Cytochrom b-245, alfa polypeptid - Cytochrome b-245, alpha polypeptide

CYBA
Dostupné struktury
PDBHledání ortologu: PDBe RCSB
Identifikátory
AliasyCYBA, p22-PHOX, cytochrom b-245, alfa polypeptid, cytochrom b-245 alfa řetězec
Externí IDOMIM: 608508 MGI: 1316658 HomoloGene: 80 Genové karty: CYBA
Umístění genu (člověk)
Chromozom 16 (lidský)
Chr.Chromozom 16 (lidský)[1]
Chromozom 16 (lidský)
Genomické umístění pro CYBA
Genomické umístění pro CYBA
Kapela16q24.2Start88,643,289 bp[1]
Konec88,651,054 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE CYBA 203028 s na fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

1535

13057

Ensembl

ENSG00000051523

ENSMUSG00000006519

UniProt

P13498

Q61462

RefSeq (mRNA)

NM_000101

NM_001301284
NM_007806

RefSeq (protein)

NP_000092

NP_001288213
NP_031832

Místo (UCSC)Chr 16: 88,64 - 88,65 MbChr 8: 122,42 - 122,43 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

Lehký řetězec cytochromu b-245 je protein že u lidí je kódován CYBA gen podílí se na produkci superoxidu a fagocytóze.[5]

Cytochrom b-245 se skládá z lehkého řetězce (alfa) a těžkého řetězce (beta). Tento gen kóduje lehkou alfa podjednotku, která byla navržena jako primární složka systému mikrobicidních oxidáz fagocytů. Mutace v tomto genu jsou spojeny s autozomálně recesivními chronické granulomatózní onemocnění (CGD), který je charakterizován selháním aktivovaných fagocytů generovat superoxid, což je důležité pro mikrobicidní aktivitu těchto buněk.[6]

Objev

Protein p22phox (phox pro fagocytovou oxidázu) byl poprvé identifikován v roce 1987 během čištění cytochromu b-245mv z lidských neutrofilů.[7] Před několika lety byl tento nízký potenciál cytochromu b, nazývaný také cytochrom b558 (cytb) kvůli svým spektrálním vlastnostem, prokázán jako hlavní složka komplexu mikrobicidního nikotinamidadenindinukleotid fosfátu (NADPH) oxidázy ve fagocytech.[8][9][10] Cytb, redoxní prvek komplexu NADPH oxidázy, je membránový heterodimer složený ze dvou podjednotek: p22phox (také nazývaný alfa nebo malá podjednotka nebo lehký řetězec cytb) a gp91phox (přejmenovaný na NOX2 v roce 2000) nebo beta nebo těžký řetězec nebo velká podjednotka. Skríninkem cDNA knihovny konstruované z buněk lidské promyelocytární leukémie Parkos et al. izoloval cDNA odpovídající lehkému řetězci cytb.[11] Důležitost role p22phox byla prokázána objevem autosomálně recesivního chronického granulomatózního onemocnění způsobeného mutacemi v CYBA a vedoucími k absenci exprese cytb ve fagocytech.[5]

Gen

Lidský gen CYBA (OMIM číslo 233690) kódující protein p22phox je umístěn na dlouhém rameni chromozomu 16 v poloze 24 (16q24: 88,643,288 až 88,651,084, OMIM 608508), obsahující 6 exonů, 5 intronů a překlenující 8,5 kb (obr. 1). ). Aktualizace promotorové oblasti CYBA obsahuje TATA, CCAC boxy, Sp1, -interferon a místa nukleárního faktoru B.[12] CDNA p22phox byla také klonována do buněk hladkého svalstva potkaních krys (VSMC) a ukázala, že gen krysy byl homologní s lidskými i myšími geny.[13] Lidská mRNA P22phox je 0,8 kb a má konstitutivní expresi v různých typech buněk. Exprese P22phox nesouvisí s expresí transkriptu NOX2, což naznačuje, že obě podjednotky mají nezávislý transkripční proces.[14][15]

