Tamir Gonen - Tamir Gonen

Tamir Gonen
TamirGonen.jpg
narozený1975 (věk 44–45)
Alma materUniversity of Auckland (BS, PhD )
Ocenění
  • Cena za rozvoj kariéry v Americké diabetologické asociaci
  • Howard Hughes Medical Institute Early Career Scientist
Vědecká kariéra
PoleMembránový protein
Strukturní biologie
cryoEM
MicroED
InstituceHoward Hughes Medical Institute
University of California, Los Angeles
Janelia Research Campus
University of Washington
Harvardská lékařská škola
TezeNové interakce protein-protein v čočce: řešení záhady Mp20
Doktorský poradceEdward N. Baker
Joerg Kistler
Ostatní akademičtí poradciThomas Walz
webová stránkahttps://cryoem.ucla.edu/

Tamir Gonen (narozen 1975) je americký strukturní biochemik a membránový biofyzik, který je nejlépe známý svými příspěvky k strukturní biologie z membránové proteiny, membránová biochemie a elektronová kryomikroskopie (cryoEM ) zejména v elektronové krystalografii 2D krystalů a pro vývoj 3D elektronové difrakce z mikroskopických krystalů známých jako MicroED. Gonen je vyšetřovatel Howard Hughes Medical Institute, profesor na University of California, Los Angeles, zakládající ředitel zobrazovacího centra MicroED na UCLA a člen Královská společnost Nového Zélandu.

Vzdělávání

Gonen se zúčastnil University of Auckland v Nový Zéland a promoval s bakalářským titulem v oboru anorganická chemie a biologické vědy, následován vyznamenáním v biologických vědách v roce 1998. Poté získal doktor filozofie v biologických vědách v roce 2002 na univerzitě v Aucklandu za výzkum Edwarda N Baker a Joerg Kistler. Postdoktorandské vzdělávání probíhalo v Harvardská lékařská škola v laboratoři Thomase Walze.

Výzkum

Gonenův současný výzkum se zaměřuje na struktury a funkce lékařsky důležitých membránových proteinů, které se podílejí na homeostáze a vývoji metod v cryoEM, konkrétně na mikrokrystalickou elektronovou difrakci (microED ). Publikoval první strukturu atomového rozlišení určenou kryoEM, která podrobně popisuje strukturu aquaporinu-0 v rozlišení 1,9 Á.[1]

Vývoj difrakce elektronů mikrokrystalů

Laboratoř Gonen stála v čele použití elektronové difrakce pro stanovení struktury proteinu z 3D nanokrystalů ve zmrazeném hydratovaném stavu.[2][3][4] Tato metoda se nazývá microED byla založena v roce 2013 na základě dokladu o zásadním dokumentu publikovaném v eLife.[5] V roce 2014 byla zavedena a předvedena nepřetržitá rotace MicroED.[6] V roce 2015 byla první nová struktura stanovena pomocí MicroED pro protein alfa-synuklein v rozlišení 1,4 Á[7] ve spolupráci s David Eisenberg a v roce 2016 microED přineslo údaje o rozlišení 1Å z proteinových nanokrystalů, kde mohla být fáze vyřešena ab initio.[8] MicroED byl použit pro objevování léků,[9] stanovení membránových proteinů, jako jsou iontové kanály[10] materiály[11] a malé organické molekuly studované ve zmrazeném hydratovaném stavu[12][13] a rozšířeno na subatomové rozlišení lepší než 0,8Å.[14]

Kariéra

  • Postdoktorand, Harvardská lékařská škola (2002 - 2005)
  • Odborný asistent, University of Washington, Seattle (2005 - 2010)
  • Vědecký pracovník, Howard Hughes Medical Institute (2009-2011)
  • Docent ve společnosti Tenure, University of Washington, Seattle (2011)
  • Vedoucí skupiny, Howard Hughes Medical Institute Janelia Research Campus (2011-2017)
  • Profesor biologické chemie a fyziologie, Kalifornská univerzita v Los Angeles, Lékařská fakulta Davida Geffena (2017 – současnost)
  • Vyšetřovatel, Howard Hughes Medical Institute (2017 - současnost)

Vyznamenání

  • Vyznamenání první třídy v biologických vědách (University of Auckland, 1998)
  • Career Development Award, American Diabetes Association (2009)
  • Člen Královské společnosti Nového Zélandu (2014)
  • Židle, Biofyzikální společnost Podskupina CryoEM (2018)

