RAD21 - RAD21

RAD21
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyRAD21, CDLS4, HR21, HMCD1, NXP1, SCC1, hHR21, RAD21 kohezinová složka, MGS
Externí IDOMIM: 606462 MGI: 108016 HomoloGene: 38161 Genové karty: RAD21
Umístění genu (člověk)
Chromozom 8 (lidský)
Chr.Chromozom 8 (lidský)[1]
Chromozom 8 (lidský)
Genomické umístění pro RAD21
Genomické umístění pro RAD21
Kapela8q24.11Start116,845,934 bp[1]
Konec116,874,776 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE RAD21 200608 s at fs.png

PBB GE RAD21 200607 s at fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

5885

19357

Ensembl

ENSG00000164754

ENSMUSG00000022314

UniProt

O60216

Q61550

RefSeq (mRNA)

NM_006265

NM_009009

RefSeq (protein)

NP_006256

NP_033035

Místo (UCSC)Chr 8: 116,85 - 116,87 MbChr 15: 51,96 - 51,99 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Dvouřetězcová opravná bílkovina rad21 homolog je protein že u lidí je kódován RAD21 gen.[5][6] RAD21 (také známý jako Mcd1, Scc1, KIAA0078, NXP1, HR21), základní gen, kóduje a DNA dvouvláknový zlom (DSB) opravný protein, který je evolučně konzervovaný u všech eukaryot od začínajících kvasinek po člověka. Protein RAD21 je strukturní složkou vysoce konzervativního komplexu kohesinu, který se skládá z RAD21, SMC1A, SMC3 a SCC3 [ STAG1 (SA1) a STAG2 (SA2) v mnohobuněčných organismech] proteiny, podílí se na soudržnosti sesterských chromatid.

Objev

rad21 byl poprvé klonován Birkenbihl a Subramani v roce 1992 [7] doplněním radiační citlivosti rad21-45 mutantní štěpné kvasinky, Schizosaccharomyces pombea myší a lidské homology S. pombe rad21 klonovali McKay, Troelstra, van der Spek, Kanaar, Smit, Hagemeijer, Bootsma a Hoeijmakers.[8] Člověk RAD21 (hRAD21) gen je umístěn na dlouhém (q) rameni chromozomu 8 v poloze 24.11 (8q24.11).[8][9] V roce 1997 byla RAD21 nezávisle objevena dvěma skupinami jako hlavní složka komplexu chromozomálního kohezinu,[10][11] a jeho rozpuštění cysteinovou proteázou Separázou při přechodu metafáze na anafázi vede k oddělení sesterských chromatidů a chromozomální segregaci.[12]

Struktura

RAD21, patří do nadčeledi eukaryotických a prokaryotických proteinů nazývaných a-Kleisiny,[13] je jaderný fosfo-protein o velikosti 278aa v domácí ještěři (Gekko Japonicus) na 746aa v kosatce (Orcinus Orca), se střední délkou 631aa u většiny druhů obratlovců včetně lidí. RAD21 proteiny jsou nejkonzervovanější na N-konci (NT) a C-konci (CT), které se vážou na SMC3, respektive SMC1. STAG doména uprostřed RAD21, která se váže na SCC3 (SA1 / SA2), je také zachována (obrázek 1). Tyto proteiny mají nukleární lokalizační signály, acidobazický úsek a kyselý úsek (obrázek 1), což odpovídá úloze vazby na chromatin. RAD21 je štěpen několika proteázami, včetně Separase [12][14][15] a na vápníku závislá cysteinová endopeptidáza Calpain-1 [16] během mitózy a kaspáz během apoptózy.[17][18]

Obrázek 1 Charakteristiky lidského RAD21. RAD21 má tři vazebné domény, které interagují s odpovídajícím proteinem: SMC3 (1–103aa), STAG1 / 2 (362–403aa) a SMC1A (558–628aa); motiv LPE (255-257aa): požadovaný pro rychlé a specifické štěpení RAD21 Separase; dva bipartitní nukleární lokalizační signály (NLS) (317-399aa a 384-407aa) předpovězené cNLS Mapperem;[19] jeden střídavý kyselý-bazický zbytek se táhne (524-533aa); jeden kyselý zbytkový úsek (534-543aa); čtyři místa štěpení: dvě místa štěpení Separase (ExxR), jedno místo štěpení Calpain-1 (LLL) a jedno místo Caspase-3/7 (DxxD). Čísla označují umístění aminokyselinového zbytku na lidském RAD21. Šipka ukazuje místo, kde je štěpeno.

Interakce

RAD21 se váže na heterodimer SMC1 a SMC3 ve tvaru písmene V a vytváří tripartitní prstencovou strukturu,[20] a poté rekrutuje SCC3 (SA1 / SA2). Čtyřprvkový komplex se nazývá kohezinový komplex (obrázek 2). V současné době existují dva hlavní konkurenční modely soudržnosti sesterských chromatid (obrázek 2B). První z nich je model s jedním prstenem,[21] a druhý je dimerní model pouta.[22][23] Jednokroužkový model objetí předpokládá, že jediný kohezinový prsten zachytí uvnitř dvě sesterské chromatidy, zatímco model dvoukroužkových pout navrhuje zachycení každé chromatidy zvlášť. Podle modelu pouta má každý prsten jednu sadu molekul RAD21, SMC1 a SMC3. Pouta se vytvoří, když se dvě molekuly RAD21 přesunou do antiparalelní orientace, která je vynucena buď SA1 nebo SA2.[22]

Obrázek 2 Cohesin komplex a modely. A. Cohesin se skládá ze čtyř základních strukturních podjednotek: RAD21, SMC1, SMC3 a proteinu SA (SA1 nebo SA2). PDS5, WAPL a Sororin jsou proteiny asociované s cohesinem. Sororin nebyl v kvasinkách nalezen.[24][25] B. Model s jedním prstencem. C. Model pouta. Obrázek upravený úpravami od Zhanga a Patiho.[26]

N-terminální doména RAD21 obsahuje dvě α-helice, které tvoří spirálový svazek se spirálovou cívkou SMC3.[20] Předpokládá se, že centrální oblast RAD21 je do značné míry nestrukturovaná, ale obsahuje několik vazebných míst pro regulátory kohezinu. To zahrnuje vazebné místo pro SA1 nebo SA2,[27] rozpoznávací motivy pro štěpení separasy, kaspázy a calpainu,[12][16][17][18] stejně jako region, který je kompetitivně vázán PDS5A, PDS5B nebo NIPBL.[28][29][30] C-koncová doména RAD21 tvoří okřídlenou šroubovice, která váže dva β-listy v hlavové doméně Smc1.[31]

WAPL uvolňuje cohesin z DNA otevřením rozhraní SMC3-RAD21, čímž umožňuje DNA projít ven z kruhu.[32] Otevření tohoto rozhraní je regulováno vazbou ATP podjednotkami SMC. To způsobí, že hlavové domény ATPázy dimerizují a deformují stočenou cívku SMC3, čímž narušují vazbu RAD21 na stočenou cívku.[33]

Obrázek 3 Funkční klasifikace interakčních modulů RAD21. Výstup z obr. Cytoscape s daty získanými od Panigrahiho a kol. 2012. Síťové uzly představují proteiny. Hrany představují asociace protein-protein, seskupené v různých buněčných procesech.

