Složení pseudoaminokyseliny - Pseudo amino acid composition

Tento článek má několik problémů. Prosím pomozte vylepši to nebo diskutovat o těchto otázkách na internetu diskusní stránka. (Zjistěte, jak a kdy tyto zprávy ze šablony odebrat) tento článek poskytuje nedostatečný kontext pro ty, kteří danému tématu nejsou obeznámeni. Prosím pomozte vylepšit článek podle poskytuje čtenáři více kontextu. (Červen 2010) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) tento článek příliš spoléhá na Reference na primární zdroje. Vylepšete to přidáním sekundární nebo terciární zdroje. (Leden 2020) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) Zdá se, že hlavní přispěvatel do tohoto článku má úzké spojení s jeho předmětem. Může vyžadovat vyčištění, aby vyhovovalo zejména obsahovým zásadám Wikipedie neutrální hledisko. Diskutujte prosím dále o diskusní stránka. (Leden 2020) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony)

Složení pseudoaminokyselinynebo PseAAC, byl původně představen Kuo-Chen Chou v roce 2001 reprezentovat protein vzorky pro vylepšení predikce subcelulární lokalizace proteinu a membránový protein predikce typu.^[1] Stejně jako metoda složení vanilkových aminokyselin (AAC) charakterizuje protein hlavně pomocí matice frekvencí aminokyselin, což pomáhá při zacházení s proteiny bez významné postupné homologie k jiným proteinům. Ve srovnání s AAC jsou do matice zahrnuty také další informace, které představují některé místní rysy, jako je korelace mezi zbytky určité vzdálenosti.^[2]Při řešení případů PseAAC Chouova věta o invariance byl často používán.

Pozadí

Předvídat subcelulární lokalizace proteinů a dalších atributů na základě jejich sekvence se k reprezentaci proteinových vzorků obecně používají dva druhy modelů: (1) sekvenční model a (2) nesekvenční model nebo diskrétní model.

Nejtypičtější sekvenční reprezentace vzorku proteinu je celá aminokyselina (AA) sekvence, která může obsahovat nejúplnější informace. To je zjevná výhoda sekvenčního modelu. K získání požadovaných výsledků se k provedení predikce obvykle používají nástroje založené na vyhledávání sekvenční podobnosti.

Vzhledem k proteinové sekvenci P s ${displaystyle L}$ aminokyselinové zbytky, tj.

• ${displaystyle mathbf {P} = {egin {bmatrix} mathrm {R} _ {1} mathrm {R} _ {2} mathrm {R} _ {3} mathrm {R} _ {4} mathrm {R} _ { 5} mathrm {R} _ {6} mathrm {R} _ {7} cdots mathrm {R} _ {L} konec {bmatrix}} qquad {ext {(1)}}}$

kde R₁ představuje první zbytek proteinu P, R.₂ druhý zbytek atd. Toto je zastoupení proteinu v sekvenčním modelu.

Tento druh přístupu však selže, když dotazovaný protein nemá významnou homologii se známým proteinem (proteiny). Byly navrženy různé diskrétní modely, které se nespoléhají na pořadí. Nejjednodušší diskrétní model využívá složení aminokyselin (AAC) k reprezentaci proteinových vzorků. Podle modelu AAC protein P z Rovnice 1 lze také vyjádřit pomocí

• ${displaystyle mathbf {P} = {egin {bmatrix} f_ {1} & f_ {2} & cdots & f_ {20} end {bmatrix}} ^ {mathbf {T}} qquad {ext {(2)}}}$

kde ${displaystyle, f_ {u}, (u = 1,2, cdots, 20)}$ jsou normalizované frekvence výskytu 20 nativních aminokyselin v P, a T provádějící operátor. AAC proteinu je triviálně odvozen od primární struktura bílkovin známý jako uveden v Rovnice 1; je to také možné hydrolýzou bez znalosti přesné sekvence a takový krok ve skutečnosti často je předpoklad pro sekvenování proteinů.^[3]

Díky své jednoduchosti byl model aminokyselinového složení (AAC) široce používán v mnoha dřívějších statistických metodách pro predikci proteinových atributů. Všechny informace o pořadí sekvencí jsou však ztraceny. To je jeho hlavní nedostatek.

