ARF1 - ARF1

ARF1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1 HUR, 1RE0, 1U81, 3O47, 4HMY, 1R8Q, 1RRG, 1RRF
Identifikátory
Aliasy	ARF1, Ribosylační faktor ADP 1, PVNH8
Externí ID	OMIM: 103180 MGI: 99431 HomoloGene: 133930 Genové karty: ARF1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 1 (lidský)
Konec	228,099,212 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 11 (myš)
Konec	59,228,270 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita aktivátoru fosfolipázy D; • vazba nukleotidů; • Vazba GTP; • vazba iontů hořčíku; • Aktivita GTPázy; • Vazba na HDP; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • Vazba RNA; • specifické vazby na proteinovou doménu; • aktivita heterodimerizace proteinu;
Buněčná složka	• extracelulární exosom; • pozdní endosom; • cytoplazma; • synapse; • trans-Golgiho síť; • Golgiho aparát; • buněčné spojení; • endomembránový systém; • peroxisomální membrána; • náběžná hrana buňky; • neuronová projekce; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • postsynaptická membrána; • membrána; • ohnisková adheze; • intracelulární; • perinukleární oblast cytoplazmy; • sarkoméra; • Vezikuly potažené COPI; • cytosol; • Golgiho membrána; • buněčná membrána; • makromolekulární komplex; • glutamátergická synapse;
Biologický proces	• pozitivní regulace endocytózy; • pozitivní regulace sekrece bílkovin; • sestava lipoproteinových částic s velmi nízkou hustotou; • regulace obranné reakce na virus virem; • pozitivní regulace exocytózy závislé na iontech vápníku; • regulace internalizace receptoru; • synaptické vezikuly začínající; • malá transdukce signálu zprostředkovaná GTPázou; • homeostáza buněčných iontů mědi; • dlouhodobá synaptická deprese; • zpracování antigenu a prezentace exogenního peptidového antigenu prostřednictvím MHC třídy II; • Golgi k přepravě vezikul; • transport zprostředkovaný vezikulemi po Golgi; • organizace aktinových vláken; • organizace lysozomální membrány; • pozitivní regulace ER na transport zprostředkovaný vezikulemi Golgi; • dendritická organizace páteře; • regulace metabolismu fosfolipidů; • regulace nukleace aktinu zprostředkovaná komplexem Arp2 / 3; • pozitivní regulace přenosu pozdního endosomu na lysozom; • transport bílkovin; • proces biosyntézy fosfatidylinositolu; • pozitivní regulace transmembránového transportu sodíkových iontů; • transport zprostředkovaný vezikuly; • GO: 0048554 pozitivní regulace katalytické aktivity; • pozitivní regulace vývoje dendritické páteře; • ingrese mitotické štěpné brázdy; • interleukin-12 zprostředkovaná signální dráha; • doprava; • transport intracelulárních proteinů; • Transport Golgiho plazmatickou membránou; • postsynaptická aktinová cytoskeletová organizace;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	375
	11840
	ENSG00000143761
	ENSMUSG00000048076
	P84077
	P84078
	NM_001658; NM_001024226; NM_001024227; NM_001024228
	NM_001130408; NM_007476
	NP_001019397; NP_001019398; NP_001019399; NP_001649
	NP_001123880; NP_031502
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Faktor ribosylace ADP 1 je protein že u lidí je kódován ARF1 gen.^[5]

Funkce

ADP-ribosylační faktor 1 (ARF1) je členem rodiny lidských genů ARF. Členové rodiny kódují malé proteiny vázající nukleové kyseliny guaninu, které stimulují aktivitu ADP-ribosyltransferázy toxin cholery a hrát roli v vezikulárním obchodování jako aktivátoři fosfolipáza D. Genové produkty, včetně 6 proteinů ARF a 11 proteinů podobných ARF, tvoří rodinu nadčeledi RAS. Proteiny ARF jsou kategorizovány jako třída I (ARF1, ARF2 a ARF3), třída II (ARF4 a ARF5) a třída III (ARF6) a členové každé třídy sdílejí společnou genovou organizaci. Protein ARF1 je lokalizován v Golgiho aparátu a má ústřední roli v transport uvnitř Golgi. Pro tento gen bylo nalezeno několik alternativně sestřižených variant transkriptu kódujících stejný protein.^[6]

Hlavní mechanismus účinku Brefeldin A je prostřednictvím inhibice ARF1.

Interakce

Bylo prokázáno, že ARF1 komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000143761 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000048076 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Lee CM, Haun RS, Tsai SC, Moss J, Vaughan M (červen 1992). „Charakterizace lidského genu kódujícího ADP-ribosylační faktor 1, guaninový nukleotid vázající aktivátor toxinu cholery“. J Biol Chem. 267 (13): 9028–34. PMID 1577740.
^ „Entrez Gene: ARF1 ADP-ribosylační faktor 1“.
^ Mitchell R, Robertson DN, Holland PJ, Collins D, Lutz EM, Johnson MS (září 2003). „Aktivace fosfolipázy D závislá na ADP-ribosylačním faktoru muskarinovým receptorem M3“. J. Biol. Chem. 278 (36): 33818–30. doi:10,1074 / jbc.M305825200. PMID 12799371.
^ Fischer KD, Helms JB, Zhao L, Wieland FT (duben 2000). „Site-specific photocrosslinking to probe interakce Arf1 s proteiny podílejícími se na pučení váčků COPI“. Metody. 20 (4): 455–64. doi:10,1006 / meth.2000.0958. PMID 10720466.
^ Eugster A, Frigerio G, Dale M, Duden R (srpen 2000). „Domény COP I potřebné pro integritu coatomeru a nové interakce s ARF a ARF-GAP“. EMBO J.. 19 (15): 3905–17. doi:10.1093 / emboj / 19.15.3905. PMC 306616. PMID 10921873.
^ Dell'Angelica EC, Puertollano R, Mullins C, Aguilar RC, Vargas JD, Hartnell LM, Bonifacino JS (duben 2000). „GGA: rodina proteinů vázajících ribosylační faktor ADP souvisejících s adaptéry a spojených s komplexem Golgi“. J. Cell Biol. 149 (1): 81–94. doi:10.1083 / jcb.149.1.81. PMC 2175099. PMID 10747089.
^ Puertollano R, Randazzo PA, Presley JF, Hartnell LM, Bonifacino JS (duben 2001). „GGA podporují nábor klathrinu do TGN závislý na ARF“. Buňka. 105 (1): 93–102. doi:10.1016 / s0092-8674 (01) 00299-9. PMID 11301005.
^ Lee S, Park JB, Kim JH, Kim Y, Kim JH, Shin KJ, Lee JS, Ha SH, Suh PG, Ryu SH (červenec 2001). „Actin přímo interaguje s fosfolipázou D a inhibuje její aktivitu“. J. Biol. Chem. 276 (30): 28252–60. doi:10,1074 / jbc.M008521200. PMID 11373276.
^ Park JB, Kim JH, Kim Y, Ha SH, Yoo JS, Du G, Frohman MA, Suh PG, Ryu SH (červenec 2000). „Srdeční fosfolipáza D2 se lokalizuje na sarkolemální membrány a je inhibována alfa-aktininem reverzibilním způsobem pomocí ADP-ribosylačního faktoru“. J. Biol. Chem. 275 (28): 21295–301. doi:10,1074 / jbc.M002463200. PMID 10801846.