Bylo hlášeno celkem 285 interaktivních látek RAD21[34] které fungují v široké škále buněčných procesů, včetně mitózy, regulace apoptózy, dynamiky chromozomů, chromozomální soudržnosti, replikace, regulace transkripce, zpracování RNA, reakce poškození DNA, modifikace a degradace proteinu a cytoskeletu a motility buněk (obrázek 3).[35]

Funkce

Obrázek 4 RAD21 Funkce v různých buněčných procesech. RAD21 tvoří komplex kohesinu s SMC1, SMC3 a STAG1 / 2, aby fungoval v různých normálních buněčných procesech (zobrazeno modře). Kanonickou rolí Rad21 je soudržnost a separace sesterských chromatid. Mezi další role patří oprava poškození DNA, regulace transkripce, replikace DNA a biogeneze centrozomu atd. Nemoci rostou, když mutace v RAD21 naruší její funkci (zeleně). Fragment Rad21 štěpený kaspázou podporuje apoptózu (fialovou). REC8 a RAD21L jsou paralogy RAD21 u obratlovců, které fungují specificky pro meiózu (hnědou).

RAD21 hraje několik fyziologických rolí v různých buněčných funkcích (obrázek 4). Jako podjednotka kohezinového komplexu se RAD21 podílí na sesterské soudržnosti chromatid od doby replikace DNA v S fázi po jejich segregaci v mitóze, což je funkce, která je evolučně konzervativní a je nezbytná pro správnou segregaci chromozomů, chromozomální architekturu, post-replikativní DNA oprava a prevence nevhodné rekombinace mezi opakujícími se regiony.[14][26] RAD21 může také hrát roli při sestavování vřetenového pólu během mitózy [36] a progresi apoptózy.[17][18] V mezifázi může kohezin fungovat při kontrole genové exprese vazbou na četná místa v genomu. Jako strukturní složka komplexu kohezinu RAD21 také přispívá k různým funkcím spojeným s chromatinem, včetně replikace DNA,[37][38][39][40][41] Reakce na poškození DNA (DDR),[42][43][44][45][46][47][48][49][50] a co je nejdůležitější, transkripční regulace.[51][52][53][54][55][56][57][58] Mnoho nedávných funkčních a genomických studií implikovalo proteiny chromozomálních cohesinů jako kritické regulátory exprese genu pro hematopoetiku.[59][60][61][62][63]

Jako součást kohezinového komplexu zahrnují funkce Rad21 v regulaci genové exprese: 1) alelově specifickou transkripci interakcí s hraničním prvkem CCCTC-vazebný faktor (CTCF),[51][52][53][57][64][65] 2) tkáňově specifická transkripce interakcí s tkáňově specifickými transkripčními faktory,[53][66][67][68][69][70] 3) obecný průběh transkripce komunikací s bazálním transkripčním aparátem,[54][69][71][72] a 4) RAD21 ko-lokalizace s CTCF nezávislými faktory pluripotence (Oct4, Nanog, Sox4 a KLF2). RAD21 spolupracuje s CTCF,[73] transkripční faktory specifické pro tkáň a bazální transkripční aparát pro dynamickou regulaci transkripce.[74] Aby se dosáhlo správné aktivace transkripce, kohesin také naváže chromatin, aby spojil dvě vzdálené oblasti.[65][70] Cohesin může také působit jako transkripční izolátor, aby zajistil represi.[51] RAD21 tedy může ovlivnit aktivaci i represi transkripce. Zesilovače, které podporují transkripci, a izolátory, které blokují transkripci, jsou umístěny v konzervativních regulačních prvcích (CRE) na chromozomech a předpokládá se, že koheziny fyzicky spojují vzdálené CRE s promotory genů specifickým způsobem buněčného typu k modulaci výsledku transkripce.[75]

V meióze je exprimován REC8 a nahrazuje RAD21 v komplexu soudržnosti. Kohezin obsahující REC8 generuje soudržnost mezi homologními chromozomy a sesterskými chromatidy, která v případě oocytů savců může přetrvávat roky.[76][77] RAD21L je dalším paralogem RAD21, který hraje roli v segregaci meiotických chromozomů.[78] Hlavní role komplexu Rad21L kohezinu spočívá v párování homologů a synapse, nikoli v soudržnosti sesterských chromatid, zatímco Rec8 s největší pravděpodobností funguje v soudržnosti sesterských chromatid. Je zajímavé, že současně se zmizením RAD21L se Rad21 objevuje na chromozomech v pozdním pachytenu a většinou disociuje po diplotenu dále.[78][79] Funkce Rad21 kohezinu, která se přechodně objevuje v pozdní profáze I, je nejasná.

Germinální heterozygotní nebo homozygotní mutace missense v RAD21 byly spojovány s lidskými genetickými poruchami, včetně vývojových onemocnění, jako je syndrom Cornelia de Lange [80][81][82][83][84][85][86][87][88][89][90] a chronická střevní pseudoobstrukce s názvem Munganův syndrom[91][92] respektive souhrnně označované jako cohesinopathies. Somatické mutace a amplifikace RAD21 byly také široce popsány u lidských solidních i hematopoetických nádorů.[59][60][75][93][94][95][96][97][98][99][100][101][102][103][104][105][106][107][108][109][110][111][112][113]

* Tato zpráva Wiki-Gene o RAD21 je založena na recenzním článku „Cohesin Subunit RAD21: from Biology to Disease“ od Cheng et al