Pojem

Aby se zabránilo úplné ztrátě informací o pořadí sekvencí, koncept PseAAC (pseudo Amino Acid Composition).^[1] Na rozdíl od konvenčního složení aminokyselin (AAC), které obsahuje 20 složek, z nichž každá odráží frekvenci výskytu jedné z 20 nativních aminokyselin v proteinu, obsahuje PseAAC soubor více než 20 samostatných faktorů, přičemž prvních 20 představuje komponenty jeho konvenční aminokyselina složení, zatímco další faktory začleňují některé informace o pořadí podle různých pseudo komponent.

Mezi další faktory patří řada hodnotově odlišných korelačních faktorů podél proteinového řetězce, ale mohou to být také jakékoli kombinace dalších faktorů, pokud mohou odrážet některé druhy efektů pořadí sekvencí tak či onak. Podstatou PseAAC je tedy to, že na jedné straně pokrývá AA složení, ale na druhé straně obsahuje informace mimo AA složení, a proto může lépe odrážet rys proteinové sekvence prostřednictvím diskrétního modelu.

Mezitím byly také vyvinuty různé režimy pro formulování vektoru PseAAC, jak je shrnuto v článku z roku 2009.^[2]

Algoritmus

Obrázek 1. Schematické znázornění ukazující (a) 1. stupeň, (b) 2. stupeň, a (c) 3. stupeň pořadí-korelační režim podél proteinové sekvence, kde R₁ představuje aminokyselinový zbytek v poloze sekvence 1, R₂ v poloze 2 atd. (srov. Rovnice 1) a vazební faktory ${displaystyle J_ {i, j}}$ jsou dány Rovnice 6. Panel (a) odráží korelační režim mezi všemi nejvíce sousedícími zbytky, panel (b), který je mezi všemi 2. nejvíce sousedícími zbytky, a panel (c), který je mezi všemi 3. nejvíce sousedícími zbytky.

Podle modelu PseAAC protein P z Rovnice 1 lze formulovat jako

• ${displaystyle mathbf {P} = {egin {bmatrix} p_ {1} ,, p_ {2} ,, ldots ,, p_ {20} ,, p_ {20 + 1} ,, ldots ,, p_ {20 + lambda} konec {bmatrix}} ^ {mathbf {T}} ,,,, (lambda$

Kde (${displaystyle 20 + lambda}$) komponenty jsou dány

• ${displaystyle p_ {u} = {egin {cases} {dfrac {f_ {u}} {sum _ {i = 1} ^ {20} f_ {i}, +, wsum _ {k = 1} ^ {lambda} au _ {k}}}, & (1leq uleq 20) [10pt] {dfrac {w au _ {u-20}} {sum _ {i = 1} ^ {20} f_ {i}, +, wsum _ {k = 1} ^ {lambda} au _ {k}}}, & (20 + 1leq uleq 20 + lambda) end {cases}} qquad {ext {(4)}}}$

kde ${displaystyle w}$ je váhový faktor a ${displaystyle au _ {k}}$ the ${displaystyle k}$-tý stupeň korelační faktor, který odráží korelaci pořadí sekvencí mezi všemi ${displaystyle k}$-té nejvíce sousedící zbytky formulované

