Protein strukturující nukleoidy podobný histonu - Histone-like nucleoid-structuring protein

Rodina histonů H-NS
PDB 1lr1 EBI.jpg
struktura řešení oligomerizační domény bakteriálního proteinu strukturujícího chromatin h-ns
Identifikátory
SymbolHistone_HNS
PfamPF00816
InterProIPR001801
SCOP21 hns / Rozsah / SUPFAM

V molekulární biologii se histon podobný protein strukturující nukleoidy (H-NS) patří a rodina z bakteriální bílkoviny které hrají roli při formování nukleoid struktura a afekt genová exprese za určitých podmínek.[1] Protein má homolog, který je kódován mnoha velkými konjugativními plazmidy.[2]

Mechanismus

Hlavní funkcí H-NS je ovlivňovat topologii DNA. Předpokládá se, že H-NS toho dosahuje tvorbou komplexů se sebou a vazbou na různé části DNA a jejich spojením.[3][4] Další hlavní rolí H-NS je vypnout expresi genů. H-NS reguluje genovou expresi vazbou na DNA bohatou na AT, což je společný rys promotéři a horizontálně získané geny.[5] Reliéfu potlačení pomocí H-NS lze dosáhnout navázáním jiného proteinu nebo změnami v topologii DNA, ke kterým může dojít například v důsledku změn teploty a osmolarity.[3]

H-NS může také interagovat s jinými proteiny a ovlivňovat jejich funkci, například může interagovat s bičíkovec motorický protein FliG ke zvýšení jeho aktivity.[6]

Reference

  1. ^ Shindo H, Iwaki T, Ieda R, Kurumizaka H, ​​Ueguchi C, Mizuno T, Morikawa S, Nakamura H, Kuboniwa H (únor 1995). „Struktura řešení vazebné domény DNA proteinu spojeného s nukleoidy, H-NS, z Escherichia coli“. FEBS Lett. 360 (2): 125–31. doi:10.1016 / 0014-5793 (95) 00079-O. PMID  7875316. S2CID  44479751.
  2. ^ Beloin, C .; Deighan, P .; Doyle, M .; Dorman, C. J. (01.10.2003). „Shigella flexneri 2a kmen 2457T exprimuje tři členy rodiny proteinů podobných H-NS: charakterizace proteinu Sfh“. Molekulární genetika a genomika: MGG. 270 (1): 66–77. doi:10.1007 / s00438-003-0897-0. ISSN  1617-4615. PMID  12898223. S2CID  305597.
  3. ^ A b Dorman, Charles J. (květen 2004). „H-NS: univerzální regulátor pro dynamický genom“. Příroda Recenze Mikrobiologie. 2 (5): 391–400. doi:10.1038 / nrmicro883. PMID  15100692. S2CID  7772634.
  4. ^ Dame, RT; Wyman, C; Goosen, N (15. září 2000). „H-NS zprostředkované zhutnění DNA vizualizované mikroskopií atomové síly“. Výzkum nukleových kyselin. 28 (18): 3504–10. doi:10.1093 / nar / 28.18.3504. PMC  110753. PMID  10982869.
  5. ^ Lucchini, Sacha; Rowley, Gary; Goldberg, Martin D .; Hurd, Douglas; Harrison, Marcus; Hinton, Jay C. D. (2006). „H-NS zprostředkovává umlčování laterálně získaných genů v bakteriích“. PLOS patogeny. 2 (8): e81. doi:10.1371 / journal.ppat.0020081. PMC  1550270. PMID  16933988.
  6. ^ Donato, Gina M .; Kawula, Thomas H. (11. září 1998). „Vylepšená vazba změněného proteinu H-NS na bičíkový rotor Protein FliG způsobuje zvýšenou rychlost bičíkové rotace a hypermotilitu v“. Journal of Biological Chemistry. 273 (37): 24030–24036. doi:10.1074 / jbc.273.37.24030. PMID  9727020.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001801