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000164754 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000022314 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ McKay MJ, Troelstra C, van der Spek P, Kanaar R, Smit B, Hagemeijer A, Bootsma D, Hoeijmakers JH (leden 1997). "Zachování sekvence genu pro opravu dvouřetězcového zlomu DNA radiz Schizosaccharomyces pombe DNA u člověka a myši". Genomika. 36 (2): 305–15. doi:10.1006 / geno.1996.0466. PMID  8812457.
  6. ^ „Entrez Gene: RAD21 RAD21 homolog (S. pombe)“.
  7. ^ Birkenbihl RP, Subramani S (prosinec 1992). „Klonování a charakterizace rad21, esenciálního genu Schizosaccharomyces pombe, podílejícího se na opravě dvouřetězcové opravy DNA“. Výzkum nukleových kyselin. 20 (24): 6605–11. doi:10.1093 / nar / 20.24.6605. PMC  334577. PMID  1480481.
  8. ^ A b McKay MJ, Troelstra C, van der Spek P, Kanaar R, Smit B, Hagemeijer A a kol. (Září 1996). "Zachování sekvence genu pro opravu dvouřetězcového zlomu DNA radiz Schizosaccharomyces pombe DNA u člověka a myši". Genomika. 36 (2): 305–15. doi:10.1006 / geno.1996.0466. PMID  8812457.
  9. ^ Nomura N, Nagase T, Miyajima N, Sazuka T, Tanaka A, Sato S a kol. (01.01.1994). „Predikce kódujících sekvencí neidentifikovaných lidských genů. II. Kódující sekvence 40 nových genů (KIAA0041-KIAA0080) odvozené analýzou klonů cDNA z lidské buněčné linie KG-1“. Výzkum DNA. 1 (5): 223–9. doi:10.1093 / dnares / 1.5.223. PMID  7584044.
  10. ^ Guacci V, Koshland D, Strunnikov A (říjen 1997). „Přímá souvislost mezi soudržností sesterských chromatid a kondenzací chromozomů odhalená analýzou MCD1 u S. cerevisiae“. Buňka. 91 (1): 47–57. doi:10.1016 / S0092-8674 (01) 80008-8. PMC  2670185. PMID  9335334.
  11. ^ Michaelis C, Ciosk R, Nasmyth K (říjen 1997). "Cohesins: chromozomální proteiny, které zabraňují předčasnému oddělení sesterských chromatid". Buňka. 91 (1): 35–45. doi:10.1016 / S0092-8674 (01) 80007-6. PMID  9335333. S2CID  18572651.
  12. ^ A b C Uhlmann F, Lottspeich F, Nasmyth K (červenec 1999). „Separace sesterských chromatid na počátku anafáze je podporována štěpením kohezinové podjednotky Scc1“. Příroda. 400 (6739): 37–42. Bibcode:1999 Natur.400 ... 37U. doi:10.1038/21831. PMID  10403247. S2CID  4354549.
  13. ^ Nasmyth K, Haering CH (červen 2005). "Struktura a funkce komplexů SMC a kleisinu". Roční přehled biochemie. 74 (1): 595–648. doi:10,1146 / annurev.biochem.74.082803.133219. PMID  15952899.
  14. ^ A b Hauf S, Waizenegger IC, Peters JM (srpen 2001). "Štěpení kohesinu separázou vyžadovanou pro anafázi a cytokinezi v lidských buňkách". Věda. 293 (5533): 1320–3. Bibcode:2001Sci ... 293.1320H. doi:10.1126 / science.1061376. PMID  11509732. S2CID  46036132.
  15. ^ Uhlmann F, Wernic D, Poupart MA, Koonin EV, Nasmyth K (říjen 2000). „Štěpení kohezinu separátem proteázy CD klanu spouští anafázu v kvasinkách“. Buňka. 103 (3): 375–86. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 00130-6. PMID  11081625. S2CID  2667617.
  16. ^ A b Panigrahi AK, Zhang N, Mao Q, Pati D (listopad 2011). „Calpain-1 štěpí Rad21, aby podporoval separaci sesterských chromatid“. Molekulární a buněčná biologie. 31 (21): 4335–47. doi:10.1128 / MCB.06075-11. PMC  3209327. PMID  21876002.
  17. ^ A b C Chen F, Kamradt M, Mulcahy M, Byun Y, Xu H, McKay MJ, Cryns VL (květen 2002). „Kaspázová proteolýza kohezinové složky RAD21 podporuje apoptózu“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (19): 16775–81. doi:10,1074 / jbc.M201322200. PMID  11875078.
  18. ^ A b C Pati D, Zhang N, Plon SE (prosinec 2002). "Spojení soudržnosti sesterských chromatid a apoptózy: role Rad21". Molekulární a buněčná biologie. 22 (23): 8267–77. doi:10.1128 / MCB.22.23.8267-8277.2002. PMC  134054. PMID  12417729.
  19. ^ Kosugi S, Hasebe M, Tomita M, Yanagawa H (červen 2009). "Systematická identifikace buněčných cyklů závislých kvasinkových nukleocytoplazmatických proteinů pendlující predikcí složených motivů". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (25): 10171–6. Bibcode:2009PNAS..10610171K. doi:10.1073 / pnas.0900604106. PMC  2695404. PMID  19520826.
  20. ^ A b Gligoris TG, Scheinost JC, Bürmann F, Petela N, Chan KL, Uluocak P a kol. (Listopad 2014). „Uzavření kohezinového kruhu: struktura a funkce jeho rozhraní Smc3-kleisin“. Věda. 346 (6212): 963–7. Bibcode:2014Sci ... 346..963G. doi:10.1126 / science.1256917. PMC  4300515. PMID  25414305.
  21. ^ Haering CH, Löwe J, Hochwagen A, Nasmyth K (duben 2002). "Molekulární architektura SMC proteinů a kvasinkového kohezinového komplexu". Molekulární buňka. 9 (4): 773–88. doi:10.1016 / S1097-2765 (02) 00515-4. PMID  11983169.
  22. ^ A b Zhang N, Kuznetsov SG, Sharan SK, Li K, Rao PH, Pati D (prosinec 2008). „Model pouta pro komplex kohezinu“. The Journal of Cell Biology. 183 (6): 1019–31. doi:10.1083 / jcb.200801157. PMC  2600748. PMID  19075111.
  23. ^ Zhang N, Pati D (únor 2009). „Pouta pro sestry: nový model pro soudržnost sesterských chromatid“. Buněčný cyklus. 8 (3): 399–402. doi:10,4161 / cc.8.3.7586. PMC  2689371. PMID  19177018.