• ${displaystyle au _ {k} = {frac {1} {Lk}} součet _ {i = 1} ^ {Lk}, mathrm {J} _ {i, i + k} ,,,, (k$

s

• ${displaystyle mathrm {J} _ {i, i + k} = {frac {1} {Gamma}} součet _ {q = 1} ^ {Gamma} vlevo [Phi _ {q} vlevo (mathrm {R} _ { i + k} ight) -Phi _ {q} vlevo (mathrm {R} _ {i} ight) ight] ^ {2} qquad {ext {(6)}}}$

kde ${displaystyle Phi _ {q} vlevo (mathrm {R} _ {i} ight)}$ je ${displaystyle {q}}$-tá funkce aminokyseliny ${displaystyle mathrm {R} _ {i},}$, a ${displaystyle Gamma,}$ celkový počet uvažovaných funkcí. Například v původním článku od Chou,^[1] ${displaystyle Phi _ {1} left (mathrm {R} _ {i} ight)}$, ${displaystyle Phi _ {2} vlevo (mathrm {R} _ {i} ight)}$ a ${displaystyle Phi _ {3} vlevo (mathrm {R} _ {i} ight)}$ jsou hodnota hydrofobicity, hodnota hydrofility a hmotnost postranního řetězce aminokyseliny ${displaystyle mathrm {R} _ {i},}$; zatímco ${displaystyle Phi _ {1} vlevo (mathrm {R} _ {i + 1} ight)}$, ${displaystyle Phi _ {2} vlevo (mathrm {R} _ {i + 1} ight)}$ a ${displaystyle Phi _ {3} vlevo (mathrm {R} _ {i + 1} ight)}$ odpovídající hodnoty pro aminokyselinu ${displaystyle mathrm {R} _ {i + 1},}$. Celkový počet funkcí, které se zde uvažují, proto je ${displaystyle Gamma = 3,}$. Je to vidět z Rovnice 3 že prvních 20 komponent, tj. ${displaystyle p_ {1} ,, p_ {2} ,, cdots ,, p_ {20}}$ jsou spojeny s konvenčním AA složením proteinu, zatímco zbývající složky ${displaystyle p_ {20 + 1} ,, cdots ,, p_ {20 + lambda}}$ jsou korelační faktory, které odrážejí 1. úroveň, 2. úroveň,… a ${displaystyle lambda,}$vzory korelace pořadí pořadí tier (Obrázek 1). Prostřednictvím těchto dalších ${displaystyle lambda,}$ faktory, které jsou zahrnuty některé důležité efekty pořadí pořadí.

${displaystyle lambda,}$ v Rovnice 3 je parametr celého čísla a ten pro něj zvolí jiné celé číslo ${displaystyle lambda,}$ povede k rozměrově odlišnému složení PseAA.^[4]

Použitím Rovnice 6 je jen jedním z mnoha režimů pro odvození korelačních faktorů v PseAAC nebo jeho komponentách. Ostatní, například režim fyzikálně-chemické vzdálenosti^[5] a režim amfifilního vzoru,^[6] lze také použít k odvození různých typů PseAAC, jak je shrnuto v revizním článku z roku 2009.^[2] V roce 2011 byla formulace PseAAC (Rovnice 3) byla rozšířena na formu obecného PseAAC, jak je dáno:^[7]

• ${displaystyle mathbf {P} = {egin {bmatrix} psi _ {1} ,, psi _ {2} ,, ldots ,, psi _ {u} ,, ldots, psi _ {Omega} end {bmatrix}} ^ { mathbf {T}} ,,, qquad {ext {(7)}}}$

kde dolní index ${displaystyle Omega}$ je celé číslo, jeho hodnota a komponenty ${displaystyle psi _ {1} ,, psi _ {2} ,, ldots}$ bude záviset na tom, jak extrahovat požadovanou informaci z aminokyselinové sekvence P v Rovnice 1.

Obecný PseAAC lze použít k vyjádření jakýchkoli požadovaných funkcí podle cílů výzkumu, včetně těch základních funkcí, jako je funkční doména, sekvenční vývoj, a genová ontologie zlepšit kvalitu predikce pro subcelulární lokalizaci proteinů.^[8][9] stejně jako jejich mnoho dalších důležitých atributů.

Reference

externí odkazy

• Webový server PseAAC