SUMO3 - SUMO3
Malý modifikátor související s ubikvitinem 3 je protein že u lidí je kódován SUMO3 gen.[5][6]
Funkce
SUMO proteiny, jako je SUMO3, a ubikvitin (viz MIM 191339) posttranslačně modifikují četné buněčné proteiny a ovlivňují jejich metabolismus a funkci. Na rozdíl od ubikvitinace, která je zaměřena na degradaci proteinů, se však sumoylace účastní řady buněčných procesů, jako je jaderný transport, regulace transkripce, apoptóza a stabilita proteinů (Su a Li, 2002).[6]
Interakce
SUMO3 bylo prokázáno komunikovat s ARNTL[7] a Tymin-DNA glykosyláza.[8]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000184900 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020265 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Lapenta V, Chiurazzi P, van der Spek P, Pizzuti A, Hanaoka F, Brahe C (březen 1997). „SMT3A, lidský homolog genu SMT3 z S. cerevisiae, se mapuje na chromozom 21qter a definuje novou genovou rodinu“. Genomika. 40 (2): 362–6. doi:10.1006 / geno.1996.4556. PMID 9119407.
- ^ A b "Entrez Gene: SUMO3 SMT3 potlačující mif dva 3 homolog 3 (S. cerevisiae)".
- ^ Lee J, Lee Y, Lee MJ, Park E, Kang SH, Chung CH, Lee KH, Kim K (říjen 2008). „Duální modifikace BMAL1 pomocí SUMO2 / 3 a ubikvitin podporuje cirkadiánní aktivaci komplexu CLOCK / BMAL1“. Molekulární a buněčná biologie. 28 (19): 6056–65. doi:10.1128 / MCB.00583-08. PMC 2546997. PMID 18644859.
- ^ Hardeland U, Steinacher R, Jiricny J, Schär P (březen 2002). „Modifikace glykosylázy lidského thyminu-DNA proteiny podobnými ubikvitinu usnadňuje enzymatický obrat“. Časopis EMBO. 21 (6): 1456–64. doi:10.1093 / emboj / 21.6.1456. PMC 125358. PMID 11889051.
Další čtení
- Maruyama K, Sugano S (leden 1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (říjen 1997). "Konstrukce a charakterizace knihovny cDNA obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
- Saitoh H, Hinchey J (březen 2000). „Funkční heterogenita malých modifikátorů proteinů souvisejících s ubikvitinem SUMO-1 versus SUMO-2/3“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (9): 6252–8. doi:10.1074 / jbc.275.9.6252. PMID 10692421.
- Tatham MH, Jaffray E, Vaughan OA, Desterro JM, Botting CH, Naismith JH, Hay RT (září 2001). „Polymerní řetězce SUMO-2 a SUMO-3 jsou konjugovány s proteinovými substráty pomocí SAE1 / SAE2 a Ubc9“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (38): 35368–74. doi:10,1074 / jbc.M104214200. PMID 11451954.
- Lin J, Johannsen E, Robertson E, Kieff E (leden 2002). „Jaderný antigen viru Epstein-Barrové 3C doména domnělé represe zprostředkovává koaktivaci promotoru LMP1 s EBNA-2“. Journal of Virology. 76 (1): 232–42. doi:10.1128 / JVI.76.1.232-242.2002. PMC 135708. PMID 11739688.
- Kadoya T, Yamamoto H, Suzuki T, Yukita A, Fukui A, Michiue T, Asahara T, Tanaka K, Asashima M, Kikuchi A (červen 2002). „Desumoylační aktivita Axamu, nového proteinu vázajícího Axin, se podílí na downregulaci beta-kateninu“. Molekulární a buněčná biologie. 22 (11): 3803–19. doi:10.1128 / MCB.22.11.3803-3819.2002. PMC 133821. PMID 11997515.
- Su HL, Li SS (srpen 2002). „Molekulární rysy lidských genů SUMO podobných ubikvitinu a jejich kódované proteiny“. Gen. 296 (1–2): 65–73. doi:10.1016 / S0378-1119 (02) 00843-0. PMID 12383504.
- Subramanian L, Benson MD, Iñiguez-Lluhí JA (březen 2003). „Motiv kontroly synergie uvnitř atenuátorové domény proteinu alfa vázajícího CCAAT / enhancer inhibuje transkripční synergii prostřednictvím jeho PIASy vylepšené modifikace pomocí SUMO-1 nebo SUMO-3. The Journal of Biological Chemistry. 278 (11): 9134–41. doi:10,1074 / jbc.M210440200. PMID 12511558.
- Eaton EM, Sealy L (srpen 2003). „Modifikace CCAAT / enhancer-vázající protein-beta malými členy rodiny SUMO (Ubiquitin like Modifier), SUMO-2 a SUMO-3“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (35): 33416–21. doi:10,1074 / jbc.M305680200. PMID 12810706.
- Tatham MH, Kim S, Yu B, Jaffray E, Song J, Zheng J, Rodriguez MS, Hay RT, Chen Y (srpen 2003). "Role N-terminálního místa Ubc9 ve vazbě a konjugaci SUMO-1, -2 a -3". Biochemie. 42 (33): 9959–69. doi:10.1021 / bi0345283. PMID 12924945.
- Dobreva G, Dambacher J, Grosschedl R (prosinec 2003). „SUMO modifikace nového proteinu vázajícího se na MAR, SATB2, moduluje expresi genu imunoglobulinu mu“. Geny a vývoj. 17 (24): 3048–61. doi:10.1101 / gad.1153003. PMC 305257. PMID 14701874.
- Reverter D, Lima CD (srpen 2004). "Základ pro specificitu SUMO proteázy poskytnutou analýzou lidského Senp2 a komplexu Senp2-SUMO". Struktura. 12 (8): 1519–31. doi:10.1016 / j.str.2004.05.023. PMID 15296745.
- Ayaydin F, Dasso M (prosinec 2004). „Výrazná dynamika obratlovců SUMO paralogů in vivo“. Molekulární biologie buňky. 15 (12): 5208–18. doi:10,1091 / mbc.E04-07-0589. PMC 532004. PMID 15456902.
- Xu Z, Au SW (březen 2005). „Mapování reziduí prekurzorů SUMO nezbytných pro diferenciální zrání proteázou specifickou pro SUMO, SENP1“. The Biochemical Journal. 386 (Pt 2): 325–30. doi:10.1042 / BJ20041210. PMC 1134797. PMID 15487983.
- Ding H, Xu Y, Chen Q, Dai H, Tang Y, Wu J, Shi Y (březen 2005). "Struktura řešení lidského SUMO-3 C47S a jeho vazebný povrch pro Ubc9". Biochemie. 44 (8): 2790–9. doi:10.1021 / bi0477586. PMID 15723523.
- Bossis G, Malnou CE, Farras R, Andermarcher E, Hipskind R, Rodriguez M, Schmidt D, Muller S, Jariel-Encontre I, Piechaczyk M (srpen 2005). „Dolní regulace aktivity dimeru c-Fos / c-Jun AP-1 pomocí sumoylace“. Molekulární a buněčná biologie. 25 (16): 6964–79. doi:10.1128 / MCB.25.16.6964-6979.2005. PMC 1190241. PMID 16055710.
Tento článek o gen na lidský chromozom 21 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |