tento článek pravděpodobně potřebuje reorganizaci, aby vyhověla požadavkům Wikipedie pokyny pro rozložení. Pomozte prosím editaci článku vylepšit celkovou strukturu.(Dubna 2017) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony)
Sericin je protein vytvořil Bombyx mori (bource morušového) při výrobě hedvábí.[1] Hedvábí je vlákno produkované bource morušového při jeho výrobě kokon. Skládá se hlavně ze dvou proteinů, fibroin a sericin. Hedvábí se skládá ze 70–80% fibroinu a 20–30% sericinu; fibroin je strukturálním středem hedvábí a sericin je guma, která obaluje vlákna a umožňuje jim, aby se navzájem lepily.[2]
Struktura
Sericin se skládá z 18 různých aminokyselin, z nichž 32% je serin. Sekundární struktura je obvykle náhodná cívka, ale lze ji také snadno převést na konformaci β-listu opakovanou absorpcí vlhkosti a mechanickým roztahováním. Serinové vodíkové vazby dodávají kvalitu podobnou lepidlu. Geny kódující proteiny sericinu byly sekvenovány. Jeho C-koncová část obsahuje mnoho opakování bohatých na serin.[3][4][5]
Použitím gama paprsek Při zkoumání bylo zjištěno, že sericinová vlákna se skládají typicky ze tří vrstev, přičemž všechna mají různá směrovost. Nejvnitřnější vrstva je obvykle složena z podélně probíhajících vláken, střední vrstva je složena z příčných vláken směrovaných vzorovaných vláken a vnější vrstva je tvořena vlákny směrovými vlákny. Celková struktura se může také lišit v závislosti na teplotě, zatímco čím nižší je teplota, bylo obvykle více konformací β-listu než náhodných amorfních cívek. Existují také tři různé typy sericinu, které tvoří vrstvy nacházející se na vrcholu fibroinu. Sericin A, který je nerozpustný ve vodě, je nejvzdálenější vrstvou a obsahuje přibližně 17% dusíku spolu s aminokyselinami, jako je serin, threonin, kyselina asparagová, a glycin. Sericin B, složený ze střední vrstvy, je téměř stejný jako sericin A, ale také obsahuje tryptofan. Sericin C je nejvnitřnější vrstva, vrstva, která je nejblíže k fibroinu a sousedí s ní. Sericin C, který je rovněž nerozpustný ve vodě, lze oddělit od fibroinu přidáním horkého, slabá kyselina. Sericin C také obsahuje aminokyseliny přítomné v B spolu s přídavkem prolin.
Aplikace
Sericin byl také používán v medicíně a kosmetika. Díky své pružnosti a pevnosti v tahu spolu s přirozenou afinitou k keratin, sericin se primárně používá v medicíně k šití ran. Má také přirozenou odolnost vůči infekcím a používá se variabilně díky vynikající biokompatibilitě, a proto se běžně používá také jako koagulant ran.[6] Při použití v kosmetice bylo zjištěno, že sericin zlepšuje pružnost pokožky a několik faktorů proti stárnutí, včetně vlastnosti proti vráskám. Toho se dosáhne minimalizací ztráty vody z pokožky. K určení toho vědci provedli několik experimentálních postupů, včetně a hydroxyprolin test, měření impedance, ztráta vody z epidermis a rastrovací elektronová mikroskopie analyzovat tuhost a suchost pokožky. Přítomnost sericinu zvyšuje hydroxyprolin v stratum corneum, což zase snižuje impedanci pokožky, a tím zvyšuje její vlhkost. Přidávání pluronic a karbopol, dva další faktory, které mohou být zahrnuty do sericinových gelů, provádějí činnost opravy přírodních faktorů vlhkosti (NMF), spolu s minimalizací ztrát vody a zase zlepšují vlhkost pokožky.[2]
Reference
^"Sericin". Cytokiny a buňky online Pathfinder Encyclopedia. Leden 2008. Citováno 27. dubna 2012.
^Garel A, Deleage G, Prudhomme JC (květen 1997). "Struktura a organizace genu serominu 1 Bombyx mori a sericinů 1 odvozeno ze sekvence cDNA Ser 1B". Hmyzí biochemie a molekulární biologie. 27 (5): 469–77. doi:10.1016 / S0965-1748 (97) 00022-2. PMID9219370.
^Takasu Y, Yamada H, Tamura T, Sezutsu H, Mita K, Tsubouchi K (listopad 2007). „Identifikace a charakterizace nového genu pro sericin exprimovaného v přední střední hedvábné žláze bource morušového Bombyx mori“. Hmyzí biochemie a molekulární biologie. 37 (11): 1234–40. doi:10.1016 / j.ibmb.2007.07.009. PMID17916509.
^Kludkiewicz B, Takasu Y, Fedic R, Tamura T, Sehnal F, Zurovec M (prosinec 2009). "Struktura a exprese hedvábného adhezivního proteinu Ser2 v Bombyx mori". Hmyzí biochemie a molekulární biologie. 39 (12): 938–46. doi:10.1016 / j.ibmb.2009.11.005. PMID19995605.