  24. ^ Zhang N, Pati D (červen 2012). „Sororin je hlavním regulátorem soudržnosti a separace sesterských chromatid“. Buněčný cyklus. 11 (11): 2073–83. doi:10,4161 / cc.20241. PMC  3368859. PMID  22580470.
  25. ^ Nishiyama T, Ladurner R, Schmitz J, Kreidl E, Schleiffer A, Bhaskara V a kol. (Listopad 2010). "Sororin zprostředkovává soudržnost sesterských chromatid antagonizováním Wapl". Buňka. 143 (5): 737–49. doi:10.1016 / j.cell.2010.10.031. PMID  21111234. S2CID  518782.
  26. ^ A b Zhang N, Pati D (2014). „Cesta k rakovině prostřednictvím deregulace kohezinu.“. Onkologie: teorie a praxe. iConcept Press Hong Kong. 213–240.
  27. ^ Hara K, Zheng G, Qu Q, Liu H, Ouyang Z, Chen Z a kol. (Říjen 2014). „Struktura subkomplexu kohezinu určuje přímý antagonismus shugoshin-Wapl v centromerické soudržnosti“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 21 (10): 864–70. doi:10.1038 / nsmb.2880. PMC  4190070. PMID  25173175.
  28. ^ Petela NJ, Gligoris TG, Metson J, Lee BG, Voulgaris M, Hu B a kol. (Červen 2018). „Scc2 je silný aktivátor Cohesinovy ​​ATPázy, který podporuje načítání vazbou Scc1 bez Pds5“. Molekulární buňka. 70 (6): 1134–1148.e7. doi:10.1016 / j.molcel.2018.05.022. PMC  6028919. PMID  29932904.
  29. ^ Kikuchi S, Borek DM, Otwinowski Z, Tomchick DR, Yu H (listopad 2016). "Krystalová struktura kohezinového nakladače Scc2 a pohled na kohezinopatii". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 113 (44): 12444–12449. doi:10.1073 / pnas.1611333113. PMC  5098657. PMID  27791135.
  30. ^ Muir KW, Kschonsak M, Li Y, Metz J, Haering CH, Panne D (březen 2016). "Struktura komplexu Pds5-Scc1 a důsledky pro funkci koesinu". Zprávy buněk. 14 (9): 2116–2126. doi:10.1016 / j.celrep.2016.01.078. PMID  26923589.
  31. ^ Haering CH, Schoffnegger D, Nishino T, Helmhart W, Nasmyth K, Löwe J (září 2004). "Struktura a stabilita interakce cohesinu Smc1-kleisin". Molekulární buňka. 15 (6): 951–64. doi:10.1016 / j.molcel.2004.08.030. PMID  15383284.
  32. ^ Beckouët F, Srinivasan M, Roig MB, Chan KL, Scheinost JC, Batty P a kol. (Únor 2016). „Uvolnění aktivity odpojí Cohesinovo rozhraní Smc3 / Scc1 v procesu blokovaném acetylací“. Molekulární buňka. 61 (4): 563–574. doi:10.1016 / j.molcel.2016.01.026. PMC  4769318. PMID  26895425.
  33. ^ Muir KW, Li Y, Weis F, Panne D (březen 2020). „Struktura kohezinové ATPázy objasňuje mechanismus otevírání kruhu SMC-kleisin“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 27 (3): 233–239. doi:10.1038 / s41594-020-0379-7. PMC  7100847. PMID  32066964.
  34. ^ "Složka komplexu kohezinu RAD21 [Homo sapiens]". Gen NCBI. National Center for Biotechnology Information (NCBI), USA National Library of Medicine.
  35. ^ Panigrahi AK, Zhang N, Otta SK, Pati D (březen 2012). „Interhezom kohezinu-RAD21“. The Biochemical Journal. 442 (3): 661–70. doi:10.1042 / BJ20111745. PMID  22145905.
  36. ^ Gregson HC, Schmiesing JA, Kim JS, Kobayashi T, Zhou S, Yokomori K (prosinec 2001). „Potenciální role lidského kohezinu v sestavě asterů mitotických vřeten“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (50): 47575–82. doi:10,1074 / jbc.M103364200. PMID  11590136.
  37. ^ Guillou E, Ibarra A, Coulon V, Casado-Vela J, Rico D, Casal I a kol. (Prosinec 2010). „Cohesin organizuje chromatinové smyčky v továrnách na replikaci DNA“. Geny a vývoj. 24 (24): 2812–22. doi:10,1101 / gad.608210. PMC  3003199. PMID  21159821.
  38. ^ Takahashi TS, Yiu P, Chou MF, Gygi S, Walter JC (říjen 2004). „Nábor Xenopus Scc2 a kohezinu na chromatin vyžaduje komplex před replikací“. Přírodní buněčná biologie. 6 (10): 991–6. doi:10.1038 / ncb1177. PMID  15448702. S2CID  20488928.
  39. ^ Ryu MJ, Kim BJ, Lee JW, Lee MW, Choi HK, Kim ST (březen 2006). "Přímá interakce mezi kohezinovým komplexem a DNA replikačním strojním zařízením". Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 341 (3): 770–5. doi:10.1016 / j.bbrc.2006.01.029. PMID  16438930.
  40. ^ Terret ME, Sherwood R, Rahman S, Qin J, Jallepalli PV (listopad 2009). "Cohesinová acetylace urychluje replikační vidlici". Příroda. 462 (7270): 231–4. Bibcode:2009Natur.462..231T. doi:10.1038 / nature08550. PMC  2777716. PMID  19907496.
  41. ^ MacAlpine HK, Gordân R, Powell SK, Hartemink AJ, MacAlpine DM (únor 2010). „Drosophila ORC se lokalizuje, aby otevřel chromatin a označí místa naložení komplexu kohezinu“. Výzkum genomu. 20 (2): 201–11. doi:10.1101 / gr.097873.109. PMC  2813476. PMID  19996087.
  42. ^ Unal E, Heidinger-Pauli JM, Koshland D (červenec 2007). „Přerušení dvouřetězců DNA spouští soudržnost sestersko-chromatidových genomů prostřednictvím Eco1 (Ctf7)“. Věda. 317 (5835): 245–8. Bibcode:2007Sci ... 317..245U. doi:10.1126 / science.1140637. PMID  17626885. S2CID  551399.
  43. ^ Heidinger-Pauli JM, Unal E, Koshland D (květen 2009). „Výrazné cíle acetyltransferázy Eco1 modulují soudržnost v S fázi a v reakci na poškození DNA“. Molekulární buňka. 34 (3): 311–21. doi:10.1016 / j.molcel.2009.04.008. PMC  2737744. PMID  19450529.
