Schellmanova smyčka - Schellman loop

Schellmanova smyčka. Atomy dusíku, modré; kyslíky, červené; uhlíky, šedé. Fialová a žlutá čára jsou vodíkové vazby. Atomy postranního řetězce a vodíku jsou vynechány. Uspořádání vodíkové vazby jako v ii nižší postavy.

Schellmanovy smyčky (také zvaný Schellmanovy motivy nebo sponky)[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] jsou běžně se vyskytující strukturální znaky bílkoviny a polypeptidy.[11] Každý má šest aminokyselina zbytky (označené zbytky i na i+5) se dvěma specifickými mezičlánky Vodíkové vazby (jako na spodním obrázku, i) a charakteristický hlavní řetězec vzepětí úhel konformace. CO skupina zbytku i je vodíkově vázané k NH zbytku i+5 (zbarveno oranžově na horním obrázku) a skupina CO zbytku i+1 je vodíkově vázán k NH zbytku i+4 (beta turn, barevně fialová). Zbytky i+1, i+2 a i+3 mít záporné φ (phi) úhel hodnoty a hodnota phi rezidua i+4 je kladné. Schellmanovy smyčky obsahují tří aminokyselinový zbytek RL hnízdo (proteinový strukturní motiv),[12][13] ve kterém tři mainchain NH skupiny (ze zbytků Schellmanovy smyčky i+3 až i+5) tvoří a konkávnost pro vodíkovou vazbu na karbonyl kyslíky. Asi 2,5% aminokyselin v bílkovinách patří do Schellmanových smyček. K dispozici jsou dva weby pro zkoumání malých motivů v bílkovinách, Motivované proteiny: [1];[14] nebo PDBeMotif: [2].[15]

Většina smyček Schellman (82%) se vyskytuje na C-konec z alfa-šroubovice takové, že zbytky i, i+1, i+2 a i+3 jsou součástí šroubovice. Více než čtvrtina helixů (28%) má C-koncovou Schellmanovu smyčku.[10]

Příležitostné Schellmanovy smyčky se vyskytují se sedmi místo šesti zbytků. V nich skupina CO zbytku i je vodík vázán na NH zbytku i+6 a skupina CO zbytku i+1 je vodíkově vázán k NH zbytku i+5. Vyskytují se vzácné „levoruké“ šesticezbytkové Schellmanovy smyčky; tyto mají stejné vodíkové vazby, ale zbytky i+1, i+2 a i+3 mají kladné hodnoty φ, zatímco hodnota φ zbytku i+4 je negativní; hnízdo je druhu LR, spíše než RL.

Byly popsány sklony k aminokyselinám pro zbytky běžného typu Schellmanovy smyčky.[16] Zbytek i+4 je nejvíce konzervované; má kladné hodnoty φ; 70% aminokyselin je glycin a žádný není prolin.

Uspořádání vodíkových vazeb Schellmanových smyček. Zbytky jsou reprezentovány černě vyplněnými kruhy. Vodíkové vazby mezi hlavními a hlavními řetězci jsou zobrazeny jako přerušované čáry. Šedé stínování označuje tři zbytky hnízda.

Zvážení vodíkové vazby v hnízdech Schellmanových smyček vázaných na hlavní řetězce kyslíků odhaluje dva hlavní typy uspořádání: 1,3-přemostěné nebo ne. Na jednom (nižší obrázek, ii) jsou první a třetí hnízdové NH skupiny přemostěny atomem kyslíku. Na druhém (dolní obrázek, iv) je první skupina NH vodíkovou vazbou na skupinu CO aminokyseliny o čtyři zbytky za sebou v sekvenci a žádná z vnořených skupin NH není přemostěna.[17] Zdá se, že Schellmanovy smyčky jsou méně homogenní, než by se dalo očekávat.

Původní Schellmanova kritéria [1] mít za následek zahrnutí funkcí, které se nyní nepovažují za Schellmanovy smyčky. V prvním odstavci je uvedena novější sada kritérií.

