Fosfoserin - Phosphoserine
 | |
 | |
| Jména | |
|---|---|
| Název IUPAC (S) -2-Amino-3- (fosfonooxy) propionová kyselina | |
| Identifikátory | |
3D model (JSmol ) | |
| ChEBI | |
| ChEMBL | |
| ChemSpider | |
| DrugBank | |
| Informační karta ECHA | 100.006.352  |
| Číslo ES |
|
| KEGG | |
| Pletivo | Fosfoserin |
PubChem CID | |
| UNII | |
Řídicí panel CompTox (EPA) | |
| |
| |
| Vlastnosti | |
| C3H8NE6P | |
| Molární hmotnost | 185,073 g / mol |
| Bod tání | 228 ° C (442 ° F; 501 K) |
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
 ověřit (co je   ?) | |
| Reference Infoboxu | |
Fosfoserin (ve zkratce SEP nebo J) je ester z serin a kyselina fosforečná. Výsledkem je fosfoserin posttranslační úpravy.[1] The fosforylace z alkohol funkční skupina v serin k výrobě fosfoserinu je katalyzován různými typy kinázy.[2][3] Pomocí technologií, které využívají rozšířený genetický kód, fosfoserin může být také začleněn do proteinů během translace.[4][5][6]
Je to normální metabolit nachází se v lidských biofluidech.[7]
Fosfoserin má tři potenciální koordinační místa (karboxylová, aminová a fosfátová skupina). Určení způsobu koordinace mezi fosforylovanými ligandy a kovovými ionty vyskytujícími se v organismu je prvním krokem k vysvětlení funkce fosfoserinu v bioanorganických procesech.[8][9]
Reference
- ^ Olsen, Jesper V .; Blagoev, Blagoy; Gnad, Florian; Macek, Boris; Kumar, Chanchal; Mortensen, Peter; Mann, Matthias (11. 3. 2006). „Globální dynamika fosforylace in vivo a specifická pro danou lokalitu v signalizačních sítích“. Buňka. 127 (3): 635–648. doi:10.1016 / j.cell.2006.09.026. PMID 17081983.
- ^ Krebs, Edwin G. (01.10.1985). „Fosforylace proteinů: hlavní mechanismus biologické regulace“. Transakce biochemické společnosti. 13 (5): 813–820. doi:10.1042 / bst0130813. PMID 2998902.
- ^ Manning, G .; Whyte, D. B .; Martinez, R .; Hunter, T .; Sudarsanam, S. (06.12.2002). "Protein kinázový doplněk lidského genomu". Věda. 298 (5600): 1912–1934. Bibcode:2002Sci ... 298.1912M. doi:10.1126 / science.1075762. PMID 12471243.
- ^ Park, Hee-Sung; Hohn, Michael J .; Umehara, Takuya; Guo, Li-Tao; Osborne, Edith M .; Benner, Jack; Noren, Christopher J .; Rinehart, Jesse; Söll, Dieter (26.08.2011). „Rozšíření genetického kódu Escherichia coli o fosfoserin“. Věda. 333 (6046): 1151–1154. Bibcode:2011Sci ... 333.1151P. doi:10.1126 / science.1207203. PMC 5547737. PMID 21868676.
- ^ Rogerson, Daniel T; Sachdeva, Amit; Wang, Kaihang; Haq, Tamanna; Kazlauskaite, Agne; Hancock, Susan M; Huguenin-Dezot, Nicolas; Muqit, Miratul MK; Fry, Andrew M. (01.01.2015). "Efektivní genetické kódování fosfoserinu a jeho nehydrolyzovatelného analogu". Přírodní chemická biologie. 11 (7): 496–503. doi:10.1038 / nchembio.1823. PMC 4830402. PMID 26030730.
- ^ Oza, Javin P .; Aerni, Hans R .; Pirman, Natasha L .; Barber, Karl W .; ter Haar, Charlotte M .; Rogulina, Svetlana; Amrofell, Matthew B .; Isaacs, Farren J .; Rinehart, Jesse (09.09.2015). „Robustní produkce rekombinantních fosfoproteinů pomocí bezbuněčné syntézy proteinů“. Příroda komunikace. 6: 8168. Bibcode:2015NatCo ... 6,8168O. doi:10.1038 / ncomms9168. PMC 4566161. PMID 26350765.
- ^ Kataoka, H; Nakai, K; Katagiri, Y; Makita, M (1993). "Analýza volných a vázaných O-fosfoaminokyselin v moči plynovou chromatografií s plamenovou fotometrickou detekcí". Biomedicínská chromatografie. 7 (4): 184–8. doi:10,1002 / bmc.1130070403. PMID 7693088.
- ^ Jastrzab, Renata; Lomozik, Lechoslaw (10.03.2009). „Koordinační režim v binárních systémech měď (II) / O-fosfo-L-serin“. Journal of Coordination Chemistry. 62 (5): 710–720. doi:10.1080/00958970802317855.
- ^ Jastrzab, Renata (01.05.2009). „Fosfoserin a specifické typy jeho koordinace v systémech nukleotidů mědi (II) a adenosinu - potenciometrické a spektroskopické studie“. Journal of Anorganic Biochemistry. 103 (5): 766–773. doi:10.1016 / j.jinorgbio.2009.01.012. PMID 19230980.