The Rodina LCP nebo Rodina TagU bílkovin je konzervovaný rodina z fosfotransferázy které se podílejí na připoutání kyselina teichoová (TA) molekuly grampozitivní buněčná stěna nebo buněčná membrána. Zpočátku to bylo považováno za komponentu LytR (lytický represor) kódování operonu LytABC autolysiny,[1] ale mechanismus regulace byl později realizován jako produkce molekul TA. Podle toho byl přejmenován na TagU.[2]
Zkratka "LCP" pochází ze tří proteinů, které byly původně identifikovány tak, aby obsahovaly tuto doménu, LytR (nyní TagU, Q02115), cpsA ("Regulátor exprese kapsulárního polysacharidu") a psr ("represor syntézy PBP 5"). Tyto proteiny byly mylně považovány za transkripční regulátory z různých důvodů, ale nyní je známo, že všechny tři z nich jsou enzymy podobné TagU.[3][4] Zatímco samotný TagU váže molekuly TA pouze na buněčnou stěnu peptidoglykanu (tvoří WTA), jiné proteiny LCP mohou glykosylovat proteiny buněčné stěny (A. oris LcpA, PDB: 5V8C)[5] nebo připojte molekuly TA ke kotvě buněčné membrány (tvořící LTA).[6] Většina, ne-li všechny, proteiny LCP mají také sekundární aktivitu pyrofosfatázy.[7]
Typické proteiny TagU jsou tvořeny N-terminální transmembránovou doménou (pro ukotvení), volitelnou nekonzervovanou doplňkovou doménou (CATH 3tflA01), jádrovou katalytickou doménou a někdy C-terminální doménou, pro kterou není struktura známa. Jádro LCP domény je enzym závislý na hořčíku.[2]
^Percy MG, Gründling A (8. září 2014). „Syntéza a funkce kyseliny lipoteichoové v grampozitivních bakteriích“. Výroční přehled mikrobiologie. 68 (1): 81–100. doi:10.1146 / annurev-micro-091213-112949. PMID24819367.
tento článek potřebuje další nebo konkrétnější Kategorie. Prosím pomoci podle přidávání kategorií aby to mohlo být uvedeno u podobných článků.(Listopadu 2019)