Oxidoreduktáza FAD-vazebná doména - Oxidoreductase FAD-binding domain - Wikipedia

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1ep1B: 7-104 1ep3B: 7-104 1ep2B: 7-104 1cqxA: 156-261 1 gvhA: 154-253 1krhB: 120-215 2pia :11-108 2bgiA: 18-114 2bgjB: 18-114 1a8p :6-101 1fdrOdpověď: 6-92 1cnf :365-472 2cnd :365-472 1cne :365-472 1m91A: 44-151 1umkA: 44-151 1ndh :15-122 1i7pA: 44-151 1ib0A: 44-151 1qx4B: 44-151

Oxidoreduktáza FAD-vazebná doména
Identifikátory
Symbol	FAD_binding_6
Pfam	PF00970
InterPro	IPR008333
SCOP2	1cne / Rozsah / SUPFAM
CDD	cd00322
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1ep1B: 7-104 1ep3B: 7-104 1ep2B: 7-104 1cqxA: 156-261 1 gvhA: 154-253 1krhB: 120-215 2pia :11-108 2bgiA: 18-114 2bgjB: 18-114 1a8p :6-101 1fdrOdpověď: 6-92 1cnf :365-472 2cnd :365-472 1cne :365-472 1m91A: 44-151 1umkA: 44-151 1ndh :15-122 1i7pA: 44-151 1ib0A: 44-151 1qx4B: 44-151

The oxidoreduktáza FAD-vazebná doména je evoluční konzervovaný proteinová doména.

K dnešnímu dni jsou 3D struktury flavoproteinové domény Zea mays nitrátreduktázy^[1] a vepřového NADH: cytochrom b5 reduktáza^[2] byly vyřešeny. Celkové složení je podobné jako u ferredoxinu: NADP⁺ reduktáza:^[3] doména vázající FAD (N-koncová) má topologii antiparalelní beta-hlaveň, zatímco doména vázající NAD (P) (C-koncová) má topologii klasického vazebného místa pro pyridinový dinukleotid (tj. centrální paralelní beta-list lemovaný 2 helixy na každé straně).

Příklady

Lidské geny kódující proteiny obsahující tuto doménu zahrnují:

CYB5R1; CYB5R2; CYB5R4; CYB5RL;

Reference

^ Lindqvist Y, Schneider G, Campbell WH, Lu G (1994). „Krystalová struktura fragmentu kukuřičné dusičnanové reduktázy obsahující FAD při rozlišení 2,5 A: vztah k jiným flavoproteinreduktázám“. Struktura. 2 (9): 809–821. doi:10.1016 / s0969-2126 (94) 00082-4. PMID 7812715.
^ Miki K, Nishida H, Inaka K, Yamanaka M, Kaida S, Kobayashi K (1995). „Krystalová struktura NADH-cytochrom b5 reduktázy z vepřových jater při rozlišení 2,4 A“. Biochemie. 34 (9): 2763–2767. doi:10.1021 / bi00009a004. PMID 7893687.
^ Karplus PA, Bruns CM (1994). "Vztahy strukturně-funkční pro ferredoxin reduktázu". J. Bioenerg. Biomembr. 26 (1): 89–99. doi:10.1007 / BF00763221. PMID 8027025. S2CID 1004663.

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR008333

Tento membránový protein –Vztahující se článek je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[PUB00005247-1] Lindqvist Y, Schneider G, Campbell WH, Lu G (1994). „Krystalová struktura fragmentu kukuřičné dusičnanové reduktázy obsahující FAD při rozlišení 2,5 A: vztah k jiným flavoproteinreduktázám“. Struktura. 2 (9): 809–821. doi:10.1016 / s0969-2126 (94) 00082-4. PMID 7812715.

[PUB00000415-2] Miki K, Nishida H, Inaka K, Yamanaka M, Kaida S, Kobayashi K (1995). „Krystalová struktura NADH-cytochrom b5 reduktázy z vepřových jater při rozlišení 2,4 A“. Biochemie. 34 (9): 2763–2767. doi:10.1021 / bi00009a004. PMID 7893687.

[PUB00002370-3] Karplus PA, Bruns CM (1994). "Vztahy strukturně-funkční pro ferredoxin reduktázu". J. Bioenerg. Biomembr. 26 (1): 89–99. doi:10.1007 / BF00763221. PMID 8027025. S2CID 1004663.

[1]

[2]

[3]