  44. ^ Ström L, Lindroos HB, Shirahige K, Sjögren C (prosinec 2004). „Pro opravu DNA je vyžadován postreplikativní nábor kohezinu do dvouřetězcových zlomů“. Molekulární buňka. 16 (6): 1003–15. doi:10.1016 / j.molcel.2004.11.026. PMID  15610742.
  45. ^ Kim BJ, Li Y, Zhang J, Xi Y, Li Y, Yang T a kol. (Červenec 2010). „Posílení vazby kohezinu v celém genomu na již existujících místech kohezinu v reakci na ionizující záření v lidských buňkách“. The Journal of Biological Chemistry. 285 (30): 22784–92. doi:10.1074 / jbc.M110.134577. PMC  2906269. PMID  20501661.
  46. ^ Watrin E, Peters JM (září 2009). „Kohezinový komplex je vyžadován pro kontrolní bod G2 / M v buňkách savců indukovaný poškozením DNA“. Časopis EMBO. 28 (17): 2625–35. doi:10.1038 / emboj.2009.202. PMC  2738698. PMID  19629043.
  47. ^ Cortés-Ledesma F, Aguilera A (září 2006). „Dvouřetězcové zlomy vznikající replikací přes nick jsou opraveny výměnou sestersko-chromatidových závislých na kohesinu“. Zprávy EMBO. 7 (9): 919–26. doi:10.1038 / sj.embor.7400774. PMC  1559660. PMID  16888651.
  48. ^ Watrin E, Peters JM (srpen 2006). "Oprava poškození Cohesinem a DNA". Experimentální výzkum buněk. 312 (14): 2687–93. doi:10.1016 / j.yexcr.2006.06.024. PMID  16876157.
  49. ^ Ball AR, Yokomori K (leden 2008). „Poškození vyvolaná reaktivace kohezinu při postreplikativní opravě DNA“. BioEssays. 30 (1): 5–9. doi:10.1002 / bies.20691. PMC  4127326. PMID  18081005.
  50. ^ Sjögren C, Ström L (květen 2010). "S-fáze a poškození DNA aktivovalo navázání soudržnosti sesterských chromatid - význam pro opravu DNA". Experimentální výzkum buněk. 316 (9): 1445–53. doi:10.1016 / j.yexcr.2009.12.018. PMID  20043905.
  51. ^ A b C Wendt KS, Yoshida K, Itoh T, Bando M, Koch B, Schirghuber E a kol. (Únor 2008). „Cohesin zprostředkovává transkripční izolaci pomocí CCCTC-vazebného faktoru“. Příroda. 451 (7180): 796–801. Bibcode:2008Natur.451..796W. doi:10.1038 / nature06634. PMID  18235444. S2CID  205212289.
  52. ^ A b Skibbens RV, Marzillier J, Eastman L (duben 2010). "Cohesins koordinovat genové transkripce související funkce v Saccharomyces cerevisiae". Buněčný cyklus. 9 (8): 1601–6. doi:10,4161 / cc.9.8.11307. PMC  3096706. PMID  20404480.
  53. ^ A b C Schmidt D, Schwalie PC, Ross-Innes CS, Hurtado A, Brown GD, Carroll JS a kol. (Květen 2010). „Role kohezinu nezávislá na CTCF při transkripci specifické pro tkáně“. Výzkum genomu. 20 (5): 578–88. doi:10,1101 / gr. 100479.109. PMC  2860160. PMID  20219941.
  54. ^ A b Kagey MH, Newman JJ, Bilodeau S, Zhan Y, Orlando DA, van Berkum NL, et al. (Září 2010). „Mediator a cohesin spojují genovou expresi a architekturu chromatinu“. Příroda. 467 (7314): 430–5. Bibcode:2010Natur.467..430K. doi:10.1038 / nature09380. PMC  2953795. PMID  20720539.
  55. ^ Pauli A, van Bemmel JG, Oliveira RA, Itoh T, Shirahige K, van Steensel B, Nasmyth K (říjen 2010). „Přímá role kohezinu v regulaci genů a reakci ekdysonu ve slinných žlázách Drosophila“. Aktuální biologie. 20 (20): 1787–98. doi:10.1016 / j.cub.2010.09.006. PMC  4763543. PMID  20933422.
  56. ^ Dorsett D (říjen 2010). "Regulace genů: kohezinový kruh spojuje vývojové dálnice". Aktuální biologie. 20 (20): R886-8. doi:10.1016 / j.cub.2010.09.036. PMID  20971431. S2CID  2543711.
  57. ^ A b Parelho V, Hadjur S, Spivakov M, Leleu M, Sauer S, Gregson HC a kol. (Únor 2008). "Cohesiny se funkčně spojují s CTCF na ramenech savčích chromozomů". Buňka. 132 (3): 422–33. doi:10.1016 / j.cell.2008.01.011. PMID  18237772. S2CID  14363394.
  58. ^ Liu J, Zhang Z, Bando M, Itoh T, Deardorff MA, Clark D a kol. (Květen 2009). Hastie N (ed.). "Transkripční dysregulace v NIPBL a lidských buňkách mutujících cohesin". PLOS Biology. 7 (5): e1000119. doi:10.1371 / journal.pbio.1000119. PMC  2680332. PMID  19468298.
  59. ^ A b Mazumdar C, Shen Y, Xavy S, Zhao F, Reinisch A, Li R a kol. (Prosinec 2015). „Cohesinové mutanty spojené s leukémií převážně prosazují programy kmenových buněk a narušují diferenciaci lidských hematopoetických předků“. Buňková kmenová buňka. 17 (6): 675–688. doi:10.1016 / j.stem.2015.09.017. PMC  4671831. PMID  26607380.
  60. ^ A b Mullenders J, Aranda-Orgilles B, Lhoumaud P, Keller M, Pae J, Wang K a kol. (Říjen 2015). „Ztráta koesinu mění homeostázu krvetvorných buněk dospělých, což vede k myeloproliferativním novotvarům“. The Journal of Experimental Medicine. 212 (11): 1833–50. doi:10.1084 / jem.20151323. PMC  4612095. PMID  26438359.
  61. ^ Viny AD, Ott CJ, Spitzer B, Rivas M, Meydan C, Papalexi E a kol. (Říjen 2015). „Úloha komplexu kohezinu v závislosti na dávce při normální a maligní krvetvorbě“. The Journal of Experimental Medicine. 212 (11): 1819–32. doi:10.1084 / jem.20151317. PMC  4612085. PMID  26438361.
  62. ^ Fisher JB, McNulty M, Burke MJ, Crispino JD, Rao S (duben 2017). „Cohesinové mutace u myeloidních malignit“. Trendy v rakovině. 3 (4): 282–293. doi:10.1016 / j.trecan.2017.02.006. PMC  5472227. PMID  28626802.