Struktura a funkce bílkovin

P22phox je transmembránový protein, který obsahuje 195 aminokyselin a který má molekulovou hmotnost 22,0 kDa. Sdružuje se s NOX2 a NOX1, NOX3 a NOX4 v komplexu 1: 1 a má všudypřítomný výraz. Hlavní fyziologickou rolí p22phox je přispívat k zrání a stabilizaci heterodimeru, který tvoří s enzymy NOX (NOX1–4) za účelem produkce reaktivních forem kyslíku (ROS). Asociace NOX s p22phox v pozdním endoplazmatickém retikulu se jeví jako předpoklad pro lokalizaci heterodimeru do specifických membránových kompartmentů, jako jsou perinukleární váčky pro NOX4 a plazmatické membrány v případě NOX1, 2 a 3.[16][17][18][19] Byla zdůrazněna důležitost některých sekvencí p22phox pro jeho interakci s NOX.[20] Hydropatický profil p22phox odvozený z genové sekvence je kompatibilní s alespoň dvěma (možná třemi nebo čtyřmi) transmembránovými pasážemi.[21][22][23][24][25][26][27] Nejpravděpodobnější jsou však dva nebo čtyři transmembránové modely, protože jsou kompatibilní s cytosolickým umístěním obou N- a C-koncových ocasů p22phox. Oblast bohatá na polyprolin (PRR) (sekvence K149 až E162) na C-konci p22phox obsahuje konsensuální motiv PxxP, který interaguje s doménami SH3 (SRC homologie 3) p47phox během montáže NADPH oxidázy ve fagocytech.[23][28][29][30] Tato sekvence bohatá na PRR také interaguje s homology cytosolických organizátorů NOX01 na p47phox exprimovaných v nefagocytických buňkách během aktivace NADPH oxidáz (NOX1, NOX2 a NOX3), s výjimkou NOX4, který je konstitutivně exprimován.[31][32] Fosforylace Thr147 v blízkosti oblasti PRR p22phox zvyšuje aktivitu NADPH oxidázy podporou vazby p47phox ve fagocytech.[33] ROS generované NOX2-p22phox (nebo cytb) ve fagocytech jsou mikrobicidy a jsou schopné zabíjet mikroorganismy během infekcí. P22phox spojený s NOX2 se také nachází v mozku a zejména v mikrogliích. Anarchická produkce ROS těmito buňkami se podílí na patologickém procesu degenerativních onemocnění.[34][35] P22phox může být asociován s NOX1, NOX3 a NOX4 v několika buňkách a tkáních, ale úroveň produkce ROS je mnohem nižší než u produkce produkované ve fagocytech cytb. V tomto případě se ROS považují spíše za signalizační posly než za toxické produkty. Nadměrná tvorba ROS enzymy NOX byla spojena s řadou onemocnění, včetně kardiovaskulárních onemocnění, jako je ateroskleróza a hypertenze, cukrovka, neurodegenerativní onemocnění a ischemická / reperfuzní poranění.[34] NOX1, NOX2 a NOX4, které vyžadují, aby p22phox byl funkční, jsou důležitými přispěvateli ROS v tkáních a zejména vaskulárních buňkách. Variabilita produkce ROS NOX by tedy mohla ovlivnit riziko těchto onemocnění, ačkoli zvýšený oxidační stres nadměrnou expresí p22phox nebyl funkčně charakterizován ani přičítán konkrétnímu členu rodiny NOX.

Klinický význam mutací

Mutace v CYBA nebo CYBB kódující p22phox nebo NOX2 vedou k Chronické granulomatózní onemocnění z důvodu absence cytb v obou případech.[14] To znamená, že syntéza obou podjednotek je nezbytná pro zrání cytb.[36] CGD je vzácná dědičná porucha, při které fagocytické buňky nejsou schopné zabíjet patogeny během infekce. Pacienti trpí těžkými a opakujícími se infekcemi již v dětství. Ve skutečnosti je hlavní léčbou antibiotická a antifungální profylaxe. Alogenní transplantace kostní dřeně je možná a genetická terapie je v současné době ve vývoji.[37] Nejběžnější formou CGD je X-vázaná CGD způsobená mutacemi v CYBB (60% případů).[38] Mutace v genu CYBA kódující p22phox jsou extrémně vzácné (asi 6%) a vedou k AR-CGD220. V zemích jako Turecko, Tunisko, Maroko a Jordánsko však může být dědičná forma AR převládající formou kvůli vysoké míře příbuznosti.[39][40][41][42] Od roku 2010 bylo identifikováno 55 různých mutací CYBA.[43] Většina mutací CYBA vede k absenci exprese p22phox (AR-CGD220). Jedinou missense mutací vedoucí k normální expresi nefunkčního proteinu p22phox je Pro156Gln (AR-CGD22 +) lokalizovaný v potenciálním cytosolickém C-koncovém ocasu p22phox.[44] Tato mutace v PRR p22phox narušila interakci mezi p22phox a p47phox, což potvrdilo význam této domény při aktivaci oxidázy v neutrofilech. Protože p22phox je všudypřítomný a souvisí s různými NOX, mohlo by být logické, že pacienti s CGD trpí důsledky absence exprese p22phox ve tkáních. Zdaleka to však není zřejmé. Jednou z možností by mohlo být, že lidé mohou být schopni kompenzovat nepřítomnost p22phox a / nebo NOX v buňkách a tkáních jiných než fagocyty. Vzhledem ke vzácnosti forem AR-CGD220 je obtížné zjistit informace o závažnosti tohoto typu CGD. Byl nalezen vztah mezi přítomností zbytkové produkce ROS a přežitím pacientů s CGD.[45] V případě mutací CYBA vedoucích k nepřítomnosti p22phox exprese NOX2 také chybí a deaktivuje cytochrom b558, redoxní prvek komplexu NADPH oxidázy. Proto se tyto mutace chovají podobně jako závažné X-CGD. Byla popsána molekulární a fenotypová charakterizace myšího kmene s deficitem p22phox s mutací Tyr121His missense v CYBA.[46] Nedostatek p22phox má u těchto myší za následek klinické a biologické vlastnosti CGD a také závažnou poruchu rovnováhy. Protože místo exprese p22phoxu je ve vnitřním uchu, bylo navrženo, aby p22phox byl zapojen do kontroly vestibulární organogeneze. Kromě toho byly mutace NOX3 u myší s nakloněním hlavy spojeny s vestibulárními defekty.[47][48] Přesto zůstává in vivo význam p22phox pro funkci NOX3 nejistý, protože pacienti s AR-CGD220 netrpí vestibulární dysfunkcí (osobní údaje). Jednou z možností by mohlo být, že lidský mozek může být schopen kompenzovat vadu rovnováhy. U potkanů ​​Matsumoto Eosinophilia Shinshu (MES) byla za spontánní a těžkou eozinofilii v krvi zodpovědná ztráta funkce mutace v CYBA.[49] Tyto krysy trpěly poruchou rovnováhy v důsledku úniku otoconie do vnitřního ucha, jako u myší nmf333. Kromě toho si krysy MES zachovaly normální vrozenou imunitní obranu proti infekci Staphylococcus aureus pravděpodobně kvůli hypereosinofilii. Mechanismy, kterými mutace CYBA vedou k eosinofilii, však zůstávají neznámé.

Klinický význam jedno-nukleotidových polymorfismů

Na rozdíl od CYBB podporuje CYBA relativně vysoký počet jedno-nukleotidových polymorfismů (SNP), které by mohly ovlivnit úroveň generování ROS. Tyto SNP byly spojeny hlavně s kardiovaskulárními chorobami, jako je hypertenze,[50] ischemická choroba srdeční (CAD), ischemická choroba srdeční (CHD)[51][52] a také mozkové ischemické choroby.[53][54]První a nejvíce studovaný je polymorfismus C242T, který se nachází v exonu 4 v poloze 214 od ATG a vede k nekonzervativní substituci His72 za Tyr.[5] Inoue et al. nejprve zjistili, že T alela polymorfismu C242 může mít ochranný účinek proti CAD.[55] Navzdory určitým důkazům o účinku tohoto polymorfismu na generování ROS na buněčné úrovni byla spojitost polymorfismu CYBA C242T s kardiovaskulárními chorobami široce hlášena, ale s protichůdnými výsledky.[52] Analýza jedné SNP může vysvětlit nesrovnalosti mezi asociačními studiemi CYBA. Globální přístup, jako je analýza haplotypu, je pravděpodobně lepším přístupem k pochopení dopadu genetické variability CYBA na nemoci.[56][57][58] Varianty CYBA spolu s analýzou polymorfismu metabolismu lipidů nebo genů dráhy oxidačního stresu jsou také velmi zajímavé.[59][60][61] Pro budoucí zkoumání účinků těchto polymorfismů je však zásadní, aby počet studovaných pacientů poskytoval dostatečnou statistickou sílu. Kromě toho by genetické studie, které zahrnují kontrolu vnějších faktorů, měly být extrémně informativní. A konečně, od roku 2010 bylo ve vztahu k CAD zveřejněno devět čínských metaanalýz polymorfismu C242T,[62][63][64][65][66] hypertenze[50] ateroskleróza nebo cukrovka a její komplikace[54] a ischemická cerebrovaskulární onemocnění.[53][54] Výsledky těchto metaanalýz byly kontroverzní. Na tato data by mohlo mít vliv několik faktorů: strategie vyhledávání, identifikace relevantních studií (zkreslení publikace), statistická analýza včetně dostatečného odběru vzorků, prevalence studovaného polymorfismu ve studované populaci [frekvence menších alel (MAF)] a typ populace (například podle počtu obyvatel). Výsledky těchto metaanalýz je třeba potvrdit u větších vzorků. Kromě toho bude v budoucnu velmi zajímavá metaanalýza založená na datech asociační studie z celého genomu.

