Symporter-2 kationu nukleové báze - Nucleobase cation symporter-2 - Wikipedia

Xanthin / uracil / vitamin C permeáza
Identifikátory
SymbolXan_ur_permease
PfamPF00860
Pfam klanCL0062
InterProIPR006043
STRÁNKAPDOC00860
TCDB2.A.40
OPM nadčeleď64
OPM protein3qe7

The Symporter-2 kationu nukleové báze (NCS2) rodina, nazývaná také Transportér askorbátu nukleobáze (NAT) rodina,[1] sestává z více než 1000 sekvenovaných proteinů odvozených z gramnegativní a grampozitivní bakterie, archaea, houby, rostliny a zvířata. Rodina NCS2 / NAT je členem Nadčeleď APC sekundárních dopravců.[2] Z pěti známých rodin transportérů, které působí na nukleové báze, je NCS2 / NAT jedinou nejrozšířenější.[3] Mnoho funkčně charakterizovaných členů je specifických pro nukleové báze včetně purinů a pyrimidinů, ale jiné jsou purinově specifické. Dva blízce příbuzní členové rodiny potkanů ​​/ lidí, SVCT1 a SVCT2, lokalizovaní v různých tkáních těla, však společně transportují L-askorbát (vitamín C ) a Na+ s vysokou mírou specificity a vysokou afinitou k vitaminu.[4] Shlukování členů rodiny NCS2 / NAT na fylogenetickém stromu je složité, přičemž bakteriální proteiny a eukaryotické proteiny spadají do alespoň tří odlišných shluků. Rostlinné a živočišné proteiny se shlukují volně dohromady, ale houbové proteiny se větví z jednoho ze tří bakteriálních shluků a vytvářejí těsnější seskupení.[5] E-coli vlastní čtyři vzdáleně příbuzné paralogní členy rodiny NCS2.[6]

Struktura

Proteiny rodiny NCS2 mají délku 414–650 aminoacylových zbytků a pravděpodobně obsahují 14 TMS. Lu a kol. (2011) dospěli z rentgenové krystalografie k závěru, že UraA (2.A.40.1.1 ) má 14 TMS se dvěma 7 invertovanými opakováními TMS.[7] Uracil se nachází na rozhraní mezi dvěma doménami.[2]

Krystalové struktury

Uracil permeáza, UraA UraA s vázaným uracilem v rozlišení 2,8 Á PDB: 3QE7​.

Transportní reakce

Zobecněné transportní reakce katalyzované proteiny rodiny NAT / NCS2 jsou:[6]

Nucleobase (out) H+ (out) → Nucleobase (in) H+ (v).
Askorbát (ven) Na+ (out) → Ascorbate (in) Na+ (v).

Charakterizované proteiny

Několik proteinů tvoří rodinu NCS2 / NAT. Úplný seznam těchto proteinů naleznete v Databáze klasifikace transportérů. Několik typů proteinů, které tvoří rodinu NCS2 / NAT, zahrnuje:[6]

Reference

  1. ^ Karatza P, Panos P, Georgopoulou E, Frillingos S (prosinec 2006). „Cysteinová skenovací analýza signativního motivu transportéru nukleobáze-askorbátu v YgfO permeáze Escherichia coli: Gln-324 a Asn-325 jsou zásadní a Ile-329-Val-339 tvoří alfa-šroubovici“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (52): 39881–90. doi:10,1074 / jbc.M605748200. PMID  17077086.
  2. ^ A b Wong FH, Chen JS, Reddy V, Day JL, Shlykov MA, Wakabayashi ST, Saier MH (01.01.2012). „Nadčeleď aminokyselina-polyamin-organokace“. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology. 22 (2): 105–13. doi:10.1159/000338542. PMID  22627175.
  3. ^ Frillingos S (01.01.2012). „Pohledy na vývoj transportérů nukleobáz-askorbátů (rodina NAT / NCS2) z Cys-skenovací analýzy xanthinové permeázy XanQ“. International Journal of Biochemistry and Molecular Biology. 3 (3): 250–72. PMC  3476789. PMID  23097742.
  4. ^ Diallinas G, Gournas C (01.10.2008). „Vztahy mezi strukturou a funkcí v rodině transportérů nukleobáz-askorbátů (NAT): lekce z modelových mikrobiálních genetických systémů“. Kanály. 2 (5): 363–72. doi:10,4161 / kan. 2.5.6902. PMID  18981714.
  5. ^ Gournas C, Papageorgiou I, Diallinas G (květen 2008). „Rodina nukleobázo-askorbátového transportéru (NAT): genomika, evoluce, vztahy mezi strukturou a funkcí a fyziologická role“. Molekulární biosystémy. 4 (5): 404–16. doi:10.1039 / b719777b. PMID  18414738.
  6. ^ A b C Saier M Jr. „2.A.40 Rodina Nucleobase / Ascorbate Transporter (NAT) nebo Nucleobase: Cation Symporter-2 (NCS2)“. Databáze klasifikace transportérů. Saier Lab Bioinformatics Group / SDSC.
  7. ^ A b Lu F, Li S, Jiang Y, Jiang J, Fan H, Lu G, Deng D, Dang S, Zhang X, Wang J, Yan N (duben 2011). "Struktura a mechanismus transportéru uracilu UraA". Příroda. 472 (7342): 243–6. Bibcode:2011Natur.472..243L. doi:10.1038 / nature09885. PMID  21423164. S2CID  4421922.
  8. ^ Christiansen LC, Schou S, Nygaard P, Saxild HH (duben 1997). „Metabolismus xanthinů v Bacillus subtilis: charakterizace operonu xpt-pbuX a důkazy purinem a dusíkem řízené exprese genů zapojených do záchrany xantinu a katabolismu“. Journal of Bacteriology. 179 (8): 2540–50. doi:10.1128 / jb.179.8.2540-2550.1997. PMC  179002. PMID  9098051.
  9. ^ Schultz AC, Nygaard P, Saxild HH (červen 2001). „Funkční analýza 14 genů, které tvoří purinovou katabolickou cestu u Bacillus subtilis, a důkaz nového regulonu řízeného aktivátorem transkripce PucR“. Journal of Bacteriology. 183 (11): 3293–302. doi:10.1128 / JB.183.11.3293-3302.2001. PMC  99626. PMID  11344136.
  10. ^ Ghim SY, Neuhard J (červen 1994). „Operon biosyntézy pyrimidinu termofilního Bacillus caldolyticus zahrnuje geny pro uracil fosforibosyltransferázu a uracil permeázu“. Journal of Bacteriology. 176 (12): 3698–707. doi:10.1128 / jb.176.12.3698-3707.1994. PMC  205559. PMID  8206848.
  11. ^ Loh KD, Gyaneshwar P, Markenscoff Papadimitriou E, Fong R, Kim KS, Parales R, Zhou Z, Inwood W, Kustu S (březen 2006). „Dříve nepopsaná cesta katabolismu pyrimidinu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 103 (13): 5114–9. doi:10.1073 / pnas.0600521103. PMC  1458803. PMID  16540542.
  12. ^ Kim KS, Pelton JG, Inwood WB, Andersen U, Kustu S, Wemmer DE (srpen 2010). „Rutova cesta degradace pyrimidinu: nová chemie a problémy s toxicitou“. Journal of Bacteriology. 192 (16): 4089–102. doi:10.1128 / JB.00201-10. PMC  2916427. PMID  20400551.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR006043