Kinemage - Kinemage

Ribonukleáza A stužky z kinemage zobrazené v Mage: β-prameny jsou zelené, helixové zlato a aktivní boční strany jeho postranních řetězců modré.

Kinemage (zkratka pro kinetický obraz) je interaktivní grafická vědecká ilustrace. Často se používá k vizualizaci molekuly, zvláště bílkoviny i když může také představovat jiné typy trojrozměrných dat (jako jsou geometrické obrazce, sociální sítě,[1] nebo čtyřstěn Složení RNA báze ). Systém kinemage je navržen tak, aby optimalizoval snadné použití, interaktivní výkon a vnímání a komunikaci podrobných 3D informací. Informace o kinemage jsou uloženy v textovém souboru, čitelném pro člověka i stroj, který popisuje hierarchii zobrazovaných objektů a jejich vlastnosti a zahrnuje volitelný vysvětlující text. Formát kinemage je definován chemický typ MIME of 'chemical / x-kinemage' with the file extension '.kin'.

Raná historie

Kinemages byly poprvé vyvinuty Davidem Richardsonem v Lékařská fakulta Duke University, pro časopis Protein Society Věda o bílkovinách která měla premiéru v lednu 1992.[2] Za prvních 5 let (1992–1996) každé vydání Protein Science obsahovalo dodatek o disketa interaktivní, kinemage 3D počítačová grafika pro ilustraci mnoha článků plus software Mage (napříč platformami, volný, uvolnit, open-source ) k jejich zobrazení;[3] doplňkový materiál kinemage je stále k dispozici na webových stránkách časopisu. Mág a RasMol[4] byly první široce používané makromolekulární grafika programy na podporu interaktivního zobrazení na osobní počítače. Kinemages se používají pro výuku,[5][6] a pro učebnicové doplňky,[7][8] individuální průzkum a analýza makromolekulárních struktur.

All-atom kontakty mezi Ribonukleáza A a inhibitor napodobující přechodový stav uridinu a vanadátu (soubor PDB 1RUV) s vodíkovými vazbami jako polštáři světle zelených teček a příznivými van der Waalsovými kontakty v modré a zelené barvě.

Výzkum využívá

Více nedávno, s dostupností mnohem širší škály dalších molekulární grafika nástroje, prezentační využití kinemages předstihla široká škála výzkumných využití, souběžně s novými funkcemi zobrazení a s vývojem softwaru, který produkuje výstup ve formátu kinemage z jiných typů molekulárních výpočtů. All-atomová kontaktní analýza[9] přidává a optimalizuje explicitní atomy vodíku,[10] a poté použije skvrny tečkovaného povrchu k zobrazení vodíková vazba, van der Waals a sterické střet interakce mezi atomy. Výsledky lze použít vizuálně (v kinematografii) a kvantitativně k analýze podrobných interakcí mezi molekulárními povrchy,[11][12] nejrozsáhleji za účelem validace a zdokonalení molekulárních modelů z experimentu rentgenová krystalografie data.[13][14][15][16] Mage i KiNG (viz níže) byly vylepšeny pro kinemage zobrazení dat ve více než 3 dimenzích (pohyb mezi pohledy v různých 3-D projekcích, zbarvení a výběr kandidátských shluků datových bodů a přepnutí na rovnoběžné souřadnice reprezentace), používaná například pro definování shluků příznivých konformací páteřní RNA v 7-dimenzionálním prostoru páteřních dihedrálních úhlů mezi jednou ribózou a další.[17]

Online používání webu

KiNG je prohlížeč kinemage s otevřeným zdrojovým kódem, napsaný v programovacím jazyce Jáva Ian Davis a Vincent Chen,[18] které mohou interaktivně fungovat buď samostatně na počítači uživatele bez připojení k síti, nebo jako webová služba v webová stránka. Interaktivní povaha kinemages je jejich primárním účelem a atributem. Abychom ocenili jejich povahu, má ukázka KiNG v prohlížeči dva příklady, které lze přesouvat ve 3D, plus pokyny, jak vložit kinemage na webovou stránku.[19] Obrázek níže ukazuje, že KiNG se používá k remodelaci bočního řetězce lysinu v krystalové struktuře s vysokým rozlišením. KiNG je jedním z prohlížečů poskytovaných na každé stránce struktury na webu Protein Data Bank,[20] a zobrazí výsledky ověření ve 3D na webu MolProbity.[21][22][23] Kinemages lze také zobrazit pohlcujícím způsobem virtuální realita systémy s open-source softwarem KinImmerse.[24] Veškerý software kinemage display a all-atom contact software je k dispozici zdarma a open-source na web kinemage.

KiNG: modelování alternativní konformace postranního řetězce na elektronovou hustotu s kontaktními tečkami všech atomů pro vyhodnocení v reálném čase