Členství

2014 Královská společnost Nového Zélandu

Reference

  1. ^ Gonen, Tamir; Cheng, Yifan; Sliz, Piotr; Hiroaki, Yoko; Fujiyoshi, Yoshinori; Harrison, Stephen C .; Walz, Thomas (01.12.2005). „Interakce lipidů a proteinů ve dvouvrstvých dvourozměrných krystalech AQP0“. Příroda. 438 (7068): 633–638. Bibcode:2005 Natur.438..633G. doi:10.1038 / nature04321. ISSN  1476-4687. PMC  1350984. PMID  16319884.
  2. ^ Doerr, Allison (2014). „Elektronová krystalografie jde s MicroED do 3D“. Přírodní metody. 11 (1): 6–7. doi:10.1038 / nmeth.2797. ISSN  1548-7091. PMID  24524127. S2CID  38786632.
  3. ^ Curry, Stephen (19. 11. 2013). „Protokol Zlatovláska: odeslané elektrony, aby mohly mikrokrystaly pracovat pro strukturní biologii | Stephen Curry“. opatrovník. Citováno 2018-07-31.
  4. ^ Doerr, Allison (2015). "Struktury z drobných krystalů". Přírodní metody. 12 (1): 37. doi:10.1038 / nmeth.3238. ISSN  1548-7091. S2CID  29710840.
  5. ^ Shi, Dan; Nannenga, Brent L .; Iadanza, Matthew G .; Gonen, Tamir (2013-11-19). „Trojrozměrná elektronová krystalografie proteinových mikrokrystalů“. eLife. 2: e01345. doi:10,7554 / eLife.01345. ISSN  2050-084X. PMC  3831942. PMID  24252878.
  6. ^ Nannenga, Brent L .; Shi, Dan; Leslie, Andrew G. W .; Gonen, Tamir (2014). „Stanovení struktury s vysokým rozlišením pomocí sběru dat s kontinuální rotací v MicroED. Přírodní metody. 11 (9): 927–930. doi:10.1038 / nmeth.3043. ISSN  1548-7105. PMC  4149488. PMID  25086503.
  7. ^ Rodriguez, Jose A .; Ivanova, Magdalena I .; Sawaya, Michael R .; Cascio, Duilio; Reyes, Francis E .; Shi, Dan; Sangwan, Smriti; Guenther, Elizabeth L .; Johnson, Lisa M. (2015-09-24). „Struktura toxického jádra α-synukleinu z neviditelných krystalů“. Příroda. 525 (7570): 486–490. Bibcode:2015 Natur.525..486R. doi:10.1038 / příroda15368. ISSN  1476-4687. PMC  4791177. PMID  26352473.
  8. ^ Sawaya, Michael R .; Rodriguez, Jose; Cascio, Duilio; Collazo, Michael J .; Shi, Dan; Reyes, Francis E .; Hattne, Johan; Gonen, Tamir; Eisenberg, David S. (2016). „Stanovení struktury Ab initio z prionových nanokrystalů při atomovém rozlišení pomocí MicroED“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 113 (40): 11232–11236. doi:10.1073 / pnas.1606287113. ISSN  1091-6490. PMC  5056061. PMID  27647903.
  9. ^ Purdy, Michael D .; Shi, Dan; Chrustowicz, Jakub; Hattne, Johan; Gonen, Tamir; Yeager, Mark (30. 12. 2017). „MicroED Struktury HIV-1 Gag CTD-SP1 odhalují vazebné interakce s inhibitorem zrání Bevirimat“. bioRxiv  10.1101/241182.
  10. ^ Liu, Shian; Gonen, Tamir (03.05.2018). „MicroED struktura iontového kanálu NaK odhaluje proces dělení Na + do selektivního filtru“. Komunikační biologie. 1 (1): 38. doi:10.1038 / s42003-018-0040-8. ISSN  2399-3642. PMC  6112790. PMID  30167468.
  11. ^ Vergara, Sandra; Lukes, Dylan A .; Martynowycz, Michael W .; Santiago, Ulises; Villa Plascencia, Germán; Weiss, Simon C .; de la Cruz, M. Jason; Black, David M .; Alvarez, Marcos M. (2017-11-16). „Struktura MicroED Au146 (p-MBA) 57 při subatomárním rozlišení odhaluje partnerský klastr FCC“. The Journal of Physical Chemistry Letters. 8 (22): 5523–5530. arXiv:1706.07902. doi:10.1021 / acs.jpclett.7b02621. ISSN  1948-7185. PMC  5769702. PMID  29072840.
  12. ^ Gallagher-Jones, Marcus; Glynn, Calina; Boyer, David R .; Martynowycz, Michael W .; Hernandez, Evelyn; Miao, Jennifer; Zee, Chih-Te; Novikova, Irina V .; Goldschmidt, Lukasz (2018-01-15). „Sub-ångströmská kryo-EM struktura prionového protofibrilu odhaluje polární sponu“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 25 (2): 131–134. doi:10.1038 / s41594-017-0018-0. ISSN  1545-9993. PMC  6170007. PMID  29335561.
  13. ^ Jones, GC; Martynowycz, MW; Hattne, J; Fulton, TJ; Stoltz, BM; Rodriguez, JA; Nelson, H; Gonen, T (2018). „Metoda CryoEM MicroED jako výkonný nástroj pro stanovení struktury malých molekul“ (PDF). ACS Central Science. 4 (11): 1587–1592. doi:10.26434 / chemrxiv.7215332. PMC  6276044. PMID  30555912.
  14. ^ Hughes, Michael P .; Sawaya, Michael R .; Boyer, David R .; Goldschmidt, Lukasz; Rodriguez, Jose A .; Cascio, Duilio; Chong, Lisa; Gonen, Tamir; Eisenberg, David S. (2018). „Atomové struktury proteinových segmentů s nízkou složitostí odhalují zalomené β listy, které sestavují sítě“. Věda. 359 (6376): 698–701. Bibcode:2018Sci ... 359..698H. doi:10.1126 / science.aan6398. ISSN  1095-9203. PMC  6192703. PMID  29439243.

externí odkazy