Mabinlin - Mabinlin

Mabinlin 1
Identifikátory
Organismus?
Symbol2SS1_CAPMA
UniProtP80351
Mabinlin 2
Mabinlin II 2DS2.png
Také známý jako: Mabinlin II, MAB II
Identifikátory
Organismus?
Symbol2SS2_CAPMA
PDB2DS2
UniProtP30233
Mabinlin 3
Identifikátory
Organismus?
Symbol2SS3_CAPMA
UniProtP80352
Mabinlin 4
Identifikátory
Organismus?
Symbol2SS4_CAPMA
UniProtP80353

Mabinlins jsou sladká ochutnávka bílkoviny extrahované ze semene mabinlang (Capparis masaikai Levl.), čínská rostlina rostoucí v Yunnan provincie. Existují čtyři homology. Mabinlin-2 byl poprvé izolován v roce 1983[1] a charakterizováno v roce 1993,[2] a je ze všech čtyř nejrozsáhlejším studiem. Další varianty mabinlin-1, -3 a -4 byly objeveny a charakterizovány v roce 1994.[3]

Proteinové struktury

4 mabinliny jsou si velmi podobné aminokyseliny sekvence (viz. níže).

Řetěz A
M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD
M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD
M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL REKLAMA
M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG

Řetěz B
M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW
M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW
Sekvence aminokyselin homologů Mabinlins jsou převzaty z Swiss-Prot biologická databáze bílkovin.[4][5][6][7]

Molekulové hmotnosti Mabinlin-1, Mabinlin-3 a Mabinlin-4 jsou 12,3 kDa 12,3 kDa, respektive 11,9 kDa.[3]

S molekulovou hmotností 10,4 kDa je mabinlin-2 lehčí než mabinlin-1. Jedná se o heterodimer skládající se ze dvou různých řetězců A a B produkovaných posttranslačním štěpením. Řetězec A se skládá ze 33 aminokyselinových zbytků a řetězec B se skládá ze 72 aminokyselinových zbytků. Řetězec B obsahuje dva intramolekulární disulfidové vazby a je připojen k řetězci A dvěma intermolekulárními disulfidovými můstky.[2][8]

Mabinlin-2 je sladce chutnající protein s nejvyšší známostí termostabilita,[9] což je způsobeno přítomností čtyř disulfidových můstků.[10] Rovněž bylo navrženo, že rozdíl v tepelné stabilitě různých homologů mabinlinů je způsoben přítomností zbytku argininu (tepelně stabilní homolog) nebo glutaminu (tepelně nestabilní homolog) v poloze 47 v B-řetězci.[3]

Sekvence Mabilins se shlukují s Napinsem (InterPro: IPR000617 ).

Vlastnosti sladkosti

Odhaduje se, že sladkost mabinlinů je asi 100–400krát větší než sladkost mabinlinů sacharóza na molární bázi, 10krát hmotnostní sacharóza,[2][3] což je činí méně sladkými než thaumatin (3000krát), ale vyvolávají podobný profil sladkosti.[11]

Sladkost mabinlin-2 se nezmění po 48 hodinách inkubace při 80 ° C.[2]

Sladkost mabinlin-3 a -4 zůstala nezměněna po 1 hodině při 80 ° C, zatímco mabinlin-1 ztrácí sladkost po 1 hodině za stejných podmínek.[3][12]

Jako sladidlo

Mabinliny, jako bílkoviny, jsou snadno rozpustné ve vodě a bylo zjištěno, že jsou vysoce sladké; mabinlin-2 se svou vysokou tepelnou stabilitou má však největší šanci být použit jako sladidlo.