Reference

  1. ^ A b Schellman, C (1980). Skládání bílkovin. Amsterdam: Elsevier. str. 53–61.
  2. ^ Milner-White, E J (05.02.1988). "Opakující se motiv smyčky v proteinech, který se vyskytuje v pravotočivých a levorukých formách. Jeho vztah s alfa-šroubovicemi a beta-boulovými smyčkami". Journal of Molecular Biology. 199 (3): 503–511. doi:10.1016/0022-2836(88)90621-3. ISSN  0022-2836. PMID  3351939.
  3. ^ Aurora, R; Srinivasan, R; Rose, G D (1994). "Pravidla pro ukončení alfa-šroubovice glycinem" (PDF). Věda. 264 (5162): 1126–1130. doi:10.1126 / science.8178170. ISSN  0036-8075. PMID  8178170.
  4. ^ Viguera, Ana Rosa; Serrano, Luis (04.08.1995). „Experimentální analýza Schellmanova motivu“. Journal of Molecular Biology. 251 (1): 150–160. doi:10.1006 / jmbi.1995.0422. ISSN  0022-2836. PMID  7643384.
  5. ^ Aurora, R; Rose, G D (leden 1998). "Helix capping". Věda o bílkovinách. 7 (1): 21–38. doi:10.1002 / pro.5560070103. ISSN  0961-8368. PMC  2143812. PMID  9514257.
  6. ^ Kallenbach, Neville R .; Gong, Youxiang (leden 1999). "C-Terminal capping motivs in model helical peptides". Bioorganická a léčivá chemie. 7 (1): 143–151. doi:10.1016 / S0968-0896 (98) 00231-4. ISSN  0968-0896.
  7. ^ Sukumar, Muppalla; Gierasch, Lila M (srpen 1997). „Lokální interakce v Schellmanově motivu diktují mezičleněné uspořádání v proteinovém fragmentu“. Skládací a design. 2 (4): 211–222. doi:10.1016 / S1359-0278 (97) 00030-8. ISSN  1359-0278. PMID  9269562.
  8. ^ Datta, Saumen; Uma, Manjappara V .; Shamala, N .; Balaram, P. (1999). „Stereochemie Schellmanových motivů v peptidech: krystalová struktura hexapeptidu s vodíkovou vazbou na C-konci 6 → 1“ (PDF). Biopolymery. 50 (1): 13–22. doi:10.1002 / (sici) 1097-0282 (199907) 50: 1 <13 :: aid-bip2> 3.0.co; 2-k. ISSN  0006-3525.
  9. ^ Sagermann, Martin; Mårtensson, Lars-Göran; Baase, Walter A .; Matthews, Brian W. (03.03.2002). „Test navržených pravidel pro omezení šroubovice: Důsledky pro design bílkovin“. Věda o bílkovinách. 11 (3): 516–521. doi:10.1110 / ps.39802. ISSN  1469-896X. PMC  2373482. PMID  11847274.
  10. ^ A b Leader, DP; Milner-White, EJ (2011). "Struktura konců alfa-šroubovic v globulárních proteinech". Proteiny. 79 (3): 1010–1019. doi:10,1002 / prot. 22942. PMID  21287629.
  11. ^ Milner-White, E. James; Nissink, J. Willem M .; Allen, Frank H .; Duddy, William J. (01.11.2004). „Opakující se motivy vázající anionty hlavního řetězce v krátkých polypeptidech: hnízda“. Acta Crystallographica oddíl D. 60 (11): 1935–1942. doi:10.1107 / S0907444904021390. ISSN  0907-4449. PMID  15502299.
  12. ^ Datta, S; Uma, MV (1999). "Stereochemie Schellmanových motivů v peptidech. Krystalová struktura hexapeptidu s C-koncovou 6-> 1 vodíkovou vazbou" (PDF). Biopolymery. 50 (1): 13–22. doi:10.1002 / (sici) 1097-0282 (199907) 50: 1 <13 :: aid-bip2> 3.0.co; 2-k.
  13. ^ Watson, James D; Milner-White, E James (01.01.2002). „Nové místo vázající anionty hlavního řetězce v proteinech: hnízdo. Specifická kombinace hodnot phi, psi v po sobě následujících zbytcích vede k místům vázajícím anionty, která se běžně vyskytují a nacházejí se často ve funkčně důležitých oblastech.“ Journal of Molecular Biology. 315 (2): 171–182. doi:10.1006 / jmbi.2001.5227. ISSN  0022-2836. PMID  11779237.
  14. ^ Leader, DP; Milner-White (2009). „Motivované proteiny: Webová aplikace pro studium malých trojrozměrných proteinových motivů“. BMC bioinformatika. 10 (1): 60. doi:10.1186/1471-2105-10-60. PMC  2651126. PMID  19210785.
  15. ^ Golovin, A; Henrick (2008). "MSDmotif: zkoumání proteinových stránek a motivů". BMC bioinformatika. 9 (1): 312. doi:10.1186/1471-2105-9-312. PMC  2491636. PMID  18637174.
  16. ^ Newell, Nicholas E (2011-12-15). „Kaskádová detekce pro extrakci lokalizovaných sekvenčních znaků; výsledky specificity pro HIV-1 proteázu a výsledky strukturní funkce pro Schellmanovu smyčku“. Bioinformatika. 27 (24): 3415–3422. doi:10.1093 / bioinformatika / btr594. ISSN  1367-4811. PMID  22039211.
  17. ^ Afzal, AM; Al-Shubailly, F (2014). „Přemostění aniontů vodíkovými vazbami v hnízdních motivech a jeho význam pro Schellmanovy smyčky a další větší motivy v proteinech“. Proteiny. 82 (11): 3023–3031. doi:10,1002 / prot. 24663. PMID  25132631.

externí odkazy