Rodina ARC3 - ARC3 family

The rodina arzenického odporu-3 (ACR3) (TC # 2.A.59 ) je členem BART nadčeleď.[1] Na základě operonových analýz mohou homology ARC3 fungovat buď jako sekundární nosiče, nebo jako primární aktivní transportéry, podobně jako Rodiny ArsB a ArsAB. V druhém případě hydrolýza ATP opět energizuje transport. Homology ARC3 přenášejí stejné anionty jako homology ArsA / AB, ačkoli homology ArsB jsou členy IT nadčeleď a homology rodiny ARC3 jsou uvnitř BART Superrodina což naznačuje, že nemusí souviset s evolucí.

Struktura a homologie

Bacil ARC3 (ArsB; TC # 2.A.59.1.2 ) má pravděpodobně topologii 10 TMS.[2] ACR3 ze dne S. cerevisiae je dlouhý 404 aminoacylových zbytků a vykazuje 10 domnělých transmembránových a-šroubovicových klíčů (TMS). Homology se nacházejí v Mycobacterium tuberculosis (498 aas; gbZ80225), Archaeoglobus fulgidus (370 aas; gbAE001071), Methanobacterium thermoautotrophicum (365 aas; gbAE000865) a Synechocystis (383 aas; spP74311). Členové rodiny ACR3 se tedy nacházejí v bakteriích, archaea a eukarya. Sekvenční podobnost několika členů rodiny ACR3 se členy žlučové kyseliny: Na+ rodina symporter (BASS) (TC # 2.A.28 ) postačuje k vytvoření homologie.

Bioinformatické analýzy odhalily, že někteří operátoři ACR3 jsou zapojeni do operonů společně s ATPázami podobnými ArsA, což znamená, že některé z těchto nosičů mohou být poháněny hydrolýzou ATP jako primárními aktivními transportéry.[3] To může nastat vedle nebo místo sekundárního aktivního transportního mechanismu zavedeného pro členy ACR3 uvedené výše. Homologní ATPázy se vyskytují v rodinách TC # 3.A.4, TC # 3.A.19 a TC # 3.A.21 stejně jako TC # 2.A.59. Oblast ABC ATPázy (TC # 3.A.1.26.8; transportér ribózy) vykazuje významnou sekvenční podobnost s ArsA pod TC # 3.A.19.1.1 (28% shodných; 49% podobnost, 0 mezer, např−5) jak odhalil TC Blast.[3][4]

Funkce

Byly funkčně charakterizovány dva proteiny rodiny ACR3. Tyto proteiny jsou proteinem ACR3 Saccharomyces cerevisiae, také nazývaný protein ARR3,[5] a protein 'ArsB' z Bacillus subtilis.[6] Zatímco nomenklatura proteinu ARC3 ArsB se překrývá s ArsB proteinu E-coli (Rodina ArsB), je důležité si uvědomit, že spolu nesouvisí. Bývalý kvasinkový protein je přítomen v plazmatické membráně a pumpuje arsenit a antimonit, ale ne arzeničnan, telurit, kadmium nebo fenylarsin oxid z buňky v reakci na hybnou sílu protonu (pmf). Využívá protonový antiportový mechanismus k vytlačování aniontů s nízkou afinitou.[7] The Bacil bílkoviny exportují oba arzenit a antimonit. Přesný transportní mechanismus nebyl stanoven.

Generalizovaná reakce katalyzovaná členy rodiny ACR3 je:[4]

arsenit nebo antimonit (zevnitř) → arsenit nebo antimonit (zevnitř).