  63. ^ Rao S (prosinec 2019). „Uzavření smyčky na kohezinu při krvetvorbě“. Krev. 134 (24): 2123–2125. doi:10.1182 / krev.2019003279. PMC  6908834. PMID  31830276.
  64. ^ Degner SC, Verma-Gaur J, Wong TP, Bossen C, Iverson GM, Torkamani A, et al. (Červen 2011). „CCCTC-vazebný faktor (CTCF) a cohesin ovlivňují genomovou architekturu Igh lokusu a antisense transkripci v pro-B buňkách“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (23): 9566–71. Bibcode:2011PNAS..108,9566D. doi:10.1073 / pnas.1019391108. PMC  3111298. PMID  21606361.
  65. ^ A b Guo Y, Monahan K, Wu H, Gertz J, Varley KE, Li W a kol. (Prosinec 2012). „Pro volbu promotoru protocadherinu α je vyžadováno smyčky DNA zprostředkované CTCF / cohesinem“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 109 (51): 21081–6. Bibcode:2012PNAS..10921081G. doi:10.1073 / pnas.1219280110. PMC  3529044. PMID  23204437.
  66. ^ Hadjur S, Williams LM, Ryan NK, Cobb BS, Sexton T, Fraser P a kol. (Červenec 2009). „Cohesiny tvoří chromozomální cis-interakce na vývojově regulovaném lokusu IFNG“. Příroda. 460 (7253): 410–3. Bibcode:2009 Natur.460..410H. doi:10.1038 / nature08079. PMC  2869028. PMID  19458616.
  67. ^ Faure AJ, Schmidt D, Watt S, Schwalie PC, Wilson MD, Xu H a kol. (Listopad 2012). „Cohesin reguluje tkáňově specifickou expresi stabilizací vysoce obsazených cis-regulačních modulů“. Výzkum genomu. 22 (11): 2163–75. doi:10,1101 / gr.136507.111. PMC  3483546. PMID  22780989.
  68. ^ Seitan VC, Hao B, Tachibana-Konwalski K, Lavagnolli T, Mira-Bontenbal H, Brown KE a kol. (Srpen 2011). „Role kohezinu v přesmyku receptoru T-buněk a diferenciaci thymocytů“. Příroda. 476 (7361): 467–71. Bibcode:2011Natur.476..467S. doi:10.1038 / příroda10312. PMC  3179485. PMID  21832993.
  69. ^ A b Yan J, Enge M, Whitington T, Dave K, Liu J, Sur I a kol. (Srpen 2013). „Vazba transkripčního faktoru v lidských buňkách se vyskytuje v hustých shlucích vytvořených kolem kotevních míst kohesinu“. Buňka. 154 (4): 801–13. doi:10.1016 / j.cell.2013.07.034. PMID  23953112.
  70. ^ A b Zhang H, Jiao W, Sun L, Fan J, Chen M, Wang H a kol. (Červenec 2013). „Intrachromozomální smyčka je nutná pro aktivaci endogenních genů pluripotence během přeprogramování“. Buňková kmenová buňka. 13 (1): 30–5. doi:10.1016 / j.stem.2013.05.012. PMID  23747202.
  71. ^ Fay A, Misulovin Z, Li J, Schaaf CA, Gause M, Gilmour DS, Dorsett D (říjen 2011). „Cohesin selektivně váže a reguluje geny pomocí pozastavené RNA polymerázy“. Aktuální biologie. 21 (19): 1624–34. doi:10.1016 / j.cub.2011.08.036. PMC  3193539. PMID  21962715.
  72. ^ Schaaf CA, Kwak H, Koenig A, Misulovin Z, Gohara DW, Watson A a kol. (Březen 2013). Ren B (ed.). „Kontrola aktivity RNA polymerázy II v celém genomu kohezinem“. Genetika PLOS. 9 (3): e1003382. doi:10.1371 / journal.pgen.1003382. PMC  3605059. PMID  23555293.
  73. ^ Rubio ED, Reiss DJ, Welcsh PL, Disteche CM, Filippova GN, Baliga NS a kol. (Červen 2008). "CTCF fyzicky spojuje cohesin s chromatinem". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 105 (24): 8309–14. Bibcode:2008PNAS..105,8309R. doi:10.1073 / pnas.0801273105. PMC  2448833. PMID  18550811.
  74. ^ Dorsett D, Merkenschlager M (červen 2013). „Cohesin v aktivních genech: sjednocující téma exprese kohezinu a genu z modelových organismů na člověka“. Současný názor na buněčnou biologii. 25 (3): 327–33. doi:10.1016 / j.ceb.2013.02.003. PMC  3691354. PMID  23465542.
  75. ^ A b Leeke B, Marsman J, O'Sullivan JM, Horsfield JA (2014). „Cohesinové mutace u myeloidních malignit: základní mechanismy“. Experimentální hematologie a onkologie. 3 (1): 13. doi:10.1186/2162-3619-3-13. PMC  4046106. PMID  24904756.
  76. ^ Tachibana-Konwalski K, Godwin J, van der Weyden L, Champion L, Kudo NR, Adams DJ, Nasmyth K (listopad 2010). „Kohezin obsahující Rec8 udržuje bivalenty bez obratu během růstové fáze myších oocytů“. Geny a vývoj. 24 (22): 2505–16. doi:10,1101 / gad.605910. PMC  2975927. PMID  20971813.
  77. ^ Buonomo SB, Clyne RK, Fuchs J, Loidl J, Uhlmann F, Nasmyth K (říjen 2000). „Disjunkce homologních chromozomů v meióze I závisí na proteolytickém štěpení meiotického kohezinu Rec8 separinem“. Buňka. 103 (3): 387–98. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 00131-8. PMID  11081626. S2CID  17385055.
  78. ^ A b Lee J, Hirano T (leden 2011). „RAD21L, nová podjednotka kohezinu zapojená do spojování homologních chromozomů v savčí meióze“. The Journal of Cell Biology. 192 (2): 263–76. doi:10.1083 / jcb.201008005. PMC  3172173. PMID  21242291.
  79. ^ Ishiguro K, Kim J, Fujiyama-Nakamura S, Kato S, Watanabe Y (březen 2011). „Nový komplex kohezinu specifický pro meiózu implikovaný v kohezinovém kódu pro homologní párování“. Zprávy EMBO. 12 (3): 267–75. doi:10.1038 / embor.2011.2. PMC  3059921. PMID  21274006.
