CING (biomolekulární NMR struktura) - CING (biomolecular NMR structure)

A Janin Plot generovaný CING z řetězce A, argininový zbytek číslo 18 v proteinu Dynein Light Chain, (PDB ID 1y4o ). Modrá oblast zobrazuje pravděpodobné kombinace úhlů pro spirálové zbytky, zatímco žluté oblasti zobrazují oblasti, které jsou společné úsekům podobným pramenům. Některé zelené pozadí lze vidět u zbytků, které jsou v jiných typech regionů. Obrázek byl převzat ze zbytkové stránky tady na NRG-CING ^[1] archiv zpráv o ověření

v biomolekulární struktura, CING znamená Common Jározhraní pro NStruktura MR Generze a je známá svou strukturou a NMR ověření dat.^[2]

NMR spektroskopie poskytuje různorodá data o struktuře řešení biomolekul. CING kombinuje mnoho externích programů a internalizovaných algoritmů k nasměrování autora nové struktury nebo biochemika se zájmem o existující strukturu do oblastí molekuly, které by mohly být problematické ve vztahu k experimentálním datům.

The zdrojový kód je udržován otevřený pro veřejnost na Google Code. K dispozici je zabezpečené webové rozhraní iCing k dispozici pro nová data.

Aplikace

9 000+ ověřovacích zpráv pro stávající Proteinová datová banka struktury v NRG-CING.^[1]
CING byl použit na automatické předpovědi v CASD-NMR experimentovat s výsledky dostupnými na CASD-NMR.

Ověřená data NMR

Protein nebo Struktura nukleové kyseliny společně zavolali Biomolekulární struktura
Chemický posun
(Jaderný Overhauser efekt ) Omezení vzdálenosti
Dihedrální úhel omezení
RDC nebo Omezení zbytkové dipolární spojky
NMR (křížový) vrchol

Software

Následující software používá CING interně nebo externě:

Algoritmy

Saltbridge ^[10]
Disulfidový most ^[11]
Odlehlá ^[12]

Financování

Projekt NRG-CING byl podpořen granty Evropského společenství 213010 (eNMR) a 261572 (WeNMR ).

Reference

^ ^A ^b Doreleijers, J. F .; Vranken, W. F .; Schulte, C .; Markley, J. L .; Ulrich, E. L .; Vriend, G .; Vuister, G. W. (2011). „NRG-CING: Integrované validační zprávy o opravených experimentálních biomolekulárních NMR datech a souřadnicích ve wwPDB“. Výzkum nukleových kyselin. 40 (Problém s databází): D519 – D524. doi:10.1093 / nar / gkr1134. PMC 3245154. PMID 22139937.
^ CING; integrovaná programová sada pro ověřování struktury na základě reziduí, Jurgen F. Doreleijers Alan W. Sousa da Silva, Elmar Krieger, Sander B. Nabuurs, Chris Spronk, Tim Stevens, Wim F. Vranken, Gert Vriend, Geerten W. Vuister (bude předloženo).
^ Lu a Olson. 3DNA: všestranný integrovaný softwarový systém pro analýzu, přestavbu a vizualizaci trojrozměrných struktur nukleových kyselin. Nature Protocols (2008) sv. 3 (7), str. 1213-27
^ Koradi a kol. MOLMOL: program pro zobrazení a analýzu makromolekulárních struktur. J Mol Graph (1996) sv. 14 s. 51-55
^ Laskowski a kol. AQUA a PROCHECK-NMR: Programy pro kontrolu kvality proteinových struktur řešených NMR. J Biomol NMR (1996) sv. 8 (4), str. 477-486
^ Neal a kol. Rychlý a přesný výpočet chemických posunů proteinů 1H, 13C a 15N. J Biomol NMR (2003) sv. 26 (3), str. 215-240
^ Shen a kol. TALOS +: hybridní metoda pro predikci torzních úhlů proteinové páteře z chemických posunů NMR. J Biomol NMR (2009) sv. 44 (4), str. 213-23
^ Hooft a kol. Chyby v proteinových strukturách. Nature (1996) sv. 381 (6580), str. 272-272
^ Doreleijers, J. F .; Nederveen, A. J .; Vranken, W .; Lin, J .; Bonvin, A. M. J. J .; Kaptein, R .; Markley, J. L .; Ulrich, E. L. (2005). „Databáze BioMagResBank DOCR a FRED obsahující převedené a filtrované sady experimentálních omezení NMR a souřadnice z více než 500 proteinových PDB struktur“. Journal of Biomolecular NMR. 32 (1): 1–12. doi:10.1007 / s10858-005-2195-0. PMID 16041478.
^ Kumar a Nussinov. Vztah mezi geometrií iontových párů a elektrostatickými silami v proteinech. Biophys.J. (2002) sv. 83 s. 1595–1612
^ Dombkowski a Crippen. Rozpoznání disulfidů v optimalizovaném potenciálu vláken. Protein Engineering Design and Selection (2000) sv. 13 (10), str. 679-689
^ Ross. Peirceovo kritérium pro eliminaci podezřelých experimentálních údajů. Journal of Engineering Technology (2003)