Poznámky

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000051523 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000006519 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ A b C Dinauer MC, Pierce EA, Bruns GA, Curnutte JT, Orkin SH (listopad 1990). "Lehký řetězec lidského neutrofilního cytochromu b (p22-phox). Genová struktura, umístění chromozomů a mutace v cytochromu negativním autosomálně recesivním chronickém granulomatózním onemocnění". The Journal of Clinical Investigation. 86 (5): 1729–37. doi:10.1172 / JCI114898. PMC  296926. PMID  2243141.
  6. ^ „Entrezův gen: CYBA cytochrom b-245, alfa polypeptid“.
  7. ^ Parkos CA, Allen RA, Cochrane CG, Jesaitis AJ (září 1987). „Purifikovaný cytochrom b z lidské plazmatické membrány granulocytů se skládá ze dvou polypeptidů s relativní molekulovou hmotností 91 000 a 22 000“. The Journal of Clinical Investigation. 80 (3): 732–42. doi:10.1172 / JCI113128. PMC  442297. PMID  3305576.
  8. ^ Segal AW, Jones OT (listopad 1978). "Nový systém cytochromu b ve fagocytických vakuolách lidských granulocytů". Příroda. 276 (5687): 515–7. doi:10.1038 / 276515a0. PMID  723935. S2CID  31450734.
  9. ^ Segal AW, Harper A, Garcia R, Jones OT, Cross AR (1981). "Povaha a funkce systému mikrobicidních oxidáz neutrofilů". Bulletin Européen de Physiopathologie Respiratoire. 17 Suppl: 187–91. PMID  7248569.
  10. ^ Harper AM, Dunne MJ, Segal AW (duben 1984). „Čištění cytochromu b-245 z lidských neutrofilů“. The Biochemical Journal. 219 (2): 519–27. doi:10.1042 / bj2190519. PMC  1153509. PMID  6331390.
  11. ^ Parkos CA, Dinauer MC, Walker LE, Allen RA, Jesaitis AJ, Orkin SH (květen 1988). "Primární struktura a jedinečná exprese 22kdaldaltonového lehkého řetězce lidského neutrofilního cytochromu b". Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 85 (10): 3319–23. doi:10.1073 / pnas.85.10.3319. PMC  280200. PMID  3368442.
  12. ^ Moreno MU, San José G, Orbe J, Páramo JA, Beloqui O, Díez J, Zalba G (květen 2003). "Předběžná charakterizace promotoru lidského genu p22 (phox): identifikace nového polymorfismu spojeného s hypertenzí". FEBS Dopisy. 542 (1–3): 27–31. doi:10.1016 / s0014-5793 (03) 00331-4. hdl:10171/17837. PMID  12729892. S2CID  33073498.
  13. ^ Fukui T, Lassègue B, Kai H, Alexander RW, Griendling KK (říjen 1995). „Klonování a exprese cytochromu b-558 alfa-podjednotky v buňkách hladkého svalstva aorty krysy“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bioenergetika. 1231 (3): 215–9. doi:10.1016/0005-2728(95)00098-4. PMID  7578211.
  14. ^ A b Parkos CA, Dinauer MC, Jesaitis AJ, Orkin SH, Curnutte JT (květen 1989). „Absence podjednotek 91kD a 22kD lidského neutrofilního cytochromu b ve dvou genetických formách chronického granulomatózního onemocnění“. Krev. 73 (6): 1416–20. doi:10,1182 / krev. V73.6.1416.1416. PMID  2713485.
  15. ^ Cheng G, Cao Z, Xu X, van Meir EG, Lambeth JD (květen 2001). "Homologs of gp91phox: klonování a tkáňová exprese Nox3, Nox4 a Nox5". Gen. 269 (1–2): 131–40. doi:10.1016 / s0378-1119 (01) 00449-8. PMID  11376945.
  16. ^ Ambasta RK, Kumar P, Griendling KK, Schmidt HH, Busse R, Brandes RP (2004). „Pro vznik funkčně aktivní NADPH oxidázy je nutná přímá interakce nových proteinů Nox s p22phox“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (44): 45935–41. doi:10,1074 / jbc.M406486200. PMID  15322091.
  17. ^ Martyn KD, Frederick LM, von Loehneysen K, Dinauer MC, Knaus UG (2006). „Funkční analýza Nox4 odhaluje jedinečné vlastnosti ve srovnání s jinými NADPH oxidázami“. Mobilní signalizace. 18 (1): 69–82. doi:10.1016 / j.cellsig.2005.03.023. PMID  15927447.
  18. ^ Nakano Y, Banfi B, Jesaitis AJ, Dinauer MC, Allen LA, Nauseef WM (2007). "Kritické role pro p22phox ve strukturálním zrání a subcelulárním cílení Nox3". The Biochemical Journal. 403 (1): 97–108. doi:10.1042 / BJ20060819. PMC  1828898. PMID  17140397.
  19. ^ von Löhneysen K, Noack D, Wood MR, Friedman JS, Knaus UG (2010). „Strukturální pohledy na Nox4 a Nox2: motivy zapojené do funkce a lokalizace buněk“. Molekulární a buněčná biologie. 30 (4): 961–75. doi:10.1128 / MCB.01393-09. PMC  2815567. PMID  19995913.
  20. ^ von Löhneysen K, Noack D, Jesaitis AJ, Dinauer MC, Knaus UG (prosinec 2008). „Mutační analýza odhaluje odlišné vlastnosti komplexu Nox4-p22 phox“. The Journal of Biological Chemistry. 283 (50): 35273–82. doi:10,1074 / jbc.M804200200. PMC  2596391. PMID  18849343.
  21. ^ Imajoh-Ohmi S, Tokita K, Ochiai H, Nakamura M, Kanegasaki S (leden 1992). "Topologie cytochromu b558 v neutrofilní membráně analyzována anti-peptidovými protilátkami a proteolýzou". The Journal of Biological Chemistry. 267 (1): 180–4. PMID  1730586.
  22. ^ Burritt JB, Busse SC, Gizachew D, Siemsen DW, Quinn MT, Bond CW, Dratz EA, Jesaitis AJ (září 1998). "Otisk protilátky na povrchu membránového proteinu. Fagocytový flavocytochrom b". The Journal of Biological Chemistry. 273 (38): 24847–52. doi:10.1074 / jbc.273.38.24847. PMID  9733789.
  23. ^ A b Dahan I, Issaeva I, Gorzalczany Y, Sigal N, Hirshberg M, Pick E (březen 2002). „Mapování funkčních domén v podjednotce p22 (phox) flavocytochromu b (559) účastnících se sestavování komplexu NADPH oxidázy pomocí„ peptidové chůze “"". The Journal of Biological Chemistry. 277 (10): 8421–32. doi:10,1074 / jbc.M109778200. PMID  11733522.
  24. ^ Taylor RM, Burritt JB, Baniulis D, Foubert TR, Lord CI, Dinauer MC, Parkos CA, Jesaitis AJ (prosinec 2004). „Místně specifické inhibitory aktivity NADPH oxidázy a strukturní sondy flavocytochromu b: charakterizace šesti monoklonálních protilátek proti podjednotce p22phox“. Journal of Immunology. 173 (12): 7349–57. doi:10,4049 / jimmunol.173.12.7349. PMID  15585859.
  25. ^ Groemping Y, Rittinger K (březen 2005). „Aktivace a sestavení NADPH oxidázy: strukturální perspektiva“. The Biochemical Journal. 386 (Pt 3): 401–16. doi:10.1042 / BJ20041835. PMC  1134858. PMID  15588255.
  26. ^ Taylor RM, Baniulis D, Burritt JB, Gripentrog JM, Lord CI, Riesselman MH, Maaty WS, Bothner BP, Angel TE, Dratz EA, Linton GF, Malech HL, Jesaitis AJ (prosinec 2006). „Analýza lidského fagocytového flavocytochromu b (558) hmotnostní spektrometrií“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (48): 37045–56. doi:10,1074 / jbc.M607354200. PMID  17015440.
  27. ^ Meijles DN, Howlin BJ, Li JM (srpen 2012). „Konsenzus ve výpočtovém modelování silico podjednotky p22phox oxidázy NADPH“. Výpočetní biologie a chemie. 39: 6–13. doi:10.1016 / j.compbiolchem.2012.05.001. PMID  22647481.
  28. ^ Groemping Y, Lapouge K, Smerdon SJ, Rittinger K (květen 2003). "Molekulární základ fosforylace vyvolané aktivace NADPH oxidázy". Buňka. 113 (3): 343–55. doi:10.1016 / s0092-8674 (03) 00314-3. PMID  12732142. S2CID  18672955.
  29. ^ Ogura K, Nobuhisa I, Yuzawa S, Takeya R, Torikai S, Saikawa K, Sumimoto H, Inagaki F (únor 2006). „Struktura řešení NMR tandemové Src homologie 3 domény p47phox komplexované s peptidem bohatým na prolin p22phox“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (6): 3660–8. doi:10,1074 / jbc.M505193200. PMID  16326715.
  30. ^ Zhu Y, Marchal CC, Casbon AJ, Stull N, von Löhneysen K, Knaus UG, Jesaitis AJ, McCormick S, Nauseef WM, Dinauer MC (říjen 2006). „Deleční mutageneze podjednotky p22phox flavocytochromu b558: identifikace regionů kritických pro zrání gp91phox a aktivitu NADPH oxidázy“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (41): 30336–46. doi:10,1074 / jbc.M607191200. PMID  16895900.
  31. ^ Sumimoto H (červenec 2008). „Struktura, regulace a vývoj NADPH oxidáz rodiny Nox, které produkují reaktivní formy kyslíku“. FEBS Journal. 275 (13): 3249–77. doi:10.1111 / j.1742-4658.2008.06488.x. PMID  18513324. S2CID  11849468.