  80. ^ Krab LC, Marcos-Alcalde I, Assaf M, Balasubramanian M, Andersen JB, Bisgaard AM a kol. (Květen 2020). "Vymezení fenotypů a genotypů souvisejících s kohezinovým strukturním proteinem RAD21". Genetika člověka. 139 (5): 575–592. doi:10.1007 / s00439-020-02138-2. PMC  7170815. PMID  32193685.
  81. ^ Deardorff MA, Wilde JJ, Albrecht M, Dickinson E, Tennstedt S, Braunholz D a kol. (Červen 2012). „Mutace RAD21 způsobují lidskou kohezinopatii“. American Journal of Human Genetics. 90 (6): 1014–27. doi:10.1016 / j.ajhg.2012.04.019. PMC  3370273. PMID  22633399.
  82. ^ Ansari M, Poke G, Ferry Q, Williamson K, Aldridge R, Meynert AM a kol. (Říjen 2014). „Genetická heterogenita u syndromu Cornelia de Lange (CdLS) a fenotypů podobných CdLS s pozorovanou a předpokládanou úrovní mozaiky“. Journal of Medical Genetics. 51 (10): 659–68. doi:10.1136 / jmedgenet-2014-102573. PMC  4173748. PMID  25125236.
  83. ^ Menší A, Shinawi M, Hogue JS, Vineyard M, Hamlin DR, Tan C a kol. (Březen 2014). „Dvě nové mutace RAD21 u pacientů s mírnou prezentací podobnou syndromu Cornelia de Lange a zpráva o prvním rodinném případu“. Gen. 537 (2): 279–84. doi:10.1016 / j.gene.2013.12.045. PMID  24378232.
  84. ^ Boyle MI, Jespersgaard C, Nazaryan L, Bisgaard AM, Tümer Z (duben 2017). „Nová varianta RAD21 spojená s intrafamiliální fenotypovou variací syndromu Cornelia de Lange - přehled literatury“. Klinická genetika. 91 (4): 647–649. doi:10.1111 / cge.12863. PMID  27882533. S2CID  3732288.
  85. ^ Martínez F, Caro-Llopis A, Roselló M, Oltra S, Mayo S, Monfort S, Orellana C (únor 2017). „Vysoký diagnostický výtěžek syndromického mentálního postižení cíleným sekvenováním nové generace“. Journal of Medical Genetics. 54 (2): 87–92. doi:10.1136 / jmedgenet-2016-103964. PMID  27620904. S2CID  46740644.
  86. ^ Dorval S, Masciadri M, Mathot M, Russo S, Revencu N, Larizza L (leden 2020). „Nová mutace RAD21 u chlapce s mírnou prezentací Cornelia de Lange: Další vymezení fenotypu“. European Journal of Medical Genetics. 63 (1): 103620. doi:10.1016 / j.ejmg.2019.01.010. PMID  30716475.
  87. ^ Gudmundsson S, Annerén G, Marcos-Alcalde Í, Wilbe M, Melin M, Gómez-Puertas P, Bondeson ML (červen 2019). „Nová varianta RAD21 p. (Gln592del) rozšiřuje klinický popis syndromu Cornelia de Lange typu 4 - přehled literatury“. European Journal of Medical Genetics. 62 (6): 103526. doi:10.1016 / j.ejmg.2018.08.007. PMID  30125677.
  88. ^ Pereza N, Severinski S, Ostojić S, Volk M, Maver A, Dekanić KB a kol. (Červen 2015). „Cornelia de Lange syndrom způsobený heterozygotními delecemi chromozomu 8q24: komentáře k článku Perezy et al. [2012]“. American Journal of Medical Genetics. Část A. 167 (6): 1426–7. doi:10,1002 / ajmg.a.36974. PMID  25899858. S2CID  205320077.
  89. ^ Wuyts W, Roland D, Lüdecke HJ, Wauters J, Foulon M, Van Hul W, Van Maldergem L (prosinec 2002). „Mnohočetné exostózy, mentální retardace, hypertrichóza a mozkové abnormality u chlapce se sub mikroskopickou intersticiální delecí de novo 8q24“. American Journal of Medical Genetics. 113 (4): 326–32. doi:10,1002 / ajmg.10845. PMID  12457403.
  90. ^ McBrien J, Crolla JA, Huang S, Kelleher J, Gleeson J, Lynch SA (červen 2008). "Další případ mikrodelece 8q24 s fenotypem překrývajícím se Langer-Giedion bez delece TRPS1". American Journal of Medical Genetics. Část A. 146A (12): 1587–92. doi:10,1002 / ajmg.a.32347. PMID  18478595. S2CID  19384557.
  91. ^ Bonora E, Bianco F, Cordeddu L, Bamshad M, Francescatto L, Dowless D a kol. (Duben 2015). "Mutace v RAD21 narušují regulaci APOB u pacientů s chronickou intestinální pseudoobstrukcí". Gastroenterologie. 148 (4): 771–782.e11. doi:10.1053 / j.gastro.2014.12.034. hdl:11693/23636. PMC  4375026. PMID  25575569.
  92. ^ Mungan Z, Akyüz F, Bugra Z, Yönall O, Oztürk S, Acar A, Cevikbas U (listopad 2003). „Familiární viscerální myopatie s pseudoobstrukcí, megaduodenem, Barrettovým jícnem a srdečními abnormalitami“. The American Journal of Gastroenterology. 98 (11): 2556–60. PMID  14638363.
  93. ^ Mintzas K, Heuser M (červen 2019). „Rozvíjející se strategie zaměřené na dysfunkční kohezinový komplex u rakoviny“. Znalecký posudek na terapeutické cíle. 23 (6): 525–537. doi:10.1080/14728222.2019.1609943. PMID  31020869. S2CID  131776323.
  94. ^ van 't Veer LJ, Dai H, van de Vijver MJ, He YD, Hart AA, Mao M a kol. (Leden 2002). „Profilování genové exprese předpovídá klinické důsledky rakoviny prsu“. Příroda. 415 (6871): 530–6. doi:10.1038 / 415530a. hdl:1874/15552. PMID  11823860. S2CID  4369266.
  95. ^ Xu H, Yan M, Patra J, Natrajan R, Yan Y, Swagemakers S, et al. (Leden 2011). „Zvýšená exprese RAD21 kohezinu poskytuje špatnou prognózu a odolnost vůči chemoterapii u vysoce kvalitních luminálních, bazálních a HER2 karcinomů prsu“. Výzkum rakoviny prsu. 13 (1): R9. doi:10.1186 / bcr2814. PMC  3109576. PMID  21255398.
  96. ^ Yamamoto G, Irie T, Aida T, Nagoshi Y, Tsuchiya R, Tachikawa T (duben 2006). "Korelace invaze a metastázování rakovinných buněk a exprese genu RAD21 v orálním spinocelulárním karcinomu". Virchows Archiv. 448 (4): 435–41. doi:10.1007 / s00428-005-0132-r. PMID  16416296. S2CID  22993345.
