EIF4EBP1 - EIF4EBP1 - Wikipedia

EIF4EBP1
PDB 1wkw EBI.jpg
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyEIF4EBP1, 4E-BP1, 4EBP1, BP-1, PHAS-I, eukaryotický iniciační faktor translace 4E vazebný protein 1
Externí IDOMIM: 602223 MGI: 103267 HomoloGene: 3021 Genové karty: EIF4EBP1
Umístění genu (člověk)
Chromozom 8 (lidský)
Chr.Chromozom 8 (lidský)[1]
Chromozom 8 (lidský)
Genomic location for EIF4EBP1
Genomic location for EIF4EBP1
Kapela8p11.23Start38,030,534 bp[1]
Konec38,060,365 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE EIF4EBP1 221539 at fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

1978

13685

Ensembl

ENSG00000187840

ENSMUSG00000031490

UniProt

Q13541

Q60876

RefSeq (mRNA)

NM_004095

NM_007918

RefSeq (protein)

NP_004086

NP_031944

Místo (UCSC)Chr 8: 38,03 - 38,06 MbChr 8: 27,26 - 27,28 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Eukaryotický faktor iniciace translace 4 vazebný protein 1 (také známý jako 4E-BP1) je a protein že u lidí je kódován EIF4EBP1 gen.[5]

Funkce

Tento gen kóduje jednoho člena rodiny translačních represorových proteinů. Protein přímo interaguje s eukaryotickým iniciačním faktorem translace 4E (eIF4E ), což je omezující složka multisubunitního komplexu, který rekrutuje ribozomální podjednotky 40S na 5 'konec mRNA. Interakce tohoto proteinu s eIF4E inhibuje složité sestavení a potlačuje translaci. Tento protein je fosforylován v reakci na různé signály, včetně UV záření a inzulínové signalizace, což vede k jeho disociaci od eIF4E a aktivaci translace mRNA závislé na čepici.[6]

Interakce

EIF4EBP1 bylo prokázáno komunikovat s:

