Rodina proteáz zrání hydrogenázou - Hydrogenase maturation protease family

Hydrogenázová maturační proteáza
PDB 1cfz EBI.jpg
hydrogenáza maturující endopeptidázu hybd z e. coli
Identifikátory
SymbolHyc
PfamPF01750
Pfam klanCL0095
InterProIPR000671
MEROPSA31
SCOP21cfz / Rozsah / SUPFAM

V molekulární biologii se rodina proteáz zrání hydrogenázou je rodina z aspartové endopeptidázy patřící MEROPS rodina A31.

Velká podjednotka [NiFe] -hydrogenáza, stejně jako další nikl metaloenzymy, je syntetizován jako a předchůdce postrádající aktivní místo metaloenzymu. Tento předchůdce prochází komplexem posttranslační proces zrání, který vyžaduje řadu doplňků bílkoviny.[1][2][3] V jednom kroku tohoto procesu, po zabudování niklu, každý hydrogenáza izoenzym zpracovává proteolytické štěpení na C-terminál konec odpovídajícím zrání hydrogenopatie endopeptidázy.[4] Například, Escherichia coli HycI se podílí na zpracování pre-HycE (velká podjednotka hydrogenázy 3);[5][6] HybD se podílí na zpracování pre-HybC (velká podjednotka hydrogenázy 2);[7] a předpokládá se, že HyaD je zapojen do zpracování velké podjednotky hydrogenázy 1.

Místo štěpení je po a Jeho nebo Arg, osvobozující krátký peptid.[5][8] K tomuto štěpení dochází pouze v přítomnosti niklu a endopeptidáza pravděpodobně používá kov ve velké podjednotce [NiFe] -hydrogenáz jako rozpoznávací motiv.[4] Neexistují žádné přímé důkazy pro Aktivní stránky nebo Podklad -závazný web, ale existují předpovědi založené na dostupném struktura.[7]

Nomenklatura poznámka: následující názvy se používají různě organismy pro členy této rodiny: HycI, HybD, HyaD, HoxM, HoxW, HupD, HynC, HupM, VhoD, VhtD.[1] Názvy genů / proteinů se někdy používají zaměnitelně k označení různých „klastrů hydrogenázy“ bílkoviny nesouvisí navzájem v různých organismy. Například následující názvy se používají pro členy této skupiny, ale také pro nesouvisející proteiny: HupD se používá v Azotobacter chroococcum a Anabaena druhy k označení nesouvisejícího faktoru zrání hydrogenázy; HydD se používá k označení strukturní hydrogenázy geny v Thermococcus litoralis, Pyrococcus abyssia další druhy.

externí odkazy

Reference

  1. ^ A b Casalot L, Rousset M (květen 2001). "Zrání [NiFe] hydrogenáz". Trends Microbiol. 9 (5): 228–37. doi:10.1016 / S0966-842X (01) 02009-1. PMID  11336840.
  2. ^ Blokesch M, Paschos A, Theodoratou E, Bauer A, Hube M, Huth S, Bock A (srpen 2002). "Vložení kovu do NiFe-hydrogenáz". Biochem. Soc. Trans. 30 (4): 674–80. doi:10.1042 / bst0300674. PMID  12196162.
  3. ^ Maroney MJ (duben 1999). "Vztahy struktura / funkce v metallobiochemii niklu". Curr Opin Chem Biol. 3 (2): 188–99. doi:10.1016 / S1367-5931 (99) 80032-5. PMID  10226043.
  4. ^ A b Theodoratou E, Paschos A, Magalon A, Fritsche E, Huber R, Bock A (duben 2000). „Nikl slouží jako motiv rozpoznávání substrátu pro endopeptidázu zapojenou do zrání hydrogenázy“. Eur. J. Biochem. 267 (7): 1995–9. doi:10.1046 / j.1432-1327.2000.01202.x. PMID  10727938.
  5. ^ A b Rossmann R, Sauter M, Lottspeich F, Bock A (březen 1994). „Zrání velké podjednotky (HYCE) hydrogenázy 3 z Escherichia coli vyžaduje zabudování niklu s následným C-terminálním zpracováním na Arg537.“ Eur. J. Biochem. 220 (2): 377–84. doi:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb18634.x. PMID  8125094.
  6. ^ Theodoratou E, Paschos A, Mintz-Weber, Bock A (únor 2000). „Analýza specificity štěpného místa endopeptidázy zapojené do zrání velké podjednotky hydrogenázy 3 z Escherichia coli“. Oblouk. Microbiol. 173 (2): 110–6. doi:10,1007 / s002039900116. PMID  10795682. S2CID  5613272.
  7. ^ A b Fritsche E, Paschos A, Beisel HG, Bock A, Huber R (květen 1999). "Krystalová struktura hydrogenázy matující endopeptidázy HYBD z Escherichia coli". J. Mol. Biol. 288 (5): 989–98. doi:10.1006 / jmbi.1999.2719. PMID  10331925.
  8. ^ Menon NK, Robbins J, Der Vartanian M, Patil D, Peck HD, Menon AL, Robson RL, Przybyla AE (září 1993). "Karboxy-terminální zpracování velké podjednotky [NiFe] hydrogenáz". FEBS Lett. 331 (1–2): 91–5. doi:10.1016 / 0014-5793 (93) 80303-C. PMID  8405419. S2CID  39302159.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000671