WALP peptid - WALP peptide

Tento článek obsahuje a seznam doporučení, související čtení nebo externí odkazy, ale jeho zdroje zůstávají nejasné, protože mu chybí vložené citace. Prosím pomozte zlepšit tento článek představuji přesnější citace. (Březen 2011) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony)

Proteinový peptid WALP-19 s následující sekvencí 19 aminokyselin: GWWLALALALALALALWWA. Zbytky tryptofanu jsou zobrazeny zeleně, zatímco leuciny a alaniny jsou zobrazeny červeně a modře.

WALP peptidy jsou třídou syntetizovaných membránových systémů α-šroubovice složen z tryptofan (W), alanin (A) a leucin (L) aminokyseliny. Jsou určeny ke studiu vlastností proteinů v lipidových membránách, jako je orientace, rozsah inzerce a hydrofobní nesoulad ^[1].

Význam

The transmembránový oblast mnoha integrálních membránových proteinů se skládá z jedné nebo více alfa šroubovic. Orientace a interakce těchto šroubovic přímo ovlivňují buněčnou signalizaci a molekulární transport přes dvojvrstvu. Hydrofobní prostředí fosfolipidových ocasů zase moduluje polohu a strukturu těchto domén, a tak může ovlivňovat funkci proteinu. Naopak dvojvrstva sama o sobě může (lokálně) změnit tloušťku své uhlovodíkové oblasti, aby optimálně interagovala s hydrofobními oblastmi transmembránového proteinu (aka hydrofobní shoda). WALP poskytují efektivní model pro studium takových interakcí kvůli jejich systematickému designu jádra hydrofobních, střídavých alaninových a leucinových oblastí. S tímto jádrem lze snadno manipulovat rozšířením nebo snížením počtu aminokyselin. Další klíčovou vlastností je přítomnost „ukotvení“ zbytků na koncích šroubovice, což jsou tryptofanové zbytky ve verzích WALP. Nahrazením kotvících tryptofanových zbytků za nabité zbytky, jako je lysin, se získají peptidy „KALP“. Tato třída modelových peptidů se osvědčila pro studium dopadu změn lipidového složení na inzerci peptidů. Po podrobných experimentálních studiích různými technikami se WALP a příbuzné peptidy staly běžně používanými modelovými systémy ve výpočetní biologii.

Odpovědi na lipidové prostředí

Když hydrofobní nesoulad dojde, je známo, že WALP se naklánějí v dvojvrstvu Rozsah tohoto náklonu je až do určitého bodu ovlivněn entropickým příspěvkem, který vzniká z přítomnosti šroubovice v dvojvrstvě a poté konkrétnějšími interakcemi šroubovice s lipidy. Když jsou nabité zbytky nahrazeny za kotvící zbytky, tyto nabité aminokyseliny upřednostňují vyšší polohu, dále od vnitřku lipidové dvojvrstvy, aby se zachovala jejich energeticky příznivá interakce s vodou. Tato interakce tedy podporuje menší úhel náklonu.

Reference

Siegel, David P.; Cherezov, V.; Greathouse, D. V.; Koeppe, R. E.; Antoinette Killian, J.; Caffrey, M. (Leden 2006). „Transmembránové peptidy stabilizují obrácené kubické fáze dvojfázovým způsobem závislým na délce: důsledky pro membránovou fúzi indukovanou proteiny“. Biofyzikální deník. Biofyzikální společnost. 90 (1): 200–211. Bibcode:2006BpJ .... 90..200S. doi:10.1529 / biophysj.105.070466. PMC  1367019. PMID  16214859.

Weiss, Thomas M.; Van der Wel, Patrick C.A.; Antoinette Killian, J.; Koeppe, II, Roger E.; Huang, Huey W. (Leden 2003). „Hydrofobní nesoulad mezi helixy a lipidovými dvojvrstvy“. Biofyzikální deník. Biofyzikální společnost. 84 (1): 379–385. Bibcode:2003BpJ .... 84..379W. doi:10.1016 / S0006-3495 (03) 74858-9. PMC  1302619. PMID  12524291.

Kim, Taehoon; Im, Wonpil (Červenec 2010). „Přehodnocení hydrofobního nesouladu se studiemi simulace volné energie náklonu a rotace transmembránové šroubovice“. Biofyzikální deník. Biofyzikální společnost. 99 (6): 175–183. Bibcode:2010BpJ .... 99..175K. doi:10.1016 / j.bpj.2010.04.015. PMC  2895360. PMID  20655845.

externí odkazy