  32. ^ Lambeth JD, Neish AS (2014). „Enzymy Nox a nové myšlení o reaktivním kyslíku: vrátil se dvojsečný meč“. Výroční přehled patologie. 9: 119–45. doi:10.1146 / annurev-pathol-012513-104651. PMID  24050626.
  33. ^ Lewis EM, Sergeant S, Ledford B, Stull N, Dinauer MC, McPhail LC (leden 2010). „Fosforylace p22phox na threoninu 147 zvyšuje aktivitu NADPH oxidázy podporou vazby p47phox“. The Journal of Biological Chemistry. 285 (5): 2959–67. doi:10.1074 / jbc.M109.030643. PMC  2823407. PMID  19948736.
  34. ^ A b Bedard K, Krause KH (leden 2007). „Rodina NOX NADPH oxidáz generujících ROS: fyziologie a patofyziologie“. Fyziologické recenze. 87 (1): 245–313. doi:10.1152 / physrev.00044.2005. PMID  17237347.
  35. ^ Krause KH, Lambeth D, Krönke M (červenec 2012). „NOX enzymy jako lékové cíle“. Buněčné a molekulární biologické vědy. 69 (14): 2279–82. doi:10.1007 / s00018-012-1006-5. PMC  3383960. PMID  22585058.
  36. ^ Beaumel S, Grunwald D, Fieschi F, Stasia MJ (prosinec 2014). "Identifikace oblastí NOX2 pro normální biosyntézu cytochromu b558 ve fagocytech zvýrazňující základní zbytky pro vazbu p22phox". The Biochemical Journal. 464 (3): 425–37. doi:10.1042 / BJ20140555. PMID  25252997.
  37. ^ van den Berg JM, van Koppen E, Ahlin A, Belohradsky BH, Bernatowska E, Corbeel L, Español T, Fischer A, Kurenko-Deptuch M, Mouy R, Petropoulou T, Roesler J, Seger R, Stasia MJ, Valerius NH, Weening RS, Wolach B, Roos D, Kuijpers TW (2009). „Chronická granulomatózní nemoc: evropská zkušenost“. PLOS ONE. 4 (4): e5234. doi:10.1371 / journal.pone.0005234. PMC  2668749. PMID  19381301.
  38. ^ Roos D, Kuhns DB, Maddalena A, Roesler J, Lopez JA, Ariga T, Avcin T, de Boer M, Bustamante J, Condino-Neto A, Di Matteo G, He J, Hill HR, Holland SM, Kannengiesser C, Köker MY, Kondratenko I, van Leeuwen K, Malech HL, Marodi L, Nunoi H, Stasia MJ, Ventura AM, Witwer CT, Wolach B, Gallin JI (říjen 2010). „Hematologicky důležité mutace: X-vázané chronické granulomatózní onemocnění (třetí aktualizace)“. Krevní buňky, molekuly a nemoci. 45 (3): 246–65. doi:10.1016 / j.bcmd.2010.07.012. PMC  4360070. PMID  20729109.
  39. ^ El Kares R, Barbouche MR, Elloumi-Zghal H, Bejaoui M, Chemli J, Mellouli F, Tebib N, Abdelmoula MS, Boukthir S, Fitouri Z, M'Rad S, Bouslama K, Touiri H, Abdelhak S, Dellagi MK ( 2006). „Genetická a mutační heterogenita autozomálně recesivního chronického granulomatózního onemocnění v Tunisku“. Journal of Human Genetics. 51 (10): 887–95. doi:10.1007 / s10038-006-0039-8. PMID  16937026.
  40. ^ Bakri FG, Martel C, Khuri-Bulos N, Mahafzah A, El-Khateeb MS, Al-Wahadneh AM, Hayajneh WA, Hamamy HA, Maquet E, Molin M, Stasia MJ (březen 2009). „První zpráva o klinickém, funkčním a molekulárním vyšetřování chronické granulomatózní nemoci v devíti jordánských rodinách“. Journal of Clinical Immunology. 29 (2): 215–30. doi:10.1007 / s10875-008-9243-r. PMID  18773283. S2CID  2084698.
  41. ^ Köker MY, Camcıoğlu Y, van Leeuwen K, Kılıç SŞ, Barlan I, Yılmaz M, Metin A, de Boer M, Avcılar H, Patıroğlu T, Yıldıran A, Yeğin O, Tezcan I, Sanal Ö, Roos D (listopad 2013) . „Klinická, funkční a genetická charakterizace chronického granulomatózního onemocnění u 89 tureckých pacientů“. The Journal of Allergy and Clinical Immunology. 132 (5): 1156–1163.e5. doi:10.1016 / j.jaci.2013.05.039. PMID  23910690.
  42. ^ Bousfiha AA, Jeddane L, El Hafidi N, Benajiba N, Rada N, El Bakkouri J, Kili A, Benmiloud S, Benhsaien I, Faiz I, Maataoui O, Aadam Z, Aglaguel A, Baba LA, Jouhadi Z, Abilkassem R, Bouskraoui M, Hida M, Najib J, Alj HS, Ailal F (květen 2014). „První zpráva o marockém registru primárních imunodeficiencí: 15 let zkušeností (1998–2012)“. Journal of Clinical Immunology. 34 (4): 459–68. doi:10.1007 / s10875-014-0005-8. PMID  24619622. S2CID  15228582.
