Osmolyt - Osmolyte - Wikipedia

Osmolyty jsou nízkomolekulární organické sloučeniny, které ovlivňují vlastnosti biologických tekutin.[1] Jejich primární rolí je udržovat integritu buněk ovlivňováním viskozity, teploty tání a iontové síly vodného roztoku. Když buňka bobtná kvůli vnějšímu osmotický tlak se membránové kanály otevírají a umožňují odtok osmolytů, které s sebou nesou vodu, čímž se obnoví normální objem buněk.[2] Osmolyty také interagují se složkami buňky, např. ovlivňují skládání bílkovin.[3] Mezi běžné osmolyty patří aminokyseliny, cukry a polyoly, methylaminy, methylsulfoniové sloučeniny a močovina.

Případové studie

Přírodní osmolyty, které mohou působit jako osmoprotektory zahrnout trimethylamin N-kysličník (TMAO), dimethylsulfoniopropionát, sarkosin, betain, glycerofosforylcholin, myo-inositol, taurin, glycin, a další.[4][5] Je pozoruhodné, že TMAO má schopnost obnovit vazbu glukokortikoidů na mutantní receptory.[6] Bakterie akumulují osmolyty pro ochranu před vysoce osmotickým prostředím.[7] Osmolyty budou neutrální neelektrolyty, s výjimkou bakterií, které mohou tolerovat soli.[5] U lidí mají osmolyty zvláštní význam v ledvinná dřeň.[8] K výpočtu maximální hloubky, kde může ryba přežít, bylo použito současné chápání osmolytů: 8 200 metrů.[9]

Reference

  1. ^ Paul H. Yancey (2005). „Organické osmolyty jako kompatibilní, metabolické a působící proti cytoprotektorům při vysoké osmolaritě a jiných stresech“. Journal of Experimental Biology. 208 (15): 2819–2830. doi:10.1242 / jeb.01730. PMID  16043587.
  2. ^ Recenze lékařské fyziologie, William F. Ganong, McGraw-Hill Medical, ISBN  978-0-07-144040-0.
  3. ^ Bolen DW, Baskakov IV (2001). „Osmofobní účinek: přirozený výběr termodynamické síly při skládání proteinu“. Journal of Molecular Biology. 310 (5): 955–963. doi:10.1006 / jmbi.2001.4819. PMID  11502004.
  4. ^ Neuhofer, W .; Beck, F. X. (2006). „Přežití v nepřátelském prostředí: strategie buněk dřeně ledvin“. Fyziologie. 21 (3): 171–180. doi:10.1152 / fyziol.00003.2006. PMID  16714475.
  5. ^ A b Arakawa T, Timasheff SN (1985). "Stabilizace proteinů osmolyty". Biofyzikální deník. 47 (3): 411–414. Bibcode:1985BpJ .... 47..411A. doi:10.1016 / s0006-3495 (85) 83932-1. PMC  1435219. PMID  3978211.
  6. ^ Miller, AL; Elam, WA; Johnson, BH; Khan, SH; Kumar, R; Thompson, EB (2017). „Obnovený mutantní receptor: Vazba kortikoidů v chaperonových komplexech trimethylamin-N-oxidem“. PLOS One. 12 (3): e0174183. doi:10.1371 / journal.pone.0174183. PMC  5354453. PMID  28301576.
  7. ^ Csonka LN (1989). „Fyziologické a genetické reakce bakterií na osmotický stres“. Recenze mikrobiologie a molekulární biologie. 53 (1): 121–147. PMC  372720. PMID  2651863.
  8. ^ Gallazzini, M .; Burg, M. B. (2009). „Co je nového v osmotické regulaci glycerofosfocholinu“. Fyziologie. 24 (4): 245–249. doi:10.1152 / fyziol.00009.2009. PMC  2943332. PMID  19675355.
  9. ^ Yancey PH, Gerringer ME, Drazen JC, Rowden AA, Jamieson A (2014). „Mořské ryby mohou být biochemicky omezeny v obývání nejhlubších hlubin oceánu“. PNAS. 111 (12): 4461–4465. Bibcode:2014PNAS..111.4461Y. doi:10.1073 / pnas.1322003111. PMC  3970477. PMID  24591588.

Další čtení