Pii regulační proteiny dusíku - Pii nitrogen regulatory proteins

Dusíkový regulační protein P-II
2pii.png
GlnB protein z E-coli. PDB 2pii[1] GlnB protein v E-coli je 68% totožný s GlnK.
Identifikátory
SymbolP-II
PfamPF00543
Pfam klanCL0089
InterProIPR002187
CHYTRÝSM00938
STRÁNKAPDOC00439
SCOP21pil / Rozsah / SUPFAM

The P.II Rodina zahrnuje skupinu široce distribuovaných signálních transdukčních proteinů nacházejících se téměř ve všech bakteriích a přítomných také v Archaei a v chloroplastech řas a rostlin.[2] PII tvoří sudové homotrimery s pružnou smyčkou, jmenovitě T-smyčkou, vycházející z každé podjednotky.[2] PII proteiny mají mimořádné senzorické vlastnosti; mohou existovat v široké škále strukturního stavu podle úrovní ATP, ADP a 2-oxogluratátu. Tyto metabolity interagují alostericky s PII ve třech konzervovaných vazebných místech umístěných v postranní dutině mezi každým PII podjednotka. ATP a ADP se kompetitivně vážou na vazbu nukleotidů, zatímco 2-oxoglutarát interaguje pouze s P.II v přítomnosti MgATP.[3]

In Proteobacteria, PII proteiny také podléhají cyklu reverzibilní posttranslační modifikace (Huergo et al., 2013). V režimu s nízkým obsahem dusíku spouští nízká intracelulární hladina glutaminu uridylyl-transferázovou aktivitu bifunkčního GlnD enzymu podporujícího uridylylaci konzervovaného Tyr-51 umístěného nahoře PII T-smyčka. Naopak, v režimu vysokého dusíku akumulace intracelulárního glutaminu spouští aktivitu GlnD a P odstraňující uridylylII se hromadí v nezměněné formě (Huergo et al., 2013).

Schopnost PII snímat důležité metabolity a integrovat signály odvozené z energetického stavu (poměr ATP a ADP), hladiny uhlíku (2-oxogluratát) a dusíku (glutamin a 2-oxoglutarát) byly během vývoje kapitalizovány tak, že PII může působit jako oddělitelná regulační podjednotka řady transportérů, transkripčních regulátorů a enzymů.[4]

Struktura

PII proteiny existují v trimerech in vivo a vážou ATP v rozštěpu mezi podjednotkami. Existují dvě flexibilní smyčky nazývané B-smyčka a T-smyčka, které se podílejí na regulaci proteinu. T-smyčka obsahuje konzervovaný tyrosin což je místo připojení uridylu.

Regulace bakteriální glutamin syntázy (GlnA) uridylylací Pii bílkoviny. Uridylyltransferáza (GlnD) uridylyluje regulační protein PII (GlnB), který určuje, zda adenylyltransferáza (GlnE) adenylyláty nebo deadenylyláty glutamin syntázy. Názvy proteinů jsou ty v E-coli. Homology v jiných bakteriích mohou mít různá jména.

Role v metabolismu dusíku

Po hladovění dusíkem způsobují zvýšené intracelulární koncentrace amoniaku deuridylylaci GlnK. To se pak váže přímo na amoniakální kanál AmtB k blokování vedení amoniaku.[5][6] PII proteiny jako např SbtB jsou také zapojeny do regulace metabolismu uhlíku, tyto proteiny jsou schopné řídit aktivitu Acetyl-CoA karboxylázy v rostlinách, řasách a bakteriích [7]

Reference

  1. ^ Carr PD, Cheah E, Suffolk PM, Vasudevan SG, Dixon NE, Ollis DL (leden 1996). "Rentgenová struktura signálního transdukčního proteinu z Escherichia coli při 1,9 A". Acta Crystallographica oddíl D. 52 (Pt 1): 93–104. doi:10.1107 / S0907444995007293. PMID  15299730.
  2. ^ A b Huergo LF, Chandra G, Merrick M (březen 2013). „P (II) signální transdukční proteiny: regulace dusíku a dále“. Recenze mikrobiologie FEMS. 37 (2): 251–83. doi:10.1111 / j.1574-6976.2012.00351.x. PMID  22861350.
  3. ^ Huergo LF, Pedrosa FO, Muller-Santos M, Chubatsu LS, Monteiro RA, Merrick M, Souza EM (leden 2012). „Proteiny signální transdukce PII: stěžejní hráči v posttranslační kontrole aktivity nitrosázy“. Mikrobiologie. 158 (Pt 1): 176–90. doi:10.1099 / mic.0.049783-0. PMID  22210804.
  4. ^ Huergo LF, Dixon R (prosinec 2015). „Vznik 2-oxoglutarátu jako hlavního metabolitu regulátoru“. Recenze mikrobiologie a molekulární biologie. 79 (4): 419–35. doi:10.1128 / MMBR.00038-15. PMC  4651028. PMID  26424716.
  5. ^ Durand A, Merrick M (říjen 2006). „In vitro analýza komplexu AmtB-GlnK z Escherichia coli odhaluje stechiometrickou interakci a citlivost na ATP a 2-oxoglutarát“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (40): 29558–67. doi:10,1074 / jbc.M602477200. PMID  16864585.
  6. ^ Conroy MJ, Durand A, Lupo D, Li XD, Bullough PA, Winkler FK, Merrick M (leden 2007). „Krystalová struktura AmtB-GlnK komplexu Escherichia coli ukazuje, jak GlnK reguluje amoniakální kanál“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 104 (4): 1213–8. Bibcode:2007PNAS..104.1213C. doi:10.1073 / pnas.0610348104. PMC  1783118. PMID  17220269.
  7. ^ Gerhardt EC, Rodrigues TE, Müller-Santos M, Pedrosa FO, Souza EM, Forchhammer K, Huergo LF (březen 2015). „Bakteriální signální transdukční protein GlnB reguluje spáchaný krok v biosyntéze mastných kyselin tím, že působí jako disociovatelná regulační podjednotka acetyl-CoA karboxylázy“. Molekulární mikrobiologie. 95 (6): 1025–35. doi:10,1111 / mmi.12912. PMID  25557370. S2CID  20384007.