SAM – SAH riboswitch - SAM–SAH riboswitch - Wikipedia
| Riboswitch SAM / SAH | |
|---|---|
 Konsensuální sekundární struktura riboswitchů SAM – SAH | |
| Identifikátory | |
| Symbol | Riboswitch SAM / SAH |
| Rfam | RF01727 |
| Další údaje | |
| RNA typ | Riboswitch |
| Domény | Rhodobacterales |
| PDB struktur | PDBe |
The SAM – SAH riboswitch je jistá konzervovaná struktura RNA bakterie který se váže S-adenosylmethionin (SAM) a S-adenosylhomocystein (SAH), a proto se předpokládá, že je riboswitch.[1] Riboswitche SAM – SAH nesdílejí žádnou zjevnou strukturální podobnost se známými riboswitchi, které vážou SAM nebo SAH. Vazebné afinity pro obě sloučeniny jsou podobné, ale vazba na SAH je alespoň o něco silnější. Riboswitche SAM – SAH najdete výhradně v Rhodobacterales, an objednat z alphaproteobacteria. Vždy se nacházejí ve zjevném 5 'nepřekládané oblasti z metK geny, které kódují enzym (Methionin adenosyltransferáza ), který syntetizuje SAM.
Vzhledem k této genové asociaci bylo navrženo, že riboswitche SAM – SAH pravděpodobněji fungují jako RNA snímající SAM. Riboswitche SAM – SAH jsou mezi známými riboswitchi relativně malé, což by mohlo souviset s jejich neschopností diskriminovat SAH. Schopnost odmítnout SAH jako ligand však nemusí být za fyziologických podmínek důležitá, protože buněčná koncentrace SAM je vyšší.[2]
Oblast konzervované struktury riboswitche SAM – SAH zahrnuje předpokládané Sekvence Shine-Dalgarno (ribozom -binding site) následného toku metK geny. Tyto nukleotidy jsou potřebné pro optimální vazbu na ligand a mohou tvořit pseudoknot s terminální smyčkou uvnitř hlavní kmenová smyčka struktura. Okluze sekvence Shine-Dalgarno může být mechanismem, kterým riboswitche SAM – SAH regulují expresi downstream genů.
Viz také
- SAM-I riboswitch
- Riboswitch SAM-II
- Riboswitch SAM-III
- Riboswitch SAM-IV
- Riboswitch SAM-V
- Riboswitch SAM-VI
Reference
- ^ Weinberg Z, Wang JX, Bogue J a kol. (Březen 2010). „Srovnávací genomika odhaluje 104 kandidátských strukturovaných RNA z bakterií, archea a jejich metagenomů“. Genome Biol. 11 (3): R31. doi:10.1186 / gb-2010-11-3-r31. PMC 2864571. PMID 20230605.
- ^ Ueland PM (září 1982). "Farmakologické a biochemické aspekty S-adenosylhomocysteinu a S-adenosylhomocysteinu hydrolázy". Pharmacol. Rev. 34 (3): 223–253. PMID 6760211.