Selenoprotein P - Selenoprotein P
| SelP, N konec | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | SelP_N | ||||||||
| Pfam | PF04592 | ||||||||
| Pfam klan | CL0172 | ||||||||
| InterPro | IPR007671 | ||||||||
| |||||||||
| SelP, C konec | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | SelP_C | ||||||||
| Pfam | PF04593 | ||||||||
| InterPro | IPR007672 | ||||||||
| |||||||||
v molekulární biologie, proteinová doména selenoprotein P (SelP) je jediný známý eukaryotický selenoprotein který obsahuje více selenocystein (Sec) zbytky. Je to vylučováno glykoprotein, často nalezené v plazma. Jeho přesnou funkci zbývá objasnit; předpokládá se však, že ano antioxidant vlastnosti.[1] Tento konkrétní protein obsahuje dvě domény: C terminál a N terminál doména. N-terminální doména je větší než C terminál[2] a N-terminál je považován za glykosylovaný.[3]
Funkce
SelP může mít antioxidant vlastnosti. Může se připojit k epiteliální buňky a může chránit vaskulární endoteliální buňky proti peroxynitrit toxicita.[1] Vysoký obsah selenu v SelP naznačuje, že se může podílet na mezibuněčném selenu doprava nebo skladování.[3] The promotér struktura z hovězí SelP naznačuje, že může být zapojen do boje proti intoxikaci těžkými kovy a může mít také vývojovou funkci.[4]
Struktura
N-koncová oblast vždy obsahuje jeden Sec zbytek a ten je od C-koncové oblasti (9-16 Sec zbytků) oddělen bohatým na histidin sekvence.[3] Velký počet Sec zbytky v C-terminální části SelP naznačuje, že může být zapojen do transportu nebo skladování selenu. Je však také možné, že tento region má redox funkce.[3]
N koncová doména
Funkce
N-terminální doména umožňuje zachování celého těla selenu a zdá se, že dodává selen do ledvin[5]
Struktura
Struktura N-terminální domény je větší a obsahuje méně selenu. Nicméně to je myšlenka být těžce glykosylovaný[5]
C koncová doména
Funkce
Je známo, že funkce C-terminální domény je nezbytná pro udržení hladiny selenu v mozku a varlatech, ale ne pro udržení selenu v celém těle. Mozek a varlata tkáň.[5]
Struktura
C-terminální doména je menší co do velikosti, ale mnohem bohatší na selen.[5]
Interakce proteinů
Váže se na heparin způsobem závislým na pH[2]
Reference
- ^ A b Mostert V (duben 2000). "Selenoprotein P: vlastnosti, funkce a regulace". Oblouk. Biochem. Biophys. 376 (2): 433–8. doi:10.1006 / abbi.2000.1735. PMID 10775431.
- ^ A b Burk RF; Hill KE (2009). "Selenoproteinová exprese, funkce a role u savců". Biochim Biophys Acta. 1790 (11): 1441–7. doi:10.1016 / j.bbagen.2009.03.026. PMC 2763998. PMID 19345254.
- ^ A b C d Kryukov GV; Gladyshev VN (prosinec 2000). "Metabolismus selenu u zebrafish: multiplicita genů selenoproteinu a exprese proteinu obsahujícího 17 selenocysteinových zbytků". Geny buňky. 5 (12): 1049–60. doi:10.1046 / j.1365-2443.2000.00392.x. PMID 11168591.
- ^ Fujii M; Saijoh K; Kobayashi T; Fujii S; Lee MJ; Sumino K (říjen 1997). „Analýza genu proteinu podobného bovinnímu selenoproteinu P a dostupnosti prvku reagujícího na kov (MRE) umístěného v jeho promotoru“. Gen. 199 (1–2): 211–7. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00369-7. PMID 9358058.
- ^ A b C d Hill KE, Zhou J, Austin LM, Motley AK, Ham AJ, Olson GE a kol. (2007). „C-koncová doména myšího selenoproteinu P bohatá na selen je nezbytná pro přísun selenu do mozku a varlat, ale ne pro udržení selenu v celém těle“. J Biol Chem. 282 (15): 10972–80. doi:10,1074 / jbc.M700436200. PMID 17311913.