Inhibitor proteázy Bowman-Birk - Bowman–Birk protease inhibitor
Bowman – Birkova noha | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Struktura ječmene s inhibitorem proteázy Bowman-Birk s vysokým rozlišením | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Bowman-Birk_leg | ||||||||
Pfam | PF00228 | ||||||||
InterPro | IPR000877 | ||||||||
STRÁNKA | PDOC00253 | ||||||||
SCOP2 | 1pi2 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
CDD | cd00023 | ||||||||
|
v molekulární biologie, Inhibitor proteázy Bowman-Birk rodinu proteinů tvoří eukaryotický inhibitory proteinázy, patřící do rodiny inhibitorů MEROPS I12, klan IF. Oni hlavně inhibovat serin peptidázy rodiny S1, ale také inhibují peptidázy S3.[1][2]
Členové této rodiny mají duplikovanou strukturu a obecně mají dvě odlišná inhibiční místa. Tyto inhibitory se primárně vyskytují v rostliny a zejména v semena z luštěniny, stejně jako v obilných zrnech.[3] V obilovinách existují ve dvou formách, z nichž jedna je zdvojením základní struktury.[4] Proteiny z rodiny inhibitorů serinových proteináz Bowman-Birk komunikovat s enzymy inhibují prostřednictvím exponované povrchové smyčky, která přijímá kanonickou proteinázovou inhibiční konformaci. Výsledný nekovalentní komplex činí proteinázu neaktivní. Tento inhibiční mechanismus je společný pro většinu inhibitorů serinové proteinázy bílkoviny a je známo mnoho podobných příkladů. Zvláštní vlastností proteinu inhibitoru Bowman-Birk je však to, že interagující smyčka je obzvláště dobře definovaná, disulfid - propojené, krátké beta-list kraj.[5][6][7]
Reference
- ^ Rawlings ND, Tolle DP, Barrett AJ (březen 2004). "Evoluční rodiny inhibitorů peptidázy". Biochem. J. 378 (Pt 3): 705–16. doi:10.1042 / BJ20031825. PMC 1224039. PMID 14705960.
- ^ Laskowski M, Kato I (1980). "Proteinové inhibitory proteináz". Annu. Biochem. 49: 593–626. doi:10.1146 / annurev.bi.49.070180.003113. PMID 6996568.
- ^ Birk, Y (únor 1985). „Inhibitor Bowman-Birk. Trypsin- a chymotrypsinový inhibitor ze sójových bobů“. International Journal of Peptide and Protein Research. 25 (2): 113–31. doi:10.1111 / j.1399-3011.1985.tb02155.x. PMID 3886572.
- ^ Tashiro M, Hashino K, Shiozaki M, Ibuki F, Maki Z (srpen 1987). "Kompletní aminokyselinová sekvence inhibitoru trypsinu z rýžových otrub". J. Biochem. 102 (2): 297–306. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122054. PMID 3667571.
- ^ McBride JD, Leatherbarrow RJ (červenec 2001). "Syntetické peptidové napodobeniny proteinu inhibitoru Bowman-Birk". Curr. Med. Chem. 8 (8): 909–17. doi:10.2174/0929867013372832. PMID 11375759.
- ^ McBride JD, Watson EM, Brauer AB, Jaulent AM, Leatherbarrow RJ (2002). "Peptidové napodobeniny smyčky reaktivního místa inhibitoru Bowman-Birk". Biopolymery. 66 (2): 79–92. doi:10,1002 / bip.10228. PMID 12325158.
- ^ Brauer AB, Nievo M, McBride JD, Leatherbarrow RJ (duben 2003). "Strukturální základ konzervovaného P2 threoninu v kanonických inhibitorech serinové proteinázy". J. Biomol. Struct. Dyn. 20 (5): 645–56. doi:10.1080/07391102.2003.10506881. PMID 12643767. S2CID 45800486.