Bam A - Bam A
| OMP inzerce (BamComplex) porin | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | BamA | ||||||||
| Pfam | PF01103 | ||||||||
| InterPro | IPR023707 | ||||||||
| TCDB | 1.B.33 | ||||||||
| OPM nadčeleď | 179 | ||||||||
| OPM protein | 5ayw | ||||||||
| |||||||||
BamA je β-hlaveň, protein vnější membrány nalezený v Gramnegativní bakterie a je hlavní a životně důležitou složkou bakterií Stroje pro montáž β-hlavně (BAM) komplex v těchto bakteriích.[1] BAM Complex se skládá z pěti komponent; BamB, BamC, BamD, BamE (všechny jsou lipoproteiny ) a BamA (protein vnější membrány).[2][3][4][5] Tento komplex je zodpovědný za katalyzování skládání a inzerce proteinů β-barelu do vnější membrány gramnegativních bakterií.[6][7]
β-barel membránové proteiny lze nalézt pouze ve vnější membráně gramnegativních bakterií a v organelách, jako jsou mitochondrie a chloroplasty které se vyvinuly z bakterií.[8][9] U gramnegativních bakterií jsou proteiny vnější membrány syntetizovány v cytoplazmě a poté exportovány do periplazmy pomocí stroje Sec translocon.[10] Poté jsou doprovázeni molekulárními chaperony na vnitřní povrch vnější membrány. Nakonec tyto rodící se proteiny interagují s komplexem BAM a vloží se do vnější membrány jako proteiny β-barelu.[11]
Struktura a funkce
Podle plně vyřešené struktury BamA N. gonorrhoeae, BamA má velký periplazmatická doména připojeno k a transmembránový β-barel doména, která je vyrobena z 16 antiparalelní β řetězce.[12] Je jich pět spojené s translokací polypeptidu (POTRA) domény táhnoucí se od hlavně v periplazmatické doméně BamA. Současné studie naznačují, že čtyři lipoproteiny v komplexu BAM (BamB, BamC, BamD, BamE) se shromažďují na doménách POTRA BamA, což z něj činí důležitou součást komplexu BAM. První a poslední nebo 16. β-prameny se sdružují při uzavírání hlavně. Extracelulární smyčky (eL) eL4, eL6 a eL7 hlavně tvoří kopuli nad hlavní izolováním vnitřku hlavně od extracelulárního prostoru a vnitřek hlavně BamA je zcela prázdný.
Vnější okraj β-hlavně je úzký, zmenšený hydrofobní povrchu a snižuje pořadí lipidů a tloušťku membrány kolem hlavně. Přechodné oddělení 1. a 16. p-řetězců, které jsou spojeny při uzavírání hlavně, způsobí boční otevření hlavně, které vede z vnitřní dutiny BamA do vnější membrány. POTRA 5 doména BamA leží blízko β – barelu a interaguje s periplazmatickými smyčkami (pL) pL3, pL4, pL5, pL7 a stabilizuje uzavřenou konformaci barelu. Houpací pohyby domény POTRA 5 a bez interakce s pL způsobují otevření hlavně. Domény POTRA tak fungují jako brána regulující přístup do vnitřku β – barelu. Proto existují tři strukturální rysy spojené s BamA, které regulují vstup proteinů β-barelu do vnější membrány. Nejprve otevřená a uzavřená konformace BamA β-barelu. Zadruhé, úzký a redukovaný hydrofobní okraj na povrchu β – barelu způsobuje lokální destabilizaci vnější membrány. Za třetí, schopnost podstoupit boční otevření hlavně přechodným oddělením 1. a 16. vlákna β – hlavně.
Reference
- ^ Walther DM, Rapaport D, Tommassen J (září 2009). „Biogeneze membránových proteinů beta-barelu v bakteriích a eukaryotech: evoluční ochrana a divergence“. Buněčné a molekulární biologické vědy: CMLS. 66 (17): 2789–804. doi:10.1007 / s00018-009-0029-z. PMC 2724633. PMID 19399587.
- ^ Habib SJ, Waizenegger T, Niewienda A, Paschen SA, Neupert W, Rapaport D (leden 2007). „N-terminální doména Tob55 má receptorovou funkci v biogenezi mitochondriálních proteinů beta-barelu“. The Journal of Cell Biology. 176 (1): 77–88. doi:10.1083 / jcb.200602050. PMC 2063629. PMID 17190789.
- ^ Knowles TJ, Scott-Tucker A, Overduin M, Henderson IR (březen 2009). „Architekti membránových proteinů: role komplexu BAM při sestavování proteinů vnější membrány“. Recenze přírody. Mikrobiologie. 7 (3): 206–14. doi:10.1038 / nrmicro2069. PMID 19182809.
- ^ Hagan CL, Silhavy TJ, Kahne D (2011). „Sestava membránového proteinu β-barelu komplexem Bam“. Roční přehled biochemie. 80: 189–210. doi:10,1146 / annurev-biochem-061408-144611. PMID 21370981.
- ^ Rigel NW, Silhavy TJ (duben 2012). „Výroba beta-barelu: shromáždění proteinů vnější membrány v gramnegativních bakteriích“. Současný názor v mikrobiologii. 15 (2): 189–93. doi:10.1016 / j.mib.2011.12.007. PMC 3320693. PMID 22221898.
- ^ Jiang JH, Tong J, Tan KS, Gabriel K (2012). „Od evoluce k patogenezi: souvislost mezi montážními stroji β-barelu ve vnější membráně mitochondrií a gramnegativními bakteriemi“. International Journal of Molecular Sciences. 13 (7): 8038–50. doi:10,3390 / ijms13078038. PMC 3430219. PMID 22942688.
- ^ Tommassen J (září 2010). "Shromažďování proteinů vnější membrány v bakteriích a mitochondriích". Mikrobiologie. Reading, Anglie. 156 (Pt 9): 2587–2596. doi:10.1099 / mic.0.042689-0. PMID 20616105.
- ^ Chacinska A, Koehler CM, Milenkovic D, Lithgow T, Pfanner N (srpen 2009). „Import mitochondriálních proteinů: stroje a mechanismy“. Buňka. 138 (4): 628–44. doi:10.1016 / j.cell.2009.08.005. PMC 4099469. PMID 19703392.
- ^ Webb CT, Heinz E, Lithgow T (prosinec 2012). „Vývoj montážního aparátu β-hlavně“. Trendy v mikrobiologii. 20 (12): 612–20. doi:10.1016 / j.tim.2012.08.006. PMID 22959613.
- ^ Goujon M, McWilliam H, Li W, Valentin F, Squizzato S, Paern J, Lopez R (červenec 2010). „Nový rámec nástrojů pro analýzu bioinformatiky na EMBL-EBI“. Výzkum nukleových kyselin. 38 (Problém s webovým serverem): W695–9. doi:10.1093 / nar / gkq313. PMC 2896090. PMID 20439314.
- ^ Wu T, Malinverni J, Ruiz N, Kim S, Silhavy TJ, Kahne D (duben 2005). "Identifikace vícesložkového komplexu požadovaného pro biogenezi vnější membrány v Escherichia coli". Buňka. 121 (2): 235–45. doi:10.1016 / j.cell.2005.02.015. PMID 15851030.
- ^ Noinaj N, Kuszak AJ, Gumbart JC, Lukacik P, Chang H, Easley NC, Lithgow T, Buchanan SK (září 2013). „Strukturální vhled do biogeneze proteinů membrány β-barelu“. Příroda. 501 (7467): 385–90. doi:10.1038 / příroda12521. PMC 3779476. PMID 23995689.