Koagulin - Coagulin

Koagulin
Identifikátory
SymbolKoagulin
PfamPF02035
InterProIPR000275
SCOP2d1aoca_ / Rozsah / SUPFAM

Koagulin je gel tvořící protein z hemolymfa která brání šíření útočníků jejich znehybněním. Vyrábí se v koagulogen před rozštěpením na aktivní formu.[1][2] V humánní medicíně je koagulace koagulinu základem detekce bakteriálního endotoxinu v Test LAL pro parenterální léky.

Protein obsahuje jediný polypeptidový řetězec se 175 zbytky, který je štěpen po Arg-18 a Arg-46 a Enzym srážení Limulus obsažené v hemocytu a aktivované bakteriálním endotoxinem (lipopolysacharid ). Štěpením se uvolňují dva řetězce koagulinu, A a B, spojené dvěma disulfidové vazby společně s peptidem C.[1][2] Tvorba gelu je výsledkem propojení molekul koagulinu.[1] Celá struktura koagulogenu je známá (PDB: 1AOC); sdílí to samé cystinový uzel cytokinová nadrodina (složená) jako neurotrofiny s několika cystiny konzervovanými. Ohyb A-B se obaluje kolem spirálového peptidu C a vytváří kompaktní strukturu.[3]

v korýši, hemolymfová koagulace závisí na transglutaminázou zprostředkovaném síťování specifických proteinů srážejících plazmu, ale bez proteolytické kaskády. v krabi podkovy, proteolytická koagulační kaskáda vyvolaná lipopolysacharidy a beta-1,3-glukany vede k přeměně koagulogenu na koagulin, což vede k nekovalentním homopolymerům koagulinu prostřednictvím interakce hlava-ocas. Transglutamináza z podkovy však nezesíťuje koaguliny intermolekulárně. Nedávno bylo zjištěno, že koaguliny jsou zesítěny na povrchových bílkovinách hemocytů nazývaných proxiny. To naznačuje, že síťovací reakce v konečné fázi koagulace hemolymfy je důležitým vrozeným imunitním systémem krabů podkovy.[4] Pro srovnání, savčí srážení krve je založen na proteolyticky indukované polymeraci fibrinogeny. Zpočátku, fibrin monomery nekovalentně interagují navzájem. Výsledné homopolymery se dále stabilizují plazmou transglutamináza zesíťuje epsilon- (gama-glutamyl) lysinové vazby mezi molekulami.

Reference

  1. ^ A b C Iwanaga S, Miyata T, Srimal S, Kawabata S (1985). „Kompletní aminokyselinová sekvence koagulogenu izolovaného z jihoasijského kraba podkovy, Carcinoscorpius rotundicauda“. J. Biochem. 98 (2): 305–318. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a 135283. PMID  3905780.
  2. ^ A b Iwanaga S, Miyata T, Usui K (1984). "Aminokyselinová sekvence koagulogenu izolovaného z krabů podkovy jihovýchodní Asie, Tachypleus gigas". J. Biochem. 95 (6): 1793–1801. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a134792. PMID  6469947.
  3. ^ Bergner, A; Oganessyan, V; Muta, T; Iwanaga, S; Typke, D; Huber, R; Bode, W (16. prosince 1996). „Krystalová struktura koagulogenu, srážecího proteinu z podkovy: strukturní homolog nervového růstového faktoru“. Časopis EMBO. 15 (24): 6789–97. doi:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb01070.x. ISSN  0261-4189. PMC  452504. PMID  9003754.
  4. ^ Kawabata S, Osaki T (2004). "Struktura a funkce koagulogenu, sraženinové bílkoviny v krabech podkovy". Buňka. Mol. Life Sci. 61 (11): 1257–1265. doi:10.1007 / s00018-004-3396-5. PMID  15170505. S2CID  24537601.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000275