Rodina NhaA - NhaA family - Wikipedia

Na+/ H+ antiporter 1
1zcd opm.png
Identifikátory
SymbolNa_H_antiport_1
PfamPF06965
InterProIPR004670
TCDB2.A.36
OPM nadčeleď106
OPM protein1zcd

Na+/ H+ antiporter A (NhaA) rodina (TC # 2.A.33 ) obsahuje řadu bakteriálního sodíku-protonu antiporter (SPAP) proteiny. Ty jsou nedílné membránové proteiny které katalyzují výměnu H+ pro Na+ způsobem, který je vysoce závislý na pH. Homology byly sekvenovány z řady bakterií a archea. Prokaryoty mají více paralogů. Reprezentativní seznam proteinů, které patří do rodiny NhaA, lze nalézt v Databáze klasifikace transportérů.

Struktura

Proteiny rodiny NhaA mají délku 300-700 aminoacylových zbytků. NhaA z E-coli je homeodimer, přičemž každá podjednotka sestává ze svazku 12 nakloněných transmembránových α-šroubovic (TMS).[1][2][3][4][5]

Simulace molekulární dynamiky NhaA umožnily návrh atomově podrobného modelu antiporterové funkce.[6] Klíčem k tomuto navrhovanému mechanismu jsou tři konzervované zbytky aspartátu: Asp164 (D164) je Na+- vazebné místo, D163 řídí střídavou přístupnost tohoto vazebného místa k cytoplazmě nebo periplazmě a D133 je zásadní pro regulaci pH.[6][7][8]

Funkce

Na+-H+ antiportery jsou integrální membránové proteiny, které si vyměňují Na+ pro H+ přes cytoplazmatickou membránu a mnoho intracelulárních membrán. Jsou nezbytné pro Na+, pH a objemová homeostáza, což jsou procesy rozhodující pro životaschopnost buněk.[8][9] The E-coli protein pravděpodobně funguje při regulaci vnitřního pH, když je vnější pH alkalické, a protein účinně funguje jako senzor pH.[7] Používá také H+ gradient k vyloučení Na+ z cely. Jeho aktivita je vysoce závislá na pH.[3][10]

Zobecněná transportní reakce katalyzovaná NhaA je:[6][11]

Na+ (v) + 2H+ (ven) ⇌ Na+ (ven) + 2H+ (v).

Viz také

Reference

  1. ^ Williams KA, Geldmacher-Kaufer U, Padan E, Schuldiner S, Kühlbrandt W (červenec 1999). „Projekční struktura NhaA, sekundárního transportéru z Escherichia coli, v rozlišení 4,0 A“. Časopis EMBO. 18 (13): 3558–63. doi:10.1093 / emboj / 18.13.3558. PMC  1171434. PMID  10393172.
  2. ^ Williams KA (leden 2000). "Trojrozměrná struktura iontově vázaného transportního proteinu NhaA". Příroda. 403 (6765): 112–5. Bibcode:2000Natur.403..112W. doi:10.1038/47534. PMID  10638764. S2CID  427512.
  3. ^ A b Hunte C, Screpanti E, Venturi M, Rimon A, Padan E, Michel H (červen 2005). "Struktura antiporteru Na + / H + a poznatky o mechanismu působení a regulaci pomocí pH". Příroda. 435 (7046): 1197–202. Bibcode:2005 Natur.435.1197H. doi:10.1038 / nature03692. PMID  15988517. S2CID  4372674.
  4. ^ Olkhova E, Hunte C, Screpanti E, Padan E, Michel H (únor 2006). „Vícekonformační elektrostatická analýza kontinua antiporteru NhaA Na + / H + z Escherichia coli s funkčními důsledky“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 103 (8): 2629–34. Bibcode:2006PNAS..103.2629O. doi:10.1073 / pnas.0510914103. PMC  1413810. PMID  16477015.
  5. ^ Screpanti E, Padan E, Rimon A, Michel H, Hunte C (září 2006). "Zásadní kroky ve stanovení struktury antiporteru Na + / H + NhaA v jeho přirozené konformaci". Journal of Molecular Biology. 362 (2): 192–202. doi:10.1016 / j.jmb.2006.07.019. PMID  16919297.
  6. ^ A b C Arkin IT, Xu H, Jensen MØ, Arbely E, Bennett ER, Bowers KJ, Chow E, Dror RO, Eastwood MP, Flitman-Tene R, Gregersen BA, Klepeis JL, Kolossváry I, Shan Y, Shaw DE (srpen 2007) . "Mechanismus antiportování Na + / H +". Věda. 317 (5839): 799–803. Bibcode:2007Sci ... 317..799A. doi:10.1126 / science.1142824. PMID  17690293. S2CID  30745070.
  7. ^ A b Gerchman Y, Olami Y, Rimon A, Taglicht D, Schuldiner S, Padan E (únor 1993). „Histidin-226 je součástí senzoru pH NhaA, antiporteru Na + / H + v Escherichia coli“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 90 (4): 1212–6. Bibcode:1993PNAS ... 90.1212G. doi:10.1073 / pnas.90.4.1212. PMC  45842. PMID  8381959.
  8. ^ A b Padan E (září 2008). "Poučné setkání mezi strukturou a funkcí v antiporteru NhaA Na + -H +". Trendy v biochemických vědách. 33 (9): 435–43. doi:10.1016 / j.tibs.2008.06.007. PMID  18707888.
  9. ^ Radchenko MV, Waditee R, Oshimi S, Fukuhara M, Takabe T, Nakamura T (leden 2006). "Klonování, funkční exprese a primární charakterizace antiporterových genů Vibrio parahaemolyticus K + / H + v Escherichia coli". Molekulární mikrobiologie. 59 (2): 651–63. doi:10.1111 / j.1365-2958.2005.04966.x. PMID  16390457. S2CID  22001614.
  10. ^ Diab M, Rimon A, Tzubery T, Padan E (říjen 2011). „Helix VIII antiporteru NhaA Na (+) / H (+) se podílí na průchodu periplazmatickým kationtem a regulaci pH antiporteru“. Journal of Molecular Biology. 413 (3): 604–14. doi:10.1016 / j.jmb.2011.08.046. PMID  21907722.
  11. ^ „2.A.33 Rodina NhaA Na +: H + Antiporter (NhaA)“. Databáze klasifikace transportérů. Citováno 2016-03-14.

Další čtení

Do tato úprava, tento článek používá obsah z „2.A.33 Rodina NhaA Na +: H + Antiporter (NhaA)“, který je licencován způsobem, který umožňuje opětovné použití v rámci Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License, ale ne pod GFDL. Je třeba dodržovat všechny příslušné podmínky.