Během uplynulého desetiletí byly učiněny pokusy průmyslově vyrábět mabinlin-2. Sladce chutnající protein byl úspěšně syntetizován postupnou metodou v pevné fázi v roce 1998, avšak syntetický protein měl svíravě sladkou chuť.[8]

Mabinlin-2 byl exprimován v transgenní brambor hlízy, ale dosud nebyly hlášeny žádné explicitní výsledky.[13] Byly však vydány patenty na ochranu produkce rekombinantního mabinlinu klonováním a sekvenováním DNA.[14]

Viz také

Reference

  1. ^ Hu Z, He M (1983). „Studie na mabinlinu, sladkém proteinu ze semen Capparis masaikai levl. I. extrakce, čištění a určité vlastnosti“. Acta Botan. Yunnan. (5): 207–212.
  2. ^ A b C d Liu X, Maeda S, Hu Z, Aiuchi T, Nakaya K, Kurihara Y (leden 1993). „Čištění, úplná aminokyselinová sekvence a strukturní charakterizace tepelně stabilního sladkého proteinu, mabinlin II“. European Journal of Biochemistry. 211 (1–2): 281–7. doi:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb19896.x. PMID  8425538.
  3. ^ A b C d E Nirasawa S, Nishino T, Katahira M, Uesugi S, Hu Z, Kurihara Y (srpen 1994). "Struktury tepelně stabilních a nestabilních homologů sladkého proteinu mabinlin. Rozdíl v tepelné stabilitě je způsoben nahrazením jediného aminokyselinového zbytku." European Journal of Biochemistry. 223 (3): 989–95. doi:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb19077.x. PMID  8055976.
  4. ^ Univerzální přístupové číslo zdroje bílkovin P80351 pro „Sweet protein mabinlin-1“ při UniProt.
  5. ^ Univerzální přístupové číslo zdroje bílkovin P30233 pro „Sweet protein mabinlin-2“ při UniProt.
  6. ^ Univerzální přístupové číslo zdroje bílkovin P80352 pro „Sweet protein mabinlin-3“ při UniProt.
  7. ^ Univerzální přístupové číslo zdroje bílkovin P80353 pro „Sweet protein mabinlin-4“ při UniProt.
  8. ^ A b Kohmura M, Ariyoshi Y (říjen 1998). "Chemická syntéza a charakterizace sladkého proteinu mabinlin II". Biopolymery. 46 (4): 215–23. doi:10.1002 / (SICI) 1097-0282 (19981005) 46: 4 <215 :: AID-BIP3> 3.0.CO; 2-S. PMID  9715665.
  9. ^ Guan RJ, Zheng JM, Hu Z, Wang DC (červenec 2000). „Krystalizace a předběžná rentgenová analýza termostabilního sladkého proteinu mabinlin II“. Acta Crystallographica oddíl D. 56 (Pt 7): 918–9. doi:10.1107 / S0907444900005850. PMID  10930844.
  10. ^ Nirasawa S, Liu X, Nishino T, Kurihara Y (říjen 1993). „Disulfidová můstková struktura tepelně stabilní sladké bílkoviny mabinlin II“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - proteinová struktura a molekulární enzymologie. 1202 (2): 277–80. doi:10.1016 / 0167-4838 (93) 90016-K. PMID  8399391.
  11. ^ Kurihara Y (1992). "Vlastnosti antisladkých látek, sladkých bílkovin a bílkovin vyvolávajících sladkost". Kritické recenze v potravinářské vědě a výživě. 32 (3): 231–52. doi:10.1080/10408399209527598. PMID  1418601.
  12. ^ Kurihara Y, Nirasawa S (1997). „Struktury a aktivity látek vyvolávajících sladkost (miraculin, kurkumin, strogin) a tepelně stabilní sladké bílkoviny, mabinlin“ (PDF). Potraviny a přísady do potravin Journal of Japan (174): 67–74. Archivovány od originál (PDF) dne 12. 9. 2013. Citováno 2007-10-01.
  13. ^ Xiong LW, Sun S (1996). „Molekulární klonování a transgenní exprese sladkého proteinu mabinlin v hlízách brambor“. Fyziologie rostlin. 111 (2): 147.
  14. ^ USA poskytly 6051758 „Sun S, Xiong L, Hu Z, Chen H,„ rekombinantní sladká bílkovina Mabinlin “, vydaná 18. dubna 2000, přidělená University of Hawaii 

externí odkazy

  • Média související s Mabinlin na Wikimedia Commons