Viz také

Další čtení

  • Baker-Austin, C; Dopson, M; Wexler, M; Sawers, RG; Stemmler, A; Rosen, BP; Bond, PL (květen 2007). „Extrémní odolnost vůči arsenu od acidofilního archeona 'Ferroplasma acidarmanus' Fer1 ". Extremophiles. 11 (3): 425–34. doi:10.1007 / s00792-006-0052-z. PMID  17268768. S2CID  12982793.
  • Fu, HL; Meng, Y; Ordóñez, E; Villadangos, AF; Bhattacharjee, H; Gil, JA; Mateos, LM; Rosen, BP (24. července 2009). "Vlastnosti efluxních permeací arzenitu (Acr3) z Alkaliphilus metalliredigens a Corynebacterium glutamicum". The Journal of Biological Chemistry. 284 (30): 19887–95. doi:10.1074 / jbc.M109.011882. PMC  2740414. PMID  19494117.
  • Maciaszczyk-Dziubinska, E; Migocka, M; Wawrzycka, D; Markowska, K; Wysocki, R (březen 2014). „Pro třídění a transportní aktivitu arsenitové permeázy Acr3p je zapotřebí více cysteinových zbytků Saccharomyces cerevisiae". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - biomembrány. 1838 (3): 747–55. doi:10.1016 / j.bbamem.2013.11.013. PMID  24291645.
  • Ramos, J; Ariño, J; Sychrová, H (duben 2011). „Systémy přílivu a odtoku kationů alkalických kovů u nekonvenčních druhů kvasinek“. Mikrobiologické dopisy FEMS. 317 (1): 1–8. doi:10.1111 / j.1574-6968.2011.02214.x. PMID  21241357.
  • Villadangos, AF; Fu, HL; Gil, JA; Messens, J; Rosen, BP; Mateos, LM (2. ledna 2012). "Effluxní permeáza CgAcr3-1 z Corynebacterium glutamicum je antiporter specifický pro arzenit ". The Journal of Biological Chemistry. 287 (1): 723–35. doi:10,1074 / jbc.M111.263335. PMC  3249127. PMID  22102279.

Reference

  1. ^ Mansour, Nahla M .; Sawhney, Mrinalini; Tamang, Dorjee G .; Vogl, Christian; Saier, Milton H. (01.02.2007). "Superrodina žluči / arzenitu / riboflavinu (BART)". FEBS Journal. 274 (3): 612–629. doi:10.1111 / j.1742-4658.2006.05627.x. PMID  17288550. S2CID  12444163.
  2. ^ Aaltonen, Emil K. J .; Silow, Maria (01.04.2008). "Transmembránová topologie transportéru arzenitů rodiny Acr3 z Bacillus subtilis". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - biomembrány. 1778 (4): 963–973. doi:10.1016 / j.bbamem.2007.11.011. PMID  18088595.
  3. ^ A b Castillo, Rostislav; Saier, Milton H. (01.01.2010). „Funkční promiskuita homologů bakteriálních ArsA ATPáz“. International Journal of Microbiology. 2010: 187373. doi:10.1155/2010/187373. PMC  2963123. PMID  20981284.
  4. ^ A b „2.A.59 Rodina Arsenical Resistance-3 (ACR3)“. Databáze klasifikace transportérů. Citováno 2016-03-13.
  5. ^ Wysocki, R .; Bobrowicz, P .; Ułaszewski, S. (1997-11-28). „Gen Saccharomyces cerevisiae ACR3 kóduje předpokládaný membránový protein zapojený do transportu arsenitu“. The Journal of Biological Chemistry. 272 (48): 30061–30066. doi:10.1074 / jbc.272.48.30061. PMID  9374482.
  6. ^ Sato, T .; Kobayashi, Y. (1998-04-01). „Ars operon v kožním prvku Bacillus subtilis propůjčuje rezistenci vůči arzeničnanu a arsenitu“. Journal of Bacteriology. 180 (7): 1655–1661. doi:10.1128 / JB.180.7.1655-1661.1998. PMC  107075. PMID  9537360.
  7. ^ Maciaszczyk-Dziubinska, Ewa; Migocká, Magdaléna; Wysocki, Robert (01.07.2011). „Acr3p je antiporter plazmatické membrány, který katalyzuje výměnu As (III) / H (+) a Sb (III) / H (+) v Saccharomyces cerevisiae“. Biochimica et Biophysica Acta. 1808 (7): 1855–1859. doi:10.1016 / j.bbamem.2011.03.014. PMID  21447319.