  97. ^ Deb S, Xu H, Tuynman J, George J, Yan Y, Li J a kol. (Březen 2014). „Nadměrná exprese kohezinu RAD21 je prognostický a prediktivní marker zhoršující špatnou prognózu u KRAS mutantních kolorektálních karcinomů“. British Journal of Cancer. 110 (6): 1606–13. doi:10.1038 / bjc.2014.31. PMC  3960611. PMID  24548858.
  98. ^ Porkka KP, Tammela TL, Vessella RL, Visakorpi T (leden 2004). „RAD21 a KIAA0196 v 8q24 jsou při rakovině prostaty amplifikovány a nadměrně exprimovány“. Geny, chromozomy a rakovina. 39 (1): 1–10. doi:10,1002 / gcc.10289. PMID  14603436. S2CID  46570803.
  99. ^ Yun J, Song SH, Kang JY, Park J, Kim HP, Han SW, Kim TY (leden 2016). „Snížený kohezin destabilizuje vysokou úroveň genové amplifikace narušením vazeb předreplikačních komplexů u lidských rakovin s chromozomální nestabilitou“. Výzkum nukleových kyselin. 44 (2): 558–72. doi:10.1093 / nar / gkv933. PMC  4737181. PMID  26420833.
  100. ^ Fisher JB, Peterson J, Reimer M, Stelloh C, Pulakanti K, Gerbec ZJ a kol. (Březen 2017). „Kohezinová podjednotka Rad21 je negativní regulátor hematopoetické sebeobnovy prostřednictvím epigenetické represe Hoxa7 a Hoxa9“. Leukémie. 31 (3): 712–719. doi:10.1038 / leu.2016.240. PMC  5332284. PMID  27554164.
  101. ^ Solomon DA, Kim JS, Waldman T (červen 2014). „Mutace genu pro koesin v tumorigenezi: od objevu po klinický význam“. Zprávy BMB. 47 (6): 299–310. doi:10.5483 / BMBRep.2014.47.6.092. PMC  4163871. PMID  24856830.
  102. ^ Thota S, Viny AD, Makishima H, Spitzer B, Radivoyevitch T, Przychodzen B a kol. (Září 2014). „Genetické změny genů komplexu kohezinu u myeloidních malignit“. Krev. 124 (11): 1790–8. doi:10.1182 / krev-2014-04-567057. PMC  4162108. PMID  25006131.
  103. ^ Hill VK, Kim JS, Waldman T (srpen 2016). "Kohezinové mutace u lidské rakoviny". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Recenze na rakovinu. 1866 (1): 1–11. doi:10.1016 / j.bbcan.2016.05.002. PMC  4980180. PMID  27207471.
  104. ^ Corces-Zimmerman MR, Hong WJ, Weissman IL, Medeiros BC, Majeti R (únor 2014). „Preleukemické mutace u lidské akutní myeloidní leukémie ovlivňují epigenetické regulátory a přetrvávají v remisi“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 111 (7): 2548–53. Bibcode:2014PNAS..111.2548C. doi:10.1073 / pnas.1324297111. PMC  3932921. PMID  24550281.
  105. ^ Ley TJ, Miller C, Ding L, Raphael BJ, Mungall AJ, Robertson A a kol. (Květen 2013). „Genomické a epigenomické krajiny dospělé de novo akutní myeloidní leukémie“. The New England Journal of Medicine. 368 (22): 2059–74. doi:10.1056 / NEJMoa1301689. PMC  3767041. PMID  23634996.
  106. ^ Kon A, Shih LY, Minamino M, Sanada M, Shiraishi Y, Nagata Y a kol. (Říjen 2013). "Opakující se mutace v několika složkách kohezinového komplexu v myeloidních novotvarech". Genetika přírody. 45 (10): 1232–7. doi:10,1038 / ng.2731. PMID  23955599. S2CID  12395243.
  107. ^ Thol F, Bollin R, Gehlhaar M, Walter C, Dugas M, Suchanek KJ a kol. (Únor 2014). „Mutace v kohezinovém komplexu u akutní myeloidní leukémie: klinické a prognostické důsledky“. Krev. 123 (6): 914–20. doi:10.1182 / krev-2013-07-518746. PMID  24335498.
  108. ^ Lindsley RC, Mar BG, Mazzola E, Grauman PV, Shareef S, Allen SL a kol. (Únor 2015). „Akutní myeloidní leukemická ontogeneze je definována zřetelnými somatickými mutacemi“. Krev. 125 (9): 1367–76. doi:10.1182 / krev-2014-11-610543. PMC  4342352. PMID  25550361.
  109. ^ Tsai CH, Hou HA, Tang JL, Kuo YY, Chiu YC, Lin CC a kol. (Prosinec 2017). „Prognostické dopady a dynamické změny mutací genů komplexu kohezinu u de novo akutní myeloidní leukémie“. Journal of Cancer Blood. 7 (12): 663. doi:10.1038 / s41408-017-0022-r. PMC  5802563. PMID  29288251.
  110. ^ Eisfeld AK, Kohlschmidt J, Mrózek K, Blachly JS, Walker CJ, Nicolet D a kol. (Červen 2018). „Mutační vzorce identifikují dospělé pacienty s de novo akutní myeloidní leukémií ve věku 60 let nebo starší, kteří příznivě reagují na standardní chemoterapii: analýza aliančních studií“. Leukémie. 32 (6): 1338–1348. doi:10.1038 / s41375-018-0068-2. PMC  5992022. PMID  29563537.
  111. ^ Weinberg OK, Gibson CJ, Blonquist TM, Neuberg D, Pozdnyakova O, Kuo F a kol. (Duben 2018). „de novo akutní myeloidní leukémie bez 2016 WHO klasifikace definovaných cytogenetických abnormalit“. Haematologica. 103 (4): 626–633. doi:10.3324 / haematol.2017.181842. PMC  5865424. PMID  29326119.
  112. ^ Duployez N, Marceau-Renaut A, Boissel N, Petit A, Bucci M, Geffroy S a kol. (Květen 2016). „Komplexní mutační profilování akutní myeloidní leukemie základního vazebného faktoru“. Krev. 127 (20): 2451–9. doi:10.1182 / krev-2015-12-688705. PMC  5457131. PMID  26980726.
  113. ^ Yoshida K, Toki T, Okuno Y, Kanezaki R, Shiraishi Y, Sato-Otsubo A a kol. (Listopad 2013). „Krajina somatických mutací u myeloidních poruch souvisejících s Downovým syndromem“. Genetika přírody. 45 (11): 1293–9. doi:10,1038 / ng.2759. PMID  24056718. S2CID  32383374.