Archaeocin - Archaeocin

Archaeocin je název pro nový typ potenciálně užitečného antibiotikum který je odvozen z Archaea skupina organismů.[1] Osm archaeocinů bylo částečně nebo plně charakterizováno, ale předpokládá se, že existují stovky archaeocinů, zejména v rámci haloarchaea. Produkce těchto bílkovin z archaea antimikrobiální látky je téměř univerzálním prvkem haloarchaea ve tvaru tyče.[2]

Prevalence archeocinů od ostatních členů této domény není známa jednoduše proto, že je nikdo nehledal. Objev nových archeocinů závisí na zotavení a kultivaci archeálních organismů z prostředí. Například vzorky z nového pole hypersalinního pole, Wilson Hot Springs v národním útočišti Fish Springs na východě Utah,[3] získalo 350 halofilních organismů; předběžná analýza 75 izolátů ukázala, že 48 bylo archaálních a 27 bakteriálních.[4]

Halociny

Další informace: Halocin

Halociny jsou klasifikovány jako buď peptid (≤ 10 kDa; „mikrohalociny“) nebo protein (> 10 kDa) antibiotika produkovaná členy rodiny archaeal Halobacteriaceae. K dnešnímu dni jsou všechny známé geny halocinu kódovány na megaplasmidech (> 100 kbp ) a mají typické haloarchické promotorové oblasti TATA a BRE. Halocinové transkripty jsou bez vůdce a přeložené preproteiny nebo preproproteiny jsou s největší pravděpodobností exportovány pomocí cesty translokace dvojitého argininu (Tat), protože signální motiv Tat (dva sousední zbytky argininu) je přítomen v amino konec. Geny pro halocin jsou téměř všeobecně exprimovány při přechodu mezi exponenciální a stacionární fází růstu; jedinou výjimkou je halocin H1, který je indukován během exponenciální fáze. Naproti tomu větší halocinové proteiny jsou tepelně labilní a obvykle povinně halofilní, protože při odsolení ztrácejí svoji aktivitu (nebo je aktivita snížena).

Mikrohalociny, peptidové halociny

V současné době bylo částečně nebo úplně charakterizováno pět peptidových halocinů na proteinové a / nebo genetické úrovni: HalS8, HalR1, HalC8, HalH7 a HalU1. Tyto antimikrobiální peptidy rozmezí od ~ 3 do 7,4 kDa molekulová hmotnost, skládající se z 36 až 76 aminokyselina zbytky. Dva z mikrohalocinů (HalS8 a HalC8) jsou produkovány proteolytickým štěpením z většího preproproteinu neznámým mechanismem. Mikrohalociny jsou hydrofobní peptidy, které zůstávají aktivní, i když jsou odsoleny a / nebo skladovány při 4 ° C, a jsou docela necitlivé na teplo a organická rozpouštědla. Prvním charakterizovaným mikrohalocinem byl HalS8,[5] produkován necharakterizovaným haloarchaeonem S8a izolovaným z Velkého solného jezera, UT, USA.[4]

Proteinové halociny

Dva lze klasifikovat jako proteinové halociny: HalH1 a HalH4; molekulární hmotnosti zbývajících halocinů ještě nebyly objasněny. Halocin H1 je produkován Hfx. mediterranei M2a (dříve kmen Xia3), izolovaný z solární solární nádrže poblíž Alicante, Španělsko. Jedná se o protein 31 kDa, který je tepelně labilní, při odsolení ztrácí aktivitu a vykazuje širokou škálu inhibice uvnitř haloarchaea. Halocin H1 musí být ještě charakterizován na proteinové a genetické úrovni. Naproti tomu HalH4, produkovaný společností Hfx. mediterranei R4 (ATCC 33500), také izolovaný ze solární nádrže poblíž Alicante ve Španělsku, byl prvním objeveným halocinem.[6] Molekulová hmotnost zralého proteinu HalH4 je 34,9 kDa (359 aminokyselin), zpracovaného z preproteinu 39,6 kDa; mechanismus zpracování není znám. Halocin H4 je archeolytický halocin a adsorbuje se na citlivý Hbt. buňky salinarum kde to může narušovat propustnost membrány.[4]

Sulfolobiciny

Archeociny produkované Sulfolobus se zcela liší od halocinů, protože jejich aktivita je převážně spojena s buňkami a ne se supernatantem. Dosud se zdá, že spektrum aktivity sulfolobicinu je omezeno na ostatní členy Sulfolobalů: sulfolobicin inhiboval S. solfataricus P1, S. shibatae B12 a šest neprodukujících kmenů S. islandicus. Aktivita se jeví jako archaeocidní, ale ne archeolytická.[4] U S. acidocaldarius a S. tokodaii byly identifikovány dva geny podílející se na produkci sulfolobicinu. Zdá se, že sulfolobiciny představují novou třídu antimikrobiálních proteinů.[7]

Viz také

Reference

  1. ^ Blum P, ed. (2008). Archaea: Nové modely pro prokaryotickou biologii. Caister Academic Press. ISBN  978-1-904455-27-1.
  2. ^ O'Connor EM; Shand RF (2002). „Halociny a sulfolobiciny: objevující se příběh archaeálních proteinových a peptidových antibiotik“. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 28 (1): 23–31. doi:10.1038 / sj / jim / 7000190. PMID  11938468. S2CID  16583426.
  3. ^ Pete Polsgrove; Amy Fleishman Littlejohn; Barry Roberts; Richard F. Shand; Univerzita severní Arizony (4. – 5. Června 2005). „Wilson Hot Springs - Desert Hypersaline Salt Marsh Research Site“. Archivovány od originál dne 17. 12. 2008.
  4. ^ A b C d Shand RF; Leyva KJ (2008). „Archaeal Antimicrobials: An Undiscovered Country“. Archaea: Nové modely pro prokaryotickou biologii. Caister Academic Press. ISBN  978-1-904455-27-1.
  5. ^ Cena LB; Shand RF (2000). „Halocin S8: 36-aminokyselinový mikrohalocin z haloarcheálního kmene S8a“. J. Bacteriol. 182 (17): 4951–8. doi:10.1128 / JB.182.17.4951-4958.2000. PMC  111376. PMID  10940040.
  6. ^ Cheung J; Danna KJ; O'Connor EM; Cena LB; Shand RF (1997). „Izolace, sekvence a exprese genu kódujícího halocin H4, bakteriocin z halofilního archaeonu Haloferax mediterranei R4“. J. Bacteriol. 179 (2): 548–51. doi:10.1128 / jb.179.2.548-551.1997. PMC  178729. PMID  8990311.
  7. ^ Ellen AF; Rohulya OV; Fusetti F; Wagner M; Albers SV; Driessen AJ (2011). „Sulfolobicinové geny Sulfolobus acidocaldarius kódují nové antimikrobiální proteiny“. J. Bacteriol. 193 (17): 4380–87. doi:10.1128 / jb.05028-11. PMC  3165506. PMID  21725003.