BZIP maf - BZIP Maf

bZIP_Maf
Krystalová struktura MafA homodimer.png
Krystalová struktura homodimeru MafA navázaného na DNA. Vstup PDB 3a5t[1]
Identifikátory
SymbolbZIP_Maf
PfamPF03131
Pfam klanCL0018
InterProIPR004826
SCOP21k1v / Rozsah / SUPFAM

bZIP Maf je doména nalezená v Maf transkripční faktor bílkoviny. Obsahuje a leucinový zip (bZIP) doména, která zprostředkovává transkripční faktor dimerizace a DNA vazba vlastnosti. Oblast Maf extended homology (EHR) je přítomna na N-konci proteinu. Tato oblast (zobrazená žlutě na sousedním obrázku) existuje pouze v rodině Maf a umožňuje rodině rozpoznat delší motivy DNA než jiné leucinové zipy. Tyto motivy se nazývají Maf rozpoznávací prvek (MARE) a jsou 13 nebo 14 základní páry dlouho. Zejména dva zbytky na začátku spirála H2 jsou umístěny tak, aby rozpoznaly přilehlou oblast DNA.[2] Malý maf bílkoviny heterodimerizovat s Fos a může působit jako konkurenční represory transkripčního faktoru NF2-E2.

U myši může Maf1 hrát ranou roli v axiálním vzorování. Vady těchto proteinů jsou příčinou autosomální dominantