. Všechny proteiny ArsB mají dvanáct transmembránových klíčů a mohou také vzniknout při události duplikace tandemového genu. Strukturálně se čerpadla Ars podobají Odtoková čerpadla typu ABC, ale mezi pumpami Ars a ABC neexistuje významná sekvenční podobnost. Pokud je k dispozici pouze ArsB, systém pracuje mechanismem závislým na pmf a následně patří do TC podtřídy 2.A (tj.TC # 2.A.45 ). Když je také přítomen ArsA, hydrolýza ATP pohání eflux, a následně systém patří do TC podtřídy 3.A (tj. TC # 3.A.4 ). ArsB se proto v systému TC objeví dvakrát (ArsB a ArsAB), ale ArsA se objeví jen jednou. Tato čerpadla aktivně vytlačují obě arzenit a antimonit.[1][2][3][4]

Homologie

Homology ArsB najdete v Gramnegativní a Grampozitivní bakterie stejně jako sinice. Homology se také nacházejí v archaea a eukarya. V jednom organismu může být někdy nalezeno několik paralogů. Mezi vzdálenými homology nalezenými v eukaryotech jsou členové Rodina DASS (TC # 2.A.47 ) včetně krysí ledviny Na+: síranový kotransporter (Q07782 ) a lidská ledvina Na+: dikarboxylátový kotransporter (gbU26209[trvalý mrtvý odkaz ]). ArsB proteiny jsou proto členy nadrodiny (nazývané Nadčeleď IT (iontový transportér) ).[5][6] ArsB však jedinečně získal schopnost fungovat ve spojení s ArsA, aby spojil hydrolýzu ATP s aniontovým odtokem. ArsAB patří do nadrodiny ArsA ATPase.

Jedinečným členem rodiny ArsB je rýžový křemík (křemičitan ) efluxní čerpadlo, Lsi2 (TC # 2.A.45.2.4 ). Systémy absorpce křemíku, Lsi1 (TC # 1.A.8.12.2 ) a Lsi2 jsou exprimovány v kořenech na plazmatických membránách buněk v obou exodermis a endodermis. Na rozdíl od Lsi1, který je lokalizován na distální straně, je Lsi2 lokalizován na proximální straně stejných buněk. Tyto buňky tedy mají transportér přílivu na jedné straně a efluxní transportér na druhé straně buňky, aby umožňovaly efektivní transcelulární transport živin.[7][8]

Proteiny ArsA jsou homologní k proteinům dusičnanu železnatého (NifH) 2 bakterií ak protochlorofylid reduktáza železné síry ATP-vazebné proteiny sinic, řas a rostlin.

Mechanismus

Homology ArsA se nacházejí v bakteriích, archeaách a eukarijích (živočichů i rostlinách), ale v databázích je jich mnohem méně než proteinů ArsB, což naznačuje, že mnoho homologů ArsB funguje mechanismem závislým na PMF, pravděpodobně arzenitem: H+ antiportový mechanismus.[9]

V E-coli Transportér ArsAB, ArsA i ArsB rozpoznávají a váží své aniontové substráty. Byl navržen model, ve kterém ArsA střídá dvě prakticky exkluzivní konformace.[10] V jednom (ArsA1) web A1 je uzavřen, ale web A2 je otevřený, ale na druhém místě (ArsA2) opak je pravdou. Antimonit [Sb (III)] izoluje ArsA v ArsA1 konformace, která katalyzuje hydrolýzu ATP na A2 k řízení ArsA mezi konformacemi, které mají vysokou (nukleotidově vázaný ArsA) a nízkou (bez nukleotidů ArsA) afinitu k antimonitu. Navrhuje se, aby ArsA používala tento proces k oddělení Sb (III) a jeho vysunutí do kanálu ArsB.[10][9][11]

V případě ArsAB jsou na rozhraní těchto dvou polovin dvě domény vázající nukleotidy a doména vázající metaloidy.[12] Ukázalo se, že Cys-113 a Cys-422 tvoří vysoce afinitní metaloidové vazebné místo. Krystalová struktura ArsA ukazuje dva další vázané metaloidové atomy, jeden ligandovaný k Cys-172 a His-453 a druhý ligandovaný k His-148 a Ser-420. V ArsA je pouze jedno vysoce afinitní metaloidové vazebné místo. Cys-172 řídí afinitu tohoto místa k metaloidu a tím i účinnost metaloaktivace efluxní pumpy ArsAB.[12]

Transportní reakce

Celková reakce katalyzovaná ArsB (pravděpodobně uniportem) je:

Arsenit nebo Antimonit (dovnitř) → Arsenit nebo Antimonit (ven).

Celková reakce katalyzovaná ArsB-ArsA je:

Arsenit nebo Antimonit (vstup) + ATP ⇌ Arsenit nebo Antimonit (výstup) + ADP + Pi.

Viz také

Reference

  1. ^ A b Rensing C, Ghosh M, Rosen BP (říjen 1999). „Rodiny ATPáz transportujících ionty měkkých kovů“. Journal of Bacteriology. 181 (19): 5891–7. doi:10.1128 / JB.181.19.5891-5897.1999. PMC  103614. PMID  10498699.
  2. ^ A b Rosen BP (01.01.1999). "Role efluxu v bakteriální rezistenci na měkké kovy a metaloidy". Eseje v biochemii. 34: 1–15. doi:10.1042 / bse0340001. PMID  10730185.
  3. ^ A b Xu C, Zhou T, Kuroda M, Rosen BP (leden 1998). "Mechanismy rezistence vůči metaloidům u prokaryot". Journal of Biochemistry. 123 (1): 16–23. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021904. PMID  9504403.
  4. ^ „2.A.45 Rodina výtoků Arsenit-Antimonit (ArsB)“. Databáze klasifikace transportérů. Citováno 2016-03-03.
  5. ^ Prakash S, Cooper G, Singhi S, Saier MH (prosinec 2003). „Nadrodina iontových transportérů“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - biomembrány. 1618 (1): 79–92. doi:10.1016 / j.bbamem.2003.10.010. PMID  14643936.
  6. ^ Rabus R, Jack DL, Kelly DJ, Saier MH (prosinec 1999). „TRAP transportéry: prastará rodina sekundárních aktivních transportérů závislých na extracytoplazmatickém rozpustném receptoru“. Mikrobiologie. 145 (Pt 12) (12): 3431–45. doi:10.1099/00221287-145-12-3431. PMID  10627041.
  7. ^ Ma JF, Yamaji N, Mitani N, Tamai K, Konishi S, Fujiwara T, Katsuhara M, Yano M (červenec 2007). "Odtokový transportér křemíku v rýži". Příroda. 448 (7150): 209–12. Bibcode:2007 Natur.448..209M. doi:10.1038 / nature05964. PMID  17625566. S2CID  4406965.
  8. ^ Ma JF, Yamaji N, Tamai K, Mitani N (listopad 2007). "Genotypový rozdíl v absorpci křemíku a expresi genů transportéru křemíku v rýži". Fyziologie rostlin. 145 (3): 919–24. doi:10.1104 / pp.107.107599. PMC  2048782. PMID  17905867.
  9. ^ A b Meng YL, Liu Z, Rosen BP (duben 2004). „Absorpce As (III) a Sb (III) GlpF a eflux ArsB v Escherichia coli“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (18): 18334–41. doi:10,1074 / jbc.M400037200. PMID  14970228.
  10. ^ A b Walmsley AR, Zhou T, Borges-Walmsley MI, Rosen BP (březen 2001). „Kinetický model pro působení odporové vývěvy“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (9): 6378–91. doi:10,1074 / jbc.M008105200. PMID  11096086.
  11. ^ Yang J, Rawat S, Stemmler TL, Rosen BP (květen 2010). „Vazba arsenu a přenos metalochaperonem ArsD As (III)“. Biochemie. 49 (17): 3658–66. doi:10.1021 / bi100026a. PMC  2920133. PMID  20361763.
  12. ^ A b Ruan X, Bhattacharjee H, Rosen BP (leden 2008). "Charakterizace metaloaktivační domény čerpadla rezistence arsenit / antimonit". Molekulární mikrobiologie. 67 (2): 392–402. doi:10.1111 / j.1365-2958.2007.06049.x. PMID  18067540.

Další čtení