Permeáza absorpce draslíku - Potassium uptake permease

Protein transportního systému s nízkou afinitou draslíku
Identifikátory
SymbolKUP nebo TrkD
PfamPF02705
InterProIPR003855.
Transportér draslíku s vysokou afinitou
Identifikátory
SymbolHAK1
PfamPF02705
InterProIPR003855

The draslík (K.+) rodina absorpce permeázy (KUP) (TC # 2.A.72 ) je členem Nadčeleď APC sekundárních dopravců.[1] Bílkoviny Rodina KUP / HAK / KT obsahují protein KUP (TrkD) z E-coli a homology v obou Grampozitivní a Gramnegativní bakterie. Vysoká afinita (20 μM) K.+ absorpční systémy (Hak1, TC # 2.A.72.2.1 ) droždí Debaryomyces occidentalis stejně jako houba, Neurospora crassa a bylo charakterizováno několik homologů v rostlinách. Arabidopsis thaliana a další rostliny mají více paralogů rodiny KUP. Zatímco mnoho rostlinných proteinů se shlukuje těsně u sebe, proteiny Hak1 z kvasinek i dva grampozitivní a gramnegativní bakteriální proteiny jsou na fylogenetickém stromě rodiny KUP vzdáleně příbuzné.[2] Všechny aktuálně klasifikované členy rodiny KUP najdete v Databáze klasifikace transportérů.

Struktura a funkce

Escherichia coli

The E-coli Protein je dlouhý 622 aminoacylových zbytků a má 12 zavedených transmembránových klíčů (440 zbytků) s požadovanou hydrofilní C-koncovou doménou 182 zbytků, lokalizovaných na cytoplazmatické straně membrány.[3] Delece většiny hydrofilní domény snižuje, ale nezruší transportní aktivitu KUP. Funkce C-terminální domény není známa. The E-coli Předpokládá se, že protein KUP je sekundárním transportérem. Příjem je blokován protonofory, jako je CCCP (ale ne arzeničnan ) a byly předloženy důkazy o mechanismu protonového symportu.[4] The N. crassa dříve se ukázalo, že protein je K.+: H+ symporter, kterým se stanoví, že rodinu KUP tvoří sekundární nosiče.

Droždí

Vysoká afinita kvasinek (K.M = 1 μM) K.+ transportér Hak1 je dlouhý 762 aminoacylových zbytků s 12 domnělými TMS. Jako E-coli KUP protein, který má C-koncovou hydrofilní doménu, pravděpodobně lokalizovanou na cytoplazmatické straně membrány. Hak1 může být schopen akumulovat K.+ 106- proti koncentračnímu gradientu. Rostlina s vysokou a nízkou afinitou K.+ transportéry mohou doplňovat K.+ defekty absorpce v E-coli.

TRK

Transportéry TRK, odpovědné za většinu K.+ akumulace v rostlinách, houbách a bakteriích, zprostředkovává iontové proudy řízené velkými membránovými napětími (-150 až 250 mV) běžnými pro buňky neživočišných. Bakteriální TRK proteiny se podobají K.+ kanály v jejich primární sekvenci krystalizují jako membránové dimery mající intramolekulární K.+- skládání podobné kanálu a složité s cytoplazmatickým límcem tvořeným čtyřmi RCK doménami.[5] Plísňové proteiny TRK mají velkou vestavěnou regulační doménu a vysoce konzervovaný pár transmembránových šroubovic (TMS 7 a 8, před C-koncem), předpokládané pro usnadnění intramembranální oligomerizace Tyto houbové proteiny HAK jsou chloridové kanály zprostředkující eflux, proces potlačený osmoprotektivními látkami. Zahrnuje hydrofobní hradlování a připomíná vedení aniontovými kanály s ligandem řízeným Cys-loop. Možná tendence hydrofobní nebo amfipatický transmembránové helixy, které se samy organizují do oligomerů, vytvářejí nové iontové dráhy přes membrány: hydrofobní nanopóry, cesty nízké selektivity řízené chaotropní chování jednotlivých iontových druhů pod vlivem membránového napětí.[5]

Transportní reakce

Zobecněná transportní reakce pro členy rodiny KUP je:[2]

K.+ (out) + energie → K.+ (v).

Viz také

Reference

  1. ^ Vastermark A, Wollwage S, Houle ME, Rio R, Saier MH (říjen 2014). „Rozšíření nadrodiny sekundárních nosičů APC“. Proteiny. 82 (10): 2797–811. doi:10,1002 / prot. 24643. PMC  4177346. PMID  25043943.
  2. ^ A b Saier, MH ml. „2.A.72 Rodina K + k absorpci (KUP)“. Databáze klasifikace transportérů.
  3. ^ Sato Y, Nanatani K, Hamamoto S, Shimizu M, Takahashi M, Tabuchi-Kobayashi M, Mizutani A, Schroeder JI, Souma S, Uozumi N (květen 2014). „Definování membránových spanningových domén a rozhodujících membránově lokalizovaných kyselých aminokyselinových zbytků pro transport K⁺ transportéru draslíku Escherichia coli typu Kup / HAK / KT“. Journal of Biochemistry. 155 (5): 315–23. doi:10.1093 / jb / mvu007. PMID  24519967.
  4. ^ Zakharyan E, Trchounian A (říjen 2001). „Příliv K + od Kupa v Escherichia coli je doprovázen snížením odtoku H +“. Mikrobiologické dopisy FEMS. 204 (1): 61–4. doi:10.1111 / j.1574-6968.2001.tb10863.x. PMID  11682179.
  5. ^ A b Pardo JP, González-Andrade M, Allen K, Kuroda T, Slayman CL, Rivetta A (prosinec 2015). "Strukturální model pro fakultativní aniontové kanály v oligomerním membránovém proteinu: kvasinkový TRK (K (+)) systém". Archiv Pflügers. 467 (12): 2447–60. doi:10.1007 / s00424-015-1712-6. PMID  26100673. S2CID  25527387.

Další čtení

Od 2. února 2016 je tento článek zcela nebo zčásti odvozen od Databáze klasifikace transportérů. Držitel autorských práv licencoval obsah způsobem, který umožňuje jeho opětovné použití pod CC BY-SA 3.0 a GFDL. Je třeba dodržovat všechny příslušné podmínky. Původní text byl v „2.A.72 Rodina K + k absorpci (KUP)“