Viz také

Reference

  1. ^ Freeman, L. C .; hierarchie; et al. (1998). „Zkoumání sociální struktury pomocí dynamických trojrozměrných barevných obrázků“ (PDF). Sociální sítě. 20 (2): 109–118. doi:10.1016 / S0378-8733 (97) 00016-6.
  2. ^ Richardson, D. C.; J.S. Richardson (leden 1992). „Kinemage: nástroj pro vědeckou komunikaci“. Věda o bílkovinách. 1 (1): 3–9. doi:10.1002 / pro.5560010102. PMC  2142077. PMID  1304880.
  3. ^ Neurath, H. (1992). „Redakční. Kinemage: nástroj pro vědeckou ilustraci“. Věda o bílkovinách. 5 (11): 2147. doi:10.1002 / pro.5560051101. PMC  2143300.
  4. ^ Sayle, R. (1992). Sborník příspěvků z 10. konference Eurographics UK 1992. Abingdon Press, York.
  5. ^ Richardson, D. C .; J.S. Richardson (1994). "Kinemages - jednoduchá makromolekulární grafika pro interaktivní výuku a publikaci". Trendy v biochemických vědách. 19 (3): 135–138. doi:10.1016/0968-0004(94)90207-0. PMID  8203021.
  6. ^ Richardson, D. C .; J.S. Richardson (2002). „Výuka molekulární 3D gramotnosti“. Výuka biochemie a molekulární biologie. 30: 21–26. doi:10.1002 / bmb.2002.494030010005.
  7. ^ Voet, D .; J. G. Voet; C. W. Pratt (1999). Základy biochemie. John Wiley & Sons, New York.
  8. ^ Branden, C.-I .; J. Tooze (1999). Úvod do proteinové struktury (2. vyd.). Garland Publishing, Inc., New York.
  9. ^ Word, J. M .; et al. (1999). „Vizualizace a kvantifikace molekulární dobré shody: kontaktní body s malými sondami s explicitními atomy vodíku“. Journal of Molecular Biology. 285 (4): 1711–1733. CiteSeerX  10.1.1.119.6173. doi:10.1006 / jmbi.1998.2400. PMID  9917407.
  10. ^ Word, J. M .; et al. (1999). „Asparagin a glutamin: Použití kontaktů atomu vodíku při volbě amidové orientace postranního řetězce“. Journal of Molecular Biology. 285 (4): 1735–1747. CiteSeerX  10.1.1.323.6971. doi:10.1006 / jmbi.1998.2401. PMID  9917408.
  11. ^ Word, J. M .; et al. (2000). „Zkoumání sterických omezení proteinových mutací pomocí MAGE / PROBE“. Věda o bílkovinách. 9 (11): 2251–2259. doi:10.1110 / ps.9.11.2251. PMC  2144501. PMID  11152136.
  12. ^ Richardson, J. S.; Richardson, D.C. (2002). „Přírodní proteiny β-listu používají negativní design, aby se zabránilo agregaci od okraje k okraji“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (5): 2754–2759. Bibcode:2002PNAS ... 99.2754R. doi:10.1073 / pnas.052706099. PMC  122420. PMID  11880627.
  13. ^ Richardson, D. C .; Richardson, J. S. (2001). "MAGE, PROBE a Kinemages". Mezinárodní tabulky pro krystalografii. F, kapitola 25.2.8: 727–730.
  14. ^ Richardson, Jane S .; et al. (2003). Nové nástroje a data pro vylepšování struktur pomocí kontaktů All-Atom. Metody v enzymologii: Makromolekulární krystalografie, část D. Metody v enzymologii. 374. 385–412. doi:10.1016 / S0076-6879 (03) 74018-X. ISBN  978-0-12-182777-9. PMID  14696383.
  15. ^ Higman, V.A ..; et al. (2004). „Asparaginové a glutaminové konformace postranního řetězce v roztoku a krystalu: srovnání lysozymu slepičího vaječného bílku s využitím zbytkových dipolárních vazeb“. Journal of Biomolecular NMR. 30 (3): 327–346. doi:10.1007 / s10858-004-3218-r. PMID  15754058.
  16. ^ Arendall III, W. B .; et al. (2005). "Test zvýšení přesnosti modelu ve vysoce výkonné krystalografii". Journal of Structural and Functional Genomics. 6 (1): 1–11. doi:10.1007 / s10969-005-3138-4. PMID  15965733.
  17. ^ Richardson, J. S .; et al. (2008). „Páteř RNA: Konsenzuální úhlové konformátory a modulární řetězcová nomenklatura (příspěvek konsorcia RNA Ontology)“. RNA. 14 (3): 465–481. doi:10,1261 / rna.657708. PMC  2248255. PMID  18192612.
  18. ^ Chen, V.B .; et al. (2009). „KING (Kinemage, Next Generation): Všestranný interaktivní molekulární a vědecký vizualizační program“. Věda o bílkovinách. 18 (11): 2403–2409. doi:10,1002 / pro.250. PMC  2788294. PMID  19768809.
  19. ^ KiNG v prohlížeči
  20. ^ "Proteinová datová banka". Archivovány od originál dne 28. 8. 2008. Citováno 2016-12-07.
  21. ^ MolProbity
  22. ^ Davis, I. W .; et al. (2007). „MolProbity: kontakty všech atomů a ověření struktury proteinů a nukleových kyselin“. Výzkum nukleových kyselin. 35 (Problém s webovým serverem): W375 – W383. doi:10,1093 / nar / gkm216. PMC  1933162. PMID  17452350.
  23. ^ Chen, V. B .; et al. (2010). „MolProbity: validace struktury všech atomů pro makromolekulární krystalografii“. Acta Crystallographica. D 66 (Pt 1): 12–21. doi:10.1107 / S0907444909042073. PMC  2803126. PMID  20057044.
  24. ^ Block, J. N .; et al. (2009). „KinImmerse: Makromolekulární VR pro soubory NMR“. Zdrojový kód pro biologii a medicínu. 4: 3. doi:10.1186/1751-0473-4-3. PMC  2650690. PMID  19222844.

externí odkazy