Vaječný lysin - Egg lysin
Vaječný lysin (Sperm-lysin) | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||||
Symbol | Egg_lysin | ||||||||||
Pfam | PF01303 | ||||||||||
InterPro | IPR001379 | ||||||||||
SCOP2 | 1lis / Rozsah / SUPFAM | ||||||||||
CDD | cd00243 | ||||||||||
|
Vaječný lysin je protein který vytvoří otvor v obálce vejce čímž umožňuje spermie projít obálkou a spojit se s vejcem.
Oplodnění proteiny jsou akrozomální bílkoviny zapojené do různých rolí během procesu oplodnění. Strukturálně tyto proteiny sestávají z uzavřeného svazku spirál s pravotočivým kroucením. Lysin a SP18, oba charakterizované v ušeň, jsou dva evolučně příbuzné proteiny pro oplodnění, které mají odlišné role.
Po uvolnění ze spermií se lysin váže na vejce vitellin obálku (VE) prostřednictvím receptoru VE pro lysin (VERL), poté neenzymaticky rozpustí VE a vytvoří otvor, čímž umožní spermatu projít obálkou a fúzovat s vejcem.[1] Lysiny vykazují druhově specifickou vazbu na svůj vaječný receptor, pravděpodobně prostřednictvím rozdílů v nabitých povrchových zbytcích.[2] SP18 se také uvolňuje ze spermií a působí jako silný fusagen liposomů ke zprostředkování fúze mezi membránami spermií a vaječných buněk. Navzdory podobnosti v celkovém záhybu rozdíly v povrchových vlastnostech SP18 a lysinu představují jejich různé role při oplodnění.[3]
Molekulární základ interakce VERL-lysin odhalili v červnu 2017 vědci z Karolinska Institutet a ESRF, kteří uvádějí rentgenové krystalografické a biochemické studie jak druhově specifických, tak mimodruhově specifických komplexů mezi těmito dvěma proteiny. Odpovídající 3D struktury (PDB: 5MR3A PDB: 5IIA, 5IIB), Které navrhují mechanismus pro vitellinová obálka rozpouštění lysinem, poprvé vizualizováno, jak spermie interagují s vaječným pláštěm na atomové úrovni.[4]
Reference
- ^ Stout CD, Vacquier VD, Kresge N (2000). „1,35 a 2,07 rozlišovací struktury červeného abalonového monomeru lysinu spermií a dimeru odhalují vlastnosti spojené s vazbou na receptor“. Acta Crystallogr. D. 56 (Pt 1): 34–41. doi:10,1107 / s0907444999014626. PMID 10666624.
- ^ Stout CD, Vacquier VD, Kresge N (2000). "Krystalová struktura s vysokým rozlišením zeleného abalonového spermatického lysinu: důsledky pro druhově specifické vázání vaječného receptoru". J. Mol. Biol. 296 (5): 1225–1234. doi:10.1006 / jmbi.2000.3533. PMID 10698629.
- ^ Stout CD, Vacquier VD, Kresge N (2001). „Krystalová struktura fusagenního proteinu spermií odhaluje extrémní povrchové vlastnosti“. Biochemie. 40 (18): 5407–5413. doi:10.1021 / bi002779v. PMID 11331004.
- ^ Raj I, Sadat Al Hosseini H, Dioguardi E, Nishimura K, Han L, Villa A, de Sanctis D, Jovine L (2017). „Strukturální základ rozpoznávání spermatu vaječným pláštěm při oplodnění“. Buňka. 169 (7): 1315–1326. doi:10.1016 / j.cell.2017.05.033. PMC 5480393. PMID 28622512. PDB: 5MR3, 5IIA, 5IIB