externí odkazy

CING - zahrnuje výukové programy a blog.
iCing - webové rozhraní pro CING.
software - Kód Google se sledovačem problémů a Wiki.
NRG-CING - výsledky validace na všech PDB NMR strukturách.
CASD-NMR CING - výsledky validace posledních CASD-NMR předpokládané struktury.

[NRG-CING-1] A ^b Doreleijers, J. F .; Vranken, W. F .; Schulte, C .; Markley, J. L .; Ulrich, E. L .; Vriend, G .; Vuister, G. W. (2011). „NRG-CING: Integrované validační zprávy o opravených experimentálních biomolekulárních NMR datech a souřadnicích ve wwPDB“. Výzkum nukleových kyselin. 40 (Problém s databází): D519 – D524. doi:10.1093 / nar / gkr1134. PMC 3245154. PMID 22139937.

[CING-2] CING; integrovaná programová sada pro ověřování struktury na základě reziduí, Jurgen F. Doreleijers Alan W. Sousa da Silva, Elmar Krieger, Sander B. Nabuurs, Chris Spronk, Tim Stevens, Wim F. Vranken, Gert Vriend, Geerten W. Vuister (bude předloženo).

[Lu-3] Lu a Olson. 3DNA: všestranný integrovaný softwarový systém pro analýzu, přestavbu a vizualizaci trojrozměrných struktur nukleových kyselin. Nature Protocols (2008) sv. 3 (7), str. 1213-27

[Koradi-4] Koradi a kol. MOLMOL: program pro zobrazení a analýzu makromolekulárních struktur. J Mol Graph (1996) sv. 14 s. 51-55

[Laskowski-5] Laskowski a kol. AQUA a PROCHECK-NMR: Programy pro kontrolu kvality proteinových struktur řešených NMR. J Biomol NMR (1996) sv. 8 (4), str. 477-486

[Neal-6] Neal a kol. Rychlý a přesný výpočet chemických posunů proteinů 1H, 13C a 15N. J Biomol NMR (2003) sv. 26 (3), str. 215-240

[Shen-7] Shen a kol. TALOS +: hybridní metoda pro predikci torzních úhlů proteinové páteře z chemických posunů NMR. J Biomol NMR (2009) sv. 44 (4), str. 213-23

[Hooft-8] Hooft a kol. Chyby v proteinových strukturách. Nature (1996) sv. 381 (6580), str. 272-272

[Wattos-9] Doreleijers, J. F .; Nederveen, A. J .; Vranken, W .; Lin, J .; Bonvin, A. M. J. J .; Kaptein, R .; Markley, J. L .; Ulrich, E. L. (2005). „Databáze BioMagResBank DOCR a FRED obsahující převedené a filtrované sady experimentálních omezení NMR a souřadnice z více než 500 proteinových PDB struktur“. Journal of Biomolecular NMR. 32 (1): 1–12. doi:10.1007 / s10858-005-2195-0. PMID 16041478.

[Kumar-10] Kumar a Nussinov. Vztah mezi geometrií iontových párů a elektrostatickými silami v proteinech. Biophys.J. (2002) sv. 83 s. 1595–1612

[Dombkowski-11] Dombkowski a Crippen. Rozpoznání disulfidů v optimalizovaném potenciálu vláken. Protein Engineering Design and Selection (2000) sv. 13 (10), str. 679-689

[Ross-12] Ross. Peirceovo kritérium pro eliminaci podezřelých experimentálních údajů. Journal of Engineering Technology (2003)

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]