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000187840 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031490 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Pause A, Belsham GJ, Gingras AC, Donzé O, Lin TA, Lawrence JC, Sonenberg N (listopad 1994). „Inzulínově závislá stimulace syntézy proteinů fosforylací regulátoru funkce 5'-cap“. Příroda. 371 (6500): 762–767. doi:10.1038 / 371762a0. PMID  7935836. S2CID  4360955.
  6. ^ „Entrez Gene: EIF4EBP1 eukaryotický iniciační faktor translace 4E vazebný protein 1“.
  7. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (říjen 2005). „Směrem k mapě interakční sítě lidský protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. doi:10.1038 / nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  8. ^ Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Mapování interakcí lidských proteinů a proteinů ve velkém měřítku hmotnostní spektrometrií“. Mol. Syst. Biol. 3: 89. doi:10.1038 / msb4100134. PMC  1847948. PMID  17353931.
  9. ^ Mader S, Lee H, Pause A, Sonenberg N (září 1995). „Faktor iniciace translace eIF-4E se váže na společný motiv sdílený translačním faktorem eIF-4 gama a translačními represory 4E-vazebnými proteiny“. Mol. Buňka. Biol. 15 (9): 4990–7. doi:10.1128 / MCB.15.9.4990. PMC  230746. PMID  7651417.
  10. ^ Rao RD, Mladek AC, Lamont JD, Goble JM, Erlichman C, James CD, Sarkaria JN (říjen 2005). „Narušení paralelních a konvergujících signálních drah přispívá k synergickým protinádorovým účinkům současné inhibice mTOR a EGFR v buňkách GBM“. Neoplazie. 7 (10): 921–9. doi:10.1593 / neo.05361. PMC  1502028. PMID  16242075.
  11. ^ A b Eguchi S, Tokunaga C, Hidayat S, Oshiro N, Yoshino K, Kikkawa U, Yonezawa K (červenec 2006). "Různé role pro TOS a RAIP motivy translačního regulátorového proteinu 4E-BP1 ve spojení s raptorem a fosforylací pomocí mTOR v regulaci velikosti buněk". Geny buňky. 11 (7): 757–66. doi:10.1111 / j.1365-2443.2006.00977.x. PMID  16824195. S2CID  30113895.
  12. ^ Yang D, Brunn GJ, Lawrence JC (červen 1999). „Mutační analýza míst v translačním regulátoru, PHAS-I, která jsou selektivně fosforylována mTOR“. FEBS Lett. 453 (3): 387–90. doi:10.1016 / s0014-5793 (99) 00762-0. PMID  10405182. S2CID  5023204.
  13. ^ Patel J, McLeod LE, Vries RG, Flynn A, Wang X, Proud CG (červen 2002). "Buněčné stresy hluboce inhibují syntézu proteinů a modulují stavy fosforylace více translačních faktorů". Eur. J. Biochem. 269 (12): 3076–85. doi:10.1046 / j.1432-1033.2002.02992.x. PMID  12071973.
  14. ^ Kumar V, Sabatini D, Pandey P, Gingras AC, Majumder PK, Kumar M, Yuan ZM, Carmichael G, Weichselbaum R, Sonenberg N, Kufe D, Kharbanda S (duben 2000). „Regulace rapamycinu a cíle FKBP 1 / cíl savce rapamycinu a iniciace translace c-Abl protein-tyrosinkináza závislá na čepici“ “. J. Biol. Chem. 275 (15): 10779–87. doi:10.1074 / jbc.275.15.10779. PMID  10753870.
  15. ^ Kumar V, Pandey P, Sabatini D, Kumar M, Majumder PK, Bharti A, Carmichael G, Kufe D, Kharbanda S (březen 2000). „Funkční interakce mezi RAFT1 / FRAP / mTOR a protein kinázou cdelta v regulaci iniciace translace závislé na čepici“. EMBO J.. 19 (5): 1087–97. doi:10.1093 / emboj / 19.5.1087. PMC  305647. PMID  10698949.
  16. ^ Gingras AC, Gygi SP, Raught B, Polakiewicz RD, Abraham RT, Hoekstra MF, Aebersold R, Sonenberg N (červen 1999). „Regulace fosforylace 4E-BP1: nový dvoustupňový mechanismus“. Genes Dev. 13 (11): 1422–37. doi:10.1101 / gad.13.11.1422. PMC  316780. PMID  10364159.
  17. ^ Connolly E, Braunstein S, Formenti S, Schneider RJ (květen 2006). „Hypoxie inhibuje syntézu proteinů prostřednictvím kinázové dráhy 4E-BP1 a elongačního faktoru 2 řízené mTOR a odpojené v buňkách rakoviny prsu“. Mol. Buňka. Biol. 26 (10): 3955–65. doi:10.1128 / MCB.26.10.3955-3965.2006. PMC  1489005. PMID  16648488.
  18. ^ Shen X, Tomoo K, Uchiyama S, Kobayashi Y, Ishida T (říjen 2001). „Strukturální a termodynamické chování eukaryotického iniciačního faktoru 4E v supramolekulární tvorbě s proteinem 1 vázajícím 4E a analogem mRNA cap, studováno spektroskopickými metodami“. Chem. Pharm. Býk. 49 (10): 1299–303. doi:10,1248 / cpb.49.1299. PMID  11605658.
  19. ^ Adegoke OA, Chevalier S, Morais JA, Gougeon R, Kimball SR, Jefferson LS, Wing SS, Marliss EB (leden 2009). „Svorka stavu Fed stimuluje buněčné mechanismy anabolismu svalových bílkovin a moduluje ukládání glukózy u normálních mužů“. Dopoledne. J. Physiol. Endokrinol. Metab. 296 (1): E105–13. doi:10.1152 / ajpendo.90752.2008. PMC  2636991. PMID  18957614.
  20. ^ A b Schalm SS, Fingar DC, Sabatini DM, Blenis J (květen 2003). „Vazba raptoru zprostředkovaná motivem TOS reguluje multisite fosforylaci a funkci 4E-BP1“. Curr. Biol. 13 (10): 797–806. doi:10.1016 / s0960-9822 (03) 00329-4. PMID  12747827. S2CID  10326807.
  21. ^ A b Hara K, Maruki Y, Long X, Yoshino K, Oshiro N, Hidayat S, Tokunaga C, Avruch J, Yonezawa K (červenec 2002). „Raptor, vazebný partner cíle rapamycinu (TOR), zprostředkovává působení TOR“. Buňka. 110 (2): 177–89. doi:10.1016 / s0092-8674 (02) 00833-4. PMID  12150926. S2CID  6438316.
  22. ^ A b Wang L, Rhodes CJ, Lawrence JC (srpen 2006). „Aktivace savčího cíle rapamycinu (mTOR) inzulinem je spojena se stimulací vazby 4EBP1 na dimerní komplex mTOR 1“. J. Biol. Chem. 281 (34): 24293–303. doi:10,1074 / jbc.M603566200. PMID  16798736.
  23. ^ A b Wang X, Beugnet A, Murakami M, Yamanaka S, Proud CG (duben 2005). „Zřetelné signální události po proudu od mTOR spolupracují při zprostředkování účinků aminokyselin a inzulínu na proteiny vázající se na faktor 4E“. Mol. Buňka. Biol. 25 (7): 2558–72. doi:10.1128 / MCB.25.7.2558-2572.2005. PMC  1061630. PMID  15767663.
  24. ^ Ha SH, Kim DH, Kim IS, Kim JH, Lee MN, Lee HJ, Kim JH, Jang SK, Suh PG, Ryu SH (prosinec 2006). „PLD2 tvoří funkční komplex s mTOR / raptorem k přenosu mitogenních signálů“. Buňka. Signál. 18 (12): 2283–91. doi:10.1016 / j.cellsig.2006.05.021. PMID  16837165.
  25. ^ Beugnet A, Wang X, Proud CG (říjen 2003). „Cíl signalizace rapamycinu (TOR) a motivy RAIP hrají odlišnou roli v savčí TOR-dependentní fosforylaci iniciačního faktoru 4E vázajícího proteinu 1“. J. Biol. Chem. 278 (42): 40717–22. doi:10,1074 / jbc.M308573200. PMID  12912989.
  26. ^ Nojima H, Tokunaga C, Eguchi S, Oshiro N, Hidayat S, Yoshino K, Hara K, Tanaka N, Avruch J, Yonezawa K (květen 2003). „Savčí partner rapamycinového (mTOR) partnera, raptor, váže mTOR substráty p70 S6 kinázu a 4E-BP1 prostřednictvím svého signálního motivu TOR (TOS)“. J. Biol. Chem. 278 (18): 15461–4. doi:10.1074 / jbc.C200665200. PMID  12604610.
  27. ^ Kim DH, Sarbassov DD, Ali SM, King JE, Latek RR, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Sabatini DM (červenec 2002). „mTOR interaguje s raptorem za vzniku komplexu citlivého na živiny, který signalizuje mechanismus buněčného růstu“. Buňka. 110 (2): 163–75. doi:10.1016 / s0092-8674 (02) 00808-5. PMID  12150925. S2CID  4656930.
  28. ^ Long X, Lin Y, Ortiz-Vega S, Yonezawa K, Avruch J (duben 2005). "Rheb váže a reguluje mTOR kinázu". Curr. Biol. 15 (8): 702–13. doi:10.1016 / j.cub.2005.02.053. PMID  15854902. S2CID  3078706.
  29. ^ Takahashi T, Hara K, Inoue H, Kawa Y, Tokunaga C, Hidayat S, Yoshino K, Kuroda Y, Yonezawa K (září 2000). „Karboxyl-terminální oblast konzervovaná mezi kinázami souvisejícími s fosfoinositid-kinázou je nepostradatelná pro funkci mTOR in vivo a in vitro.“ Geny buňky. 5 (9): 765–75. doi:10.1046 / j.1365-2443.2000.00365.x. PMID  10971657. S2CID  39048740.
  30. ^ Burnett PE, Barrow RK, Cohen NA, Snyder SH, Sabatini DM (únor 1998). „Fosforylace RAFT1 translačních regulátorů p70 S6 kinázy a 4E-BP1“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95 (4): 1432–7. doi:10.1073 / pnas.95.4.1432. PMC  19032. PMID  9465032.

Další čtení