  43. ^ Roos D, Kuhns DB, Maddalena A, Bustamante J, Kannengiesser C, de Boer M, van Leeuwen K, Köker MY, Wolach B, Roesler J, Malech HL, Holland SM, Gallin JI, Stasia MJ (duben 2010). „Hematologicky důležité mutace: autozomálně recesivní formy chronické granulomatózní nemoci (druhá aktualizace)“. Krevní buňky, molekuly a nemoci. 44 (4): 291–9. doi:10.1016 / j.bcmd.2010.01.009. PMC  4568122. PMID  20167518.
  44. ^ Leusen JH, Bolscher BG, Hilarius PM, Weening RS, Kaulfersch W, Seger RA, Roos D, Verhoeven AJ (prosinec 1994). „156Pro -> Gln substituce v lehkém řetězci cytochromu b558 lidské NADPH oxidázy (p22-phox) vede k defektní translokaci cytosolických proteinů p47-phox a p67-phox“. The Journal of Experimental Medicine. 180 (6): 2329–34. doi:10.1084 / jem.180.6.2329. PMC  2191792. PMID  7964505.
  45. ^ Kuhns DB, Alvord WG, Heller T, Feld JJ, Pike KM, Marciano BE, Uzel G, DeRavin SS, Priel DA, Soule BP, Zarember KA, Malech HL, Holland SM, Gallin JI (prosinec 2010). "Reziduální NADPH oxidáza a přežití u chronické granulomatózní nemoci". The New England Journal of Medicine. 363 (27): 2600–10. doi:10.1056 / NEJMoa1007097. PMC  3069846. PMID  21190454.
  46. ^ Nakano Y, Longo-Guess CM, Bergstrom DE, Nauseef WM, Jones SM, Bánfi B (březen 2008). „Mutace genu Cyba kódujícího p22phox způsobuje vestibulární a imunitní defekty u myší“. The Journal of Clinical Investigation. 118 (3): 1176–85. doi:10,1172 / JCI33835. PMC  2248803. PMID  18292807.
  47. ^ Bánfi B, Malgrange B, Knisz J, Steger K, Dubois-Dauphin M, Krause KH (říjen 2004). "NOX3, superoxid generující NADPH oxidáza vnitřního ucha". The Journal of Biological Chemistry. 279 (44): 46065–72. doi:10,1074 / jbc.M403046200. PMID  15326186.
  48. ^ Paffenholz R, Bergstrom RA, Pasutto F, Wabnitz P, Munroe RJ, Jagla W, Heinzmann U, Marquardt A, Bareiss A, Laufs J, Russ A, Stumm G, Schimenti JC, Bergstrom DE (březen 2004). „Vestibulární defekty u myší s nakloněním hlavy jsou výsledkem mutací v Nox3, kódujících NADPH oxidázu“. Geny a vývoj. 18 (5): 486–91. doi:10.1101 / gad.1172504. PMC  374230. PMID  15014044.
  49. ^ Mori M, Li G, Hashimoto M, Nishio A, Tomozawa H, Suzuki N, Usami S, Higuchi K, Matsumoto K (září 2009). „Klíčový pokrok: Eosinofilie u kmene krys MES je způsobena mutací ztráty funkce v genu pro cytochrom b (-245), alfa polypeptid (Cyba)“. Journal of Leukocyte Biology. 86 (3): 473–8. doi:10.1189 / jlb.1108715. PMID  19406829. S2CID  206997414.
  50. ^ A b Qin YW, Peng J, Liang BY, Su L, Chen Q, Xie JJ, Gu L (2013). „Polymorfismus A930G genu P22phox (CYBA), ale nikoli variace C242T, je spojen s hypertenzí: metaanalýza“. PLOS ONE. 8 (12): e82465. doi:10.1371 / journal.pone.0082465. PMC  3857280. PMID  24349292.
  51. ^ San José G, Fortuño A, Beloqui O, Díez J, Zalba G (únor 2008). „NADPH oxidáza CYBA polymorfismy, oxidační stres a kardiovaskulární onemocnění“. Klinická věda. 114 (3): 173–82. doi:10.1042 / CS20070130. PMID  18184111. S2CID  15333453.
  52. ^ A b Moreno MU, Zalba G (červen 2010). "Varianty genu CYBA jako biomarkery pro onemocnění koronárních tepen". Drogové novinky a perspektivy. 23 (5): 316–24. doi:10.1358 / dnp.2010.23.5.1437711. PMID  20603655.
  53. ^ A b Gu L, Su L, Liang B, Tang N, Long J, Tan J, Chen Q, Xie J, Wu G, Yan Y, Huang G, Zu X (červenec 2013). „Asociace mezi C242T polymorfismem genu p22phox a ischemickou cévní mozkovou příhodou: metaanalýza“. Časopis neurologických věd. 330 (1–2): 100–10. doi:10.1016 / j.jns.2013.04.022. PMID  23684671. S2CID  2435861.
  54. ^ A b C Li P, Qiu T, Qin C (19. ledna 2015). „Polymorfismus NADPH oxidázy p22phox C242T a ischemická cerebrovaskulární choroba: aktualizovaná metaanalýza“. Monitor lékařské vědy. 21: 231–8. doi:10,12659 / MSM.892253. PMC  4307689. PMID  25619262.
  55. ^ Inoue N, Kawashima S, Kanazawa K, Yamada S, Akita H, Yokoyama M (leden 1998). „Polymorfismus genu p22 pro NADH / NADPH oxidázu p22 u pacientů s onemocněním koronárních tepen“. Oběh. 97 (2): 135–7. doi:10.1161 / 01.cir.97.2.135. PMID  9445163.
  56. ^ Gardemann A, Mages P, Katz N, Tillmanns H, Haberbosch W (srpen 1999). „Polymorfismus genu p22 phox A640G, ale nikoli variace genu C242T, je spojena s ischemickou chorobou srdeční u mladších jedinců“. Ateroskleróza. 145 (2): 315–23. doi:10.1016 / s0021-9150 (99) 00083-0. PMID  10488959.
  57. ^ Moreno MU, San José G, Fortuño A, Beloqui O, Redón J, Chaves FJ, Corella D, Díez J, Zalba G (srpen 2007). „Nová varianta CYBA, polymorfismus -675A / T, je spojena s esenciální hypertenzí.“ Journal of Hypertension. 25 (8): 1620–6. doi:10.1097 / HJH.0b013e3281ac211d. PMID  17620958. S2CID  24135717.
  58. ^ Bedard K, Attar H, Bonnefont J, Jaquet V, Borel C, Plastre O, Stasia MJ, Antonarakis SE, Krause KH (červenec 2009). „Tři běžné polymorfismy v genu CYBA tvoří haplotyp spojený se sníženou tvorbou ROS“. Lidská mutace. 30 (7): 1123–33. doi:10,1002 / humu.21029. PMID  19388116. S2CID  29431320.
  59. ^ Nikitin AG, Chistiakov DA, Minushkina LO, Zateyshchikov DA, Nosikov VV (květen 2010). „Sdružení variant genů CYBA, PPARGC1A, PPARG3 a PPARD s onemocněním koronárních tepen a metabolickými rizikovými faktory koronární aterosklerózy u ruské populace“. Srdce a nádoby. 25 (3): 229–36. doi:10.1007 / s00380-009-1159-9. PMID  20512451. S2CID  19260360.
  60. ^ Katakami N, Kaneto H, Matsuoka TA, Takahara M, Osonoi T, Saitou M, Kawai K, Ishibashi F, Kashiwagi A, Kawamori R, Shimomura I, Yamasaki Y (srpen 2014). „Akumulace genových polymorfismů souvisejících s oxidačním stresem a riziko příhod koronárních srdečních onemocnění u pacientů s diabetem 2. typu - 8letá prospektivní studie“. Ateroskleróza. 235 (2): 408–14. doi:10.1016 / j.atheroskleróza.2014.05.936. PMID  24933031.
  61. ^ Franko B, Benhamou PY, Genty C, Jouve T, Nasse L, Rzeoecki V, Semeraro P, Stasia MJ, Zaoui P (listopad 2015). „Polymorfismy RAGE a CYBA jsou spojeny s mikroalbuminurií a konečným nástupem onemocnění ledvin u kohorty pacientů s diabetes mellitus 1. typu po 20letém sledování“. Acta Diabetologica. 53 (3): 469–75. doi:10.1007 / s00592-015-0820-2. PMID  26607824. S2CID  1857808.
  62. ^ Fang S, Wang L, Jia C (květen 2010). „Sdružení polymorfismu genu p22phox C242T s onemocněním věnčitých tepen: metaanalýza“. Výzkum trombózy. 125 (5): e197–201. doi:10.1016 / j.thromres.2010.01.001. PMID  20100625.
  63. ^ Wu Z, Lou Y, Jin W, Liu Y, Lu L, Chen Q, Xie Y, Lu G (2013). „Vztah polymorfismu genu p22phox (CYBA) C242T s rizikem ischemické choroby srdeční: metaanalýza“. PLOS ONE. 8 (9): e70885. doi:10.1371 / journal.pone.0070885. PMC  3764124. PMID  24039708.
  64. ^ Liang B, Wei Q, Shen T, Su L, Yan Y, Wu G, Lu J, Gu L (duben 2014). „Polymorfismus A640G v genu NAD (P) H oxidázy p22phox (CYBA) je spojen se snížením rizika ischemické choroby srdeční: metaanalýza.“ Klinická biochemie. 47 (6): 409–16. doi:10.1016 / j.clinbiochem.2013.12.001. PMID  24345348.
  65. ^ Xu Q, Yuan F, Shen X, Wen H, Li W, Cheng B, Wu J (2014). „Polymorfismy C242T a A640G v genu CYBA a riziko onemocnění věnčitých tepen: metaanalýza“. PLOS ONE. 9 (1): e84251. doi:10.1371 / journal.pone.0084251. PMC  3879292. PMID  24392120.
  66. ^ Hu P, Huang MY, Hu XY, Xie XJ, Xiang MX, Liu XB, Wang JA (květen 2015). „Metaanalýza polymorfismu C242T v genech CYBA: riziko akutního koronárního syndromu je nižší u Asiatů, ale ne u bělochů“. Journal of Zhejiang University Science B. 16 (5): 370–9. doi:10.1631 / jzus.B1400241. PMC  4432989. PMID  25990054.

externí odkazy

  • Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: P13498 (Lehký řetězec cytochromu b-245) na PDBe-KB.