EPB41 - EPB41 - Wikipedia

EPB41
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1GG3, 2RQ1, 3QIJ
Identifikátory
Aliasy	EPB41, proužek membránového proteinu erytrocytů 4.1, 4.1R, EL1, HE
Externí ID	OMIM: 130500 MGI: 95401 HomoloGene: 44324 Genové karty: EPB41
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 1 (lidský)
Konec	29,120,046 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 4 (myš)
Konec	132,075,321 bp
Exprese RNA vzor
	; ; ; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba spektrinu; • aktivita strukturních molekul; • kalmodulinová vazba; • vazba cytoskeletálního proteinu; • Vazba 1-fosfatidylinositolu; • strukturní složka cytoskeletu; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktinová vazba; • vazba na C-konec proteinu; • vazba N-konce proteinu; • vazba fosfoproteinů;
Buněčná složka	• membrána; • kortikální cytoskelet; • buněčné spojení; • buněčná kůra; • cytoskelet spojený s spektrem; • cytoskelet; • buněčné jádro; • cytoplazma; • cytosol; • cytoplazmatická strana plazmatické membrány; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • buněčná membrána; • oblast buněčné kůry; • makromolekulární komplex; • bazolaterální plazmatická membrána;
Biologický proces	• pozitivní regulace vazby na bílkoviny; • GO: 0033109 organizace kortikálního aktinového cytoskeletu; • organizace aktinového cytoskeletu; • organizace struktury aktomyosinu; • regulace tvaru buňky; • pozitivní regulace lokalizace proteinů do kůry buněk; • buněčný cyklus; • buněčné dělení; • sestava makromolekulárního komplexu; • regulace transportu iontů vápníku; • regulace střevní absorpce;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	2035
	269587
	ENSG00000159023
	ENSMUSG00000028906
	P11171
	P48193
NM_001166005; NM_001166006; NM_001166007; NM_004437; NM_203342;
	NM_203343; NM_001376013; NM_001376014; NM_001376015; NM_001376016; NM_001376017; NM_001376018; NM_001376019; NM_001376020; NM_001376021; NM_001376022; NM_001376023; NM_001376024; NM_001376025; NM_001376026; NM_001376027; NM_001376028
	NM_001128606; NM_001128607; NM_183428
NP_001159477; NP_001159478; NP_001159479; NP_004428; NP_976217;
	NP_976218; NP_001362942; NP_001362943; NP_001362944; NP_001362945; NP_001362946; NP_001362947; NP_001362948; NP_001362949; NP_001362950; NP_001362951; NP_001362952; NP_001362953; NP_001362954; NP_001362955; NP_001362956; NP_001362957
	NP_001122078; NP_001122079; NP_906273
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Bílkoviny 4.1, také známý jako Beattyho protein, je protein spojené s cytoskelet že u lidí je kódován EPB41 gen. Protein 4.1 je hlavním strukturálním prvkem červená krvinka membrána kostra. Hraje klíčovou roli při regulaci fyzikálních vlastností membrány mechanické stability a deformovatelnosti stabilizací spektrin -aktin interakce. Protein 4.1 (80 kD) interaguje se spektrem a krátkým aktinová vlákna za vzniku kostry membrány erytrocytů. Mutace spektrinu a proteinu 4.1 jsou spojeny s eliptocytóza nebo sférocytóza a anémie různé závažnosti.

Klinický význam

Schematický diagram představující vztahy mezi cytoskeletálními molekulami relevantní pro dědičnou eliptocytózu.

Elliptocytóza je hematologická porucha charakterizovaná elipticky tvarovanými erytrocyty a proměnlivým stupněm hemolytické anémie. Zděděna jako autozomálně dominantní, je elliptocytóza výsledkem mutace v kterémkoli z několika genů kódujících proteiny kostry membrány červených krvinek. Zde diskutovaná forma je forma nalezená v 50. letech 20. století, která souvisí s krevní skupinou Rh a v poslední době se ukázalo, že je způsobena poruchou proteinu 4.1. „Rh-nespojené“ formy eliptocytózy jsou způsobeny mutací v alfa-spektrin gen (MIM 182860), beta-spektrin gen (MIM 182870) nebo pásmo 3 gen (MIM 109270) [dodávaný společností OMIM].^[5]

Interakce

Pásmo 4.1 bylo prokázáno komunikovat s:

Viz také

Elliptocytóza

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000159023 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000028906 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ "Entrez Gene: EPB41 erytrocytový membránový proteinový pás 4.1 (eliptocytóza 1, RH-spojený)" ".
^ Hung LY, Tang CJ, Tang TK (říjen 2000). „Protein 4.1 R-135 interaguje s novým centrosomálním proteinem (CPAP), který je spojen s komplexem gama-tubulinu“. Mol. Buňka. Biol. 20 (20): 7813–25. doi:10,1128 / mcb.20.20.7813-7825.2000. PMC 86375. PMID 11003675.
^ Hou CL; Tang Cj; Roffler SR; Tang TK (červenec 2000). „Vazba proteinu 4.1R na eIF3-p44 naznačuje interakci mezi cytoskeletální sítí a translačním aparátem“. Krev. 96 (2): 747–53. PMID 10887144.
^ Mattagajasingh SN, Huang SC, Hartenstein JS, Snyder M, Marchesi VT, Benz EJ (duben 1999). „Nerytroidní izoforma proteinu 4.1R interaguje s proteinem nukleárního mitotického aparátu (NuMA)“. J. Cell Biol. 145 (1): 29–43. doi:10.1083 / jcb.145.1.29. PMC 2148212. PMID 10189366.
^ Mattagajasingh SN, Huang SC, Hartenstein JS, Benz EJ (září 2000). „Charakterizace interakce mezi proteinem 4.1R a ZO-2. Možná vazba mezi těsným spojením a aktinovým cytoskeletem“. J. Biol. Chem. 275 (39): 30573–85. doi:10,1074 / jbc.M004578200. PMID 10874042.

Další čtení

Conboy JG (1993). "Struktura, funkce a molekulární genetika kostního proteinu erytroidní membrány 4.1 v normálních a abnormálních červených krvinkách". Semin. Hematol. 30 (1): 58–73. PMID 8434260.
Calinisan V, Gravem D, Chen RP, Brittin S, Mohandas N, Lecomte MC, Gascard P (2006). „Nové poznatky o potenciálních funkcích nadrodiny proteinů 4.1 v ledvinovém epitelu“. Přední. Biosci. 11: 1646–66. doi:10.2741/1911. PMID 16368544.
Dalla Venezia N, Gilsanz F, Alloisio N, Ducluzeau MT, Benz EJ, Delaunay J (1992). „Homozygotní 4.1 (-) dědičná eliptocytóza spojená s bodovou mutací v následném iniciačním kodonu genu proteinu 4.1“. J. Clin. Investovat. 90 (5): 1713–7. doi:10,1172 / JCI116044. PMC 443228. PMID 1430200.
Jöns T, Drenckhahn D (1992). „Identifikace vazebného rozhraní podílejícího se na vazbě cytoskeletálního proteinu 4.1 na aniontoměnič erytrocytů“. EMBO J.. 11 (8): 2863–7. doi:10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05354.x. PMC 556766. PMID 1639060.
Subrahmanyam G, Bertics PJ, Anderson RA (1991). „Fosforylace proteinu 4.1 na tyrosinu-418 moduluje jeho funkci in vitro“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (12): 5222–6. doi:10.1073 / pnas.88.12.5222. PMC 51844. PMID 1647028.
Conboy JG, Chan JY, Chasis JA, Kan YW, Mohandas N (1991). „Tkáňové a vývojově specifické alternativní sestřih RNA reguluje expresi více izoforem proteinu erytroidní membrány 4.1“. J. Biol. Chem. 266 (13): 8273–80. PMID 2022644.
Horne WC, Prinz WC, Tang EK (1990). "Identifikace dvou míst závislých na cAMP fosforylace na proteinu erytrocytů 4.1". Biochim. Biophys. Acta. 1055 (1): 87–92. doi:10.1016 / 0167-4889 (90) 90095-U. PMID 2171679.
Conboy J, Marchesi S, Kim R, Agre P, Kan YW, Mohandas N (1990). „Molekulární analýza mutací inzerce / delece v proteinu 4.1 u eliptocytózy. II. Stanovení molekulárně genetického původu přesmyků“. J. Clin. Investovat. 86 (2): 524–30. doi:10.1172 / JCI114739. PMC 296755. PMID 2384598.
Inaba M, Maede Y (1989). „O-N-acetyl-D-glukosaminová skupina na diskrétním peptidu více izoforem proteinu 4.1 regulovaných alternativními cestami“. J. Biol. Chem. 264 (30): 18149–55. PMID 2808371.
Korsgren C, Cohen CM (1988). „Sdružení pásu lidských erytrocytů 4.2. Vazba na ankyrin a na cytoplazmatickou doménu pásma 3“. J. Biol. Chem. 263 (21): 10212–8. PMID 2968981.
Conboy JG, Chan J, Mohandas N, Kan YW (1988). „Více proteinů 4.1 izoformy produkované alternativním sestřihem v lidských erytroidních buňkách“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 85 (23): 9062–5. doi:10.1073 / pnas.85.23.9062. PMC 282663. PMID 3194408.
Tang TK, Leto TL, Marchesi VT, Benz EJ (1989). Exprese specifických izoforem proteinu 4.1 v erytroidních a neerytroidních tkáních. Adv. Exp. Med. Biol. Pokroky v experimentální medicíně a biologii. 241. 81–95. doi:10.1007/978-1-4684-5571-7_12. ISBN 978-1-4684-5573-1. PMID 3223413.
Tang TK, Leto TL, Correas I, Alonso MA, Marchesi VT, Benz EJ (1988). "Selektivní exprese erytroidní specifické izoformy proteinu 4.1". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 85 (11): 3713–7. doi:10.1073 / pnas.85.11.3713. PMC 280288. PMID 3375238.
Conboy J, Kan YW, Shohet SB, Mohandas N (1987). „Molekulární klonování proteinu 4.1, hlavního strukturního prvku kostry lidské erytrocytové membrány“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 83 (24): 9512–6. doi:10.1073 / pnas.83.24.9512. PMC 387170. PMID 3467321.
Correas I, Speicher DW, Marchesi VT (1986). "Struktura vazebného místa pro spektrin-aktin erytrocytového proteinu 4.1". J. Biol. Chem. 261 (28): 13362–6. PMID 3531202.
Tchernia G, Mohandas N, Shohet SB (1981). "Deficit proteinového pásu kosterní membrány 4.1 u homozygotní dědičné eliptocytózy. Důsledky pro stabilitu membrány erytrocytů". J. Clin. Investovat. 68 (2): 454–60. doi:10.1172 / JCI110275. PMC 370818. PMID 6894932.
Schischmanoff PO, Winardi R, Discher DE, Parra MK, Bicknese SE, Witkowska HE, Conboy JG, Mohandas N (1995). "Definování minimální domény proteinu 4.1 podílejícího se na vazbě spektrinu a aktinu". J. Biol. Chem. 270 (36): 21243–50. doi:10.1074 / jbc.270.36.21243. PMID 7673158.
Lue RA, Marfatia SM, Branton D, Chishti AH (1994). „Klonování a charakterizace hdlg: lidský homolog Drosophila disků se váže na velký nádorový supresor na protein 4.1“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 91 (21): 9818–22. doi:10.1073 / pnas.91.21.9818. PMC 44908. PMID 7937897.
Conboy JG, Chasis JA, Winardi R, Tchernia G, Kan YW, Mohandas N (1993). „Mutace specifická pro izoformy v genu pro protein 4.1 vede k dědičné elliptocytóze a úplnému deficitu proteinu 4.1 v erytrocytech, ale ne v nerytroidních buňkách.“. J. Clin. Investovat. 91 (1): 77–82. doi:10.1172 / JCI116203. PMC 329997. PMID 8423235.

