Protein vázající kov - Metal-binding protein

Příklad proteinů vázajících kov
Saccharomyces cerevisiae MT metalothionein vázán měď ionty. Cysteiny žlutě, měď hnědě. (PDB: 1AQS​)
Sinice SmtA metalothionein vázán zinek ionty. Cysteiny žlutě, zinek fialově. (PDB: 1JJD​)

Proteiny vázající kovy jsou bílkoviny nebo proteinové domény že chelátovat A ion kovu.[1]

Vazba kovových iontů chelatací se obvykle dosahuje pomocí histidiny nebo cysteiny. V některých případech je to jejich nezbytná součást skládací a údržba a terciární struktura. Alternativně si protein vázající kov může zachovat svou strukturu bez kovu (forma apo) a vázat jej jako a ligand (např. jako součást kovová homeostáza ). V ostatních případech koordinovaný kov kofaktor se používá v Aktivní stránky z enzym asistovat katalýza.

Proteiny vázající kov bohaté na histidiny

Polyhistidinové značky (šesti nebo více po sobě jdoucích His zbytků) se používají k čištění proteinu vazbou na kolony s niklem nebo kobaltem s mikromolární afinitou.[2] Přírodní polyhistidinové peptidy, které se nacházejí v jedu zmije Atheris squamigera Bylo prokázáno, že váží Zn (2+), Ni (2+) a Cu (2+) a ovlivňují funkci metaloproteáz jedu.[3] Dále bohatý na histidiny regiony s nízkou složitostí se nacházejí v proteinech vázajících kov a zejména v niklu a kobaltu.[4] Tyto oblasti s nízkou složitostí bohaté na histidiny mají průměrnou délku 36 zbytků, z toho 53% histidinu, 23% aspartátu, 9% glutamátu.[4] Je zajímavé, že strukturované domény s vlastnostmi vázajícími kov mají také velmi podobné frekvence těchto aminokyselin, které se podílejí na koordinaci kovu.[5] V souladu s tím se předpokládá, že tyto strukturně vázané domény vázající kov mohly vzniknout a vyvinout se / optimalizovat se z nízkomplexních proteinových oblastí vázajících kov s podobným obsahem aminokyselin.[4]

Reference

  1. ^ Berg, J. M. (1990-04-25). "Zinkové prsty a jiné domény vázající kov. Prvky pro interakce mezi makromolekulami". The Journal of Biological Chemistry. 265 (12): 6513–6516. ISSN  0021-9258. PMID  2108957.
  2. ^ Bornhorst, J. A .; Falke, J. J. (2000). "Čištění proteinů pomocí polyhistidinových afinitních značek". Metody v enzymologii. 326: 245–254. doi:10.1016 / s0076-6879 (00) 26058-8. ISSN  0076-6879. PMC  2909483. PMID  11036646.
  3. ^ Watly, Joanna; Simonovský, Eyal; Barbosa, Nuno; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Robert; Rodziewicz-Motowidlo, Sylwia; Miller, Yifat; Kozlowski, Henryk (2015-08-17). „Fragment peptidu afrického zmije Poly-His Tag účinně váže kovové ionty a je složen do α-spirálové struktury“. Anorganická chemie. 54 (16): 7692–7702. doi:10.1021 / acs.inorgchem.5b01029. ISSN  1520-510X. PMID  26214303.
  4. ^ A b C Ntountoumi, Chrysa; Vlastaridis, Panayotis; Mossialos, Dimitris; Stathopoulos, Constantinos; Iliopoulos, Ioannis; Promponas, Vasilios; Oliver, Stephen G; Amoutzias, Grigoris D (04.11.2019). „Oblasti s nízkou složitostí v proteinech prokaryot plní důležité funkční role a jsou vysoce konzervativní“. Výzkum nukleových kyselin. 47 (19): 9998–10009. doi:10.1093 / nar / gkz730. ISSN  0305-1048. PMC  6821194. PMID  31504783.
  5. ^ Dokmanić, Ivan; Sikić, Mile; Tomić, Sanja (březen 2008). „Kovy v proteinech: korelace mezi typem kov-iont, koordinačním číslem a aminokyselinovými zbytky zapojenými do koordinace“. Acta Crystallographica. Sekce D, Biologická krystalografie. 64 (Pt 3): 257–263. doi:10.1107 / S090744490706595X. ISSN  0907-4449. PMID  18323620.