Rodina LCP - LCP family

Doména transkripčního atenuátoru související s obálkou buňky (katalytická doména TagU)
Identifikátory
SymbolLytR_cpsA_psr
PfamPF03816
InterProIPR004474
KOCOUR3tflA02
Rodina UniProt
Kyselina polyisoprenyl-teichoová - peptidoglykan kyselina teichoová transferáza TagU
Identifikátory
SymbolTagU
InterProIPR023734
popisuje stejnou rodinu; toto je protein plné délky
LytR / CpsA / Psr, C-terminální doména
Identifikátory
SymbolLytR_C
PfamPF13399
InterProIPR027381

The Rodina LCP nebo Rodina TagU bílkovin je konzervovaný rodina z fosfotransferázy které se podílejí na připoutání kyselina teichoová (TA) molekuly grampozitivní buněčná stěna nebo buněčná membrána. Zpočátku to bylo považováno za komponentu LytR (lytický represor) kódování operonu LytABC autolysiny,[1] ale mechanismus regulace byl později realizován jako produkce molekul TA. Podle toho byl přejmenován na TagU.[2]

Zkratka "LCP" pochází ze tří proteinů, které byly původně identifikovány tak, aby obsahovaly tuto doménu, LytR (nyní TagU, Q02115), cpsA ("Regulátor exprese kapsulárního polysacharidu") a psr ("represor syntézy PBP 5"). Tyto proteiny byly mylně považovány za transkripční regulátory z různých důvodů, ale nyní je známo, že všechny tři z nich jsou enzymy podobné TagU.[3][4] Zatímco samotný TagU váže molekuly TA pouze na buněčnou stěnu peptidoglykanu (tvoří WTA), jiné proteiny LCP mohou glykosylovat proteiny buněčné stěny (A. oris LcpA, PDB: 5V8C​)[5] nebo připojte molekuly TA ke kotvě buněčné membrány (tvořící LTA).[6] Většina, ne-li všechny, proteiny LCP mají také sekundární aktivitu pyrofosfatázy.[7]

Typické proteiny TagU jsou tvořeny N-terminální transmembránovou doménou (pro ukotvení), volitelnou nekonzervovanou doplňkovou doménou (CATH 3tflA01), jádrovou katalytickou doménou a někdy C-terminální doménou, pro kterou není struktura známa. Jádro LCP domény je enzym závislý na hořčíku.[2]

Reference

  1. ^ Lazarevic V, Margot P, Soldo B, Karamata D (září 1992). „Sekvenování a analýza lytRABC divergonu Bacillus subtilis: regulační jednotka zahrnující strukturní geny N-acetylmuramoyl-L-alanin amidázy a její modifikátor“. Journal of General Microbiology. 138 (9): 1949–61. doi:10.1099/00221287-138-9-1949. PMID  1357079.
  2. ^ A b Kawai Y, Marles-Wright J, Cleverley RM, Emmins R, Ishikawa S, Kuwano M a kol. (Září 2011). „Rozšířená rodina proteinů shromáždění bakteriální buněčné stěny“. Časopis EMBO. 30 (24): 4931–41. doi:10.1038 / emboj.2011.358. PMC  3243631. PMID  21964069.
  3. ^ Wang Q, Zhu L, Jones V, Wang C, Hua Y, Shi X a kol. (Červenec 2015). „CpsA, rodinný protein LytR-CpsA-Psr v Mycobacterium marinum, je vyžadován pro integritu a virulenci buněčné stěny“. Infekce a imunita. 83 (7): 2844–54. doi:10.1128 / IAI.03081-14. PMC  4468561. PMID  25939506.
  4. ^ Maréchal M, Amoroso A, Morlot C, Vernet T, Coyette J, Joris B (říjen 2016). „Enterococcus hirae LcpA (Psr), nový protein vázající peptidoglykany lokalizovaný v místě dělení“. Mikrobiologie BMC. 16 (1): 239. doi:10.1186 / s12866-016-0844-r. PMC  5059904. PMID  27729019.
  5. ^ Amer BR, Clubb RT (prosinec 2014). „Nová sladká role LCP enzymů v glykosylaci bílkovin“. Molekulární mikrobiologie. 94 (6): 1197–200. doi:10,1111 / mmi.12825. PMC  4262582. PMID  25302626.
  6. ^ Percy MG, Gründling A (8. září 2014). „Syntéza a funkce kyseliny lipoteichoové v grampozitivních bakteriích“. Výroční přehled mikrobiologie. 68 (1): 81–100. doi:10.1146 / annurev-micro-091213-112949. PMID  24819367.
  7. ^ Siegel SD, Amer BR, Wu C, Sawaya MR, Gosschalk JE, Clubb RT, Ton-That H (únor 2019). „Struktura a mechanismus LcpA, fosfotransferázy, která zprostředkovává glykosylaci proteinu ukotveného na gram-pozitivní bakteriální buněčnou stěnu“. mBio. 10 (1). doi:10,1 128 / mBio.01580-18. PMC  6381275. PMID  30782654.

externí odkazy

  • MetaCyc RXN-18030: Polyisoprenyl-teichoic acid — peptidoglycan teichoic acid transferase