externí odkazy

erytrocyt + membrána + pásmo + 4,1 + protein v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)

Tento biochemie článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000159023 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000028906 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[5] "Entrez Gene: EPB41 erytrocytový membránový proteinový pás 4.1 (eliptocytóza 1, RH-spojený)" ".

[pmid11003675-6] Hung LY, Tang CJ, Tang TK (říjen 2000). „Protein 4.1 R-135 interaguje s novým centrosomálním proteinem (CPAP), který je spojen s komplexem gama-tubulinu“. Mol. Buňka. Biol. 20 (20): 7813–25. doi:10,1128 / mcb.20.20.7813-7825.2000. PMC 86375. PMID 11003675.

[pmid10887144-7] Hou CL; Tang Cj; Roffler SR; Tang TK (červenec 2000). „Vazba proteinu 4.1R na eIF3-p44 naznačuje interakci mezi cytoskeletální sítí a translačním aparátem“. Krev. 96 (2): 747–53. PMID 10887144.

[pmid10189366-8] Mattagajasingh SN, Huang SC, Hartenstein JS, Snyder M, Marchesi VT, Benz EJ (duben 1999). „Nerytroidní izoforma proteinu 4.1R interaguje s proteinem nukleárního mitotického aparátu (NuMA)“. J. Cell Biol. 145 (1): 29–43. doi:10.1083 / jcb.145.1.29. PMC 2148212. PMID 10189366.

[pmid10874042-9] Mattagajasingh SN, Huang SC, Hartenstein JS, Benz EJ (září 2000). „Charakterizace interakce mezi proteinem 4.1R a ZO-2. Možná vazba mezi těsným spojením a aktinovým cytoskeletem“. J. Biol. Chem. 275 (39): 30573–85. doi:10,1074 / jbc.M004578200. PMID 10874042.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]