Další čtení

Serafini T, Orci L, Amherdt M a kol. (1991). „ADP-ribosylační faktor je podjednotka pláště vezikul potažených COP od Golgi: nová role proteinu vázajícího GTP“. Buňka. 67 (2): 239–53. doi:10.1016 / 0092-8674 (91) 90176-Y. PMID 1680566.
Kahn RA, Kern FG, Clark J a kol. (1991). "Lidské ADP-ribosylační faktory. Funkčně konzervovaná rodina proteinů vázajících GTP". J. Biol. Chem. 266 (4): 2606–14. PMID 1899243.
Stearns T, Willingham MC, Botstein D, Kahn RA (1990). „ADP-ribosylační faktor je funkčně a fyzicky spojen s komplexem Golgi“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 87 (3): 1238–42. doi:10.1073 / pnas.87.3.1238. PMC 53446. PMID 2105501.
Bobak DA, Nightingale MS, Murtagh JJ a kol. (1989). „Molekulární klonování, charakterizace a exprese lidských ADP-ribosylačních faktorů: dva guanin nukleotidově závislé aktivátory toxinu cholery“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86 (16): 6101–5. doi:10.1073 / pnas.86.16.6101. PMC 297783. PMID 2474826.
Greasley SE, Jhoti H, Teahan C a kol. (1995). „Struktura potkaního ADP-ribosylačního faktoru-1 (ARF-1) v komplexu s GDP stanoveným ze dvou různých krystalických forem“. Nat. Struct. Biol. 2 (9): 797–806. doi:10.1038 / nsb0995-797. PMID 7552752.
Welsh CF, Moss J, Vaughan M (1995). „ADP-ribosylační faktory: rodina přibližně 20-kDa proteinů vázajících nukleotidy na guanin, které aktivují toxin cholery“. Mol. Buňka. Biochem. 138 (1–2): 157–66. doi:10.1007 / BF00928458. PMID 7898460.
Greasley S, Jhoti H, Fensome AC a kol. (1995). „Krystalizace a předběžné rentgenové difrakční studie na ADP-ribosylačním faktoru 1“. J. Mol. Biol. 244 (5): 651–3. doi:10.1006 / jmbi.1994.1759. PMID 7990146.
Amor JC, Harrison DH, Kahn RA, Ringe D (1994). "Struktura lidského ADP-ribosylačního faktoru 1 v komplexu s HDP". Příroda. 372 (6507): 704–8. doi:10.1038 / 372704a0. PMID 7990966.
Dascher C, Balch WE (1994). "Dominantní inhibiční mutanti ARF1 blokují endoplazmatické retikulum na Golgiho transport a spouští demontáž Golgiho aparátu". J. Biol. Chem. 269 (2): 1437–48. PMID 8288610.
Rümenapp U, Geiszt M, Wahn F a kol. (1996). „Důkazy o aktivaci fosfolipázy D zprostředkované ADP-ribosylačním faktorem m3 muskarinového acetylcholinového receptoru“. Eur. J. Biochem. 234 (1): 240–4. doi:10.1111 / j.1432-1033.1995.240_c.x. PMID 8529647.
Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY a kol. (1996). „Metoda„ dvojitého adaptéru “pro vylepšenou konstrukci knihovny brokovnic“. Anální. Biochem. 236 (1): 107–13. doi:10.1006 / abio.1996.0138. PMID 8619474.
Hirai M, Kusuda J, Hashimoto K (1997). "Přiřazení genů ARF1 lidského ADP ribosylačního faktoru (ARF1) k ARF3 chromozomům 1q42, respektive 12q13". Genomika. 34 (2): 263–5. doi:10.1006 / geno.1996.0283. PMID 8661066.
Kanoh H, Williger BT, Exton JH (1997). „Arfaptin 1, domnělý cytosolický cílový protein ADP-ribosylačního faktoru, je přijímán do Golgiho membrán“. J. Biol. Chem. 272 (9): 5421–9. doi:10.1074 / jbc.272.9.5421. PMID 9038142.
Yu W, Andersson B, Worley KC a kol. (1997). "Velké zřetězení cDNA sekvenování". Genome Res. 7 (4): 353–8. doi:10,1101 / gr. 7.4.353. PMC 139146. PMID 9110174.
Shome K, Vasudevan C, Romero G (1997). "ARF proteiny zprostředkovávají inzulín-dependentní aktivaci fosfolipázy D". Curr. Biol. 7 (6): 387–96. doi:10.1016 / S0960-9822 (06) 00186-2. PMID 9197239.
Frank S, Upender S, Hansen SH, Casanova JE (1998). „ARNO je faktor výměny guaninového nukleotidu pro ADP-ribosylační faktor 6“. J. Biol. Chem. 273 (1): 23–7. doi:10.1074 / jbc.273.1.23. PMID 9417041.
Betz SF, Schnuchel A, Wang H a kol. (1998). „Struktura řešení domény Sec7 cytohesinu-1 (B2-1) a její interakce s ribosylačním faktorem 1 GTPasy ADP 1“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (14): 7909–14. doi:10.1073 / pnas.95.14.7909. PMC 20903. PMID 9653114.
Kim JH, Lee SD, Han JM a kol. (1998). "Aktivace fosfolipázy D1 přímou interakcí s ADP-ribosylačním faktorem 1 a RalA". FEBS Lett. 430 (3): 231–5. doi:10.1016 / S0014-5793 (98) 00661-9. PMID 9688545.
Huber I, Cukierman E, Rotman M a kol. (1998). „Požadavek na aminoterminální katalytickou doménu i nekatalytickou doménu pro in vivo aktivitu proteinu aktivujícího ADP-ribosylační faktor GTPázu“. J. Biol. Chem. 273 (38): 24786–91. doi:10.1074 / jbc.273.38.24786. PMID 9733781.