Rodina transportéru draslíku - Potassium transporter family

Transportér draslíku TrkH / TrkA
Identifikátory
SymbolTrk
PfamPF02386
InterProIPR003445
TCDB2.A.38
OPM nadčeleď8
OPM protein4j7c

The K.+ Rodina transportérů (Trk) je členem nadrodina napěťově řízených iontových kanálů (VIC). Proteiny rodiny Trk jsou odvozeny od gramnegativních a grampozitivních bakterií, kvasinek a rostlin.

Homologie

Fylogenetický strom ukazuje, že proteiny se shlukují podle fylogeneze zdrojového organismu s

  1. gramnegativní bakteriální proteiny Trk,
  2. gramnegativní a grampozitivní bakteriální proteiny Ktr,
  3. kvasinkové bílkoviny a
  4. rostlinné proteiny obsahující čtyři odlišné shluky.[1]

S. cerevisiae má alespoň dva paralogy, vysoce a nízkoafinitní K.+ transportéry. Skládací vzor pozorovaný v proteinech Trk se podobá čtyřnásobnému primitivnímu K+ kanály nadrodiny VIC (TC # 1.A.1 ) místo typických 12 nosičů TMS.[2] Mezi nosiči Trk a rodinnými kanály VIC byla zavedena homologie.[3]

Struktura

Velikost členů rodiny Trk se pohybuje od 423 zbytků do 1235 zbytků. Bakteriální proteiny obsahují 423-558 zbytků Triticum aestivum protein je 533 zbytků a kvasinkové proteiny se pohybují mezi 841 a 1241 zbytky. Tyto proteiny mají 8 domnělých transmembránových α-šroubovicových klíčů (TMS). Pro AtHKT1 byla vytvořena topologie 8 TMS s N- a C-konci na vnitřní straně A. thaliana.[4] a Trk2 z S. cerevisiae.[5] Tento skládací vzor připomíná čtyřnásobný primitivní K+ kanály nadrodiny VIC (TC # 1.A.1 ) místo typických 12 nosičů TMS.[2] Jako homologie byla zavedena mezi nosiči Trk a kanály rodiny VIC.[3][6]

Funkce

Členové rodiny Trk regulují různé K.+ transportéry ve všech třech doménách života. Tyto regulační podjednotky se obecně nazývají K.+ transportní / nukleotidové vazebné podjednotky.[7] Domény TrkA mohou vázat NAD+ a NADH, případně umožňující K.+ transportéry, aby reagovaly na redoxní stav buňky. Poměr NADH / NAD+ může ovládat hradlování. Několik krystalových struktur dvou domén KTN komplexovaných s NAD+ nebo NADH ukazují, že tyto ligandy řídí oligomerní (tetramerický) stav KTN. Výsledky naznačují, že KTN je ze své podstaty flexibilní a prochází velkou konformační změnou prostřednictvím kloubového pohybu.[8] KTN domény kanálů Kef dynamicky interagují s transportérem. Konformace KTN pak řídí aktivitu permeázy.[8]

Předpokládá se, že oba transportní systémy kvasinek fungují K.+: H+ symport, ale pšeničný protein funguje podle K.+: Na+ symport. Je možné, že některé z těchto proteinů mohou fungovat mechanismem typu kanálu. Pozitivně nabité zbytky v TMS8 několika transportérů ktr / Trk / HKT pravděpodobně čelí kanálu a blokují konformační změnu, která je nezbytná pro aktivitu kanálu, zatímco umožňuje sekundární aktivní transport.[4]

Předpokládaná generalizovaná transportní reakce katalyzovaná členy rodiny Trk je:

K.+ (out) + H+ (ven) ⇌ K.+ (v) + H. (in) + H+ (v).

Reference

  1. ^ Saier MH, Eng BH, Fard S, Garg J, Haggerty DA, Hutchinson WJ, Jack DL, Lai EC, Liu HJ, Nusinew DP, Omar AM, Pao SS, Paulsen IT, Quan JA, Sliwinski M, Tseng TT, Wachi S , Young GB (únor 1999). "Fylogenetická charakterizace nových rodin transportních proteinů odhalená analýzou genomu". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Recenze na biomembrány. 1422 (1): 1–56. doi:10.1016 / s0304-4157 (98) 00023-9. PMID  10082980.
  2. ^ A b Matsuda N, Kobayashi H, Katoh H, Ogawa T, Futatsugi L, Nakamura T, Bakker EP, Uozumi N (prosinec 2004). „Systém Na + závislý na absorpci K + z cyanobakterie Synechocystis sp. PCC 6803 a jeho role v raných fázích adaptace buněk na hyperosmotický šok“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (52): 54952–62. doi:10,1074 / jbc.M407268200. PMID  15459199.
  3. ^ A b Yu FH, Yarov-Yarovoy V, Gutman GA, Catterall WA (prosinec 2005). "Přehled molekulárních vztahů v nadrodině iontových kanálů s napětím". Farmakologické recenze. 57 (4): 387–95. doi:10.1124 / pr.57.4.13. PMID  16382097. S2CID  2643413.
  4. ^ A b Kato Y, Sakaguchi M, Mori Y, Saito K, Nakamura T, Bakker EP, Sato Y, Goshima S, Uozumi N (květen 2001). „Důkazy na podporu modelu topologie se čtyřmi transmembránovými póry a transmembránami pro Arabidopsis thaliana Na + / K + translokující protein AtHKT1, člen nadrodiny transportérů K +“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 98 (11): 6488–93. Bibcode:2001PNAS ... 98,6488K. doi:10.1073 / pnas.101556598. PMC  33495. PMID  11344270.
  5. ^ Zeng GF, Pypaert M, Slayman CL (leden 2004). „Epitopové značení kvasinkového K (+) nosiče Trk2p demonstruje skládání, které je v souladu s kanálovou strukturou“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (4): 3003–13. doi:10,1074 / jbc.M309760200. PMID  14570869.
  6. ^ „2.A.38 Rodina transportérů K + (Trk)“. TCDB. Citováno 2016-04-16.
  7. ^ Bateman A, Birney E, Durbin R, Eddy SR, Howe KL, Sonnhammer EL (leden 2000). „Databáze proteinových rodin Pfam“. Výzkum nukleových kyselin. 28 (1): 263–6. doi:10.1093 / nar / 28.1.263. PMC  102420. PMID  10592242.
  8. ^ A b Roosild TP, Miller S, Booth IR, Choe S (červen 2002). „Mechanismus regulace transmembránového toku draslíku prostřednictvím konformačního přepínače zprostředkovaného ligandem“. Buňka. 109 (6): 781–91. doi:10.1016 / s0092-8674 (02) 00768-7. PMID  12086676. S2CID  9265433.

Do tato úprava, tento článek používá obsah z „2.A.38 Rodina transportérů K + (Trk)“, který je licencován způsobem, který umožňuje opětovné použití v rámci Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License, ale ne pod GFDL. Je třeba dodržovat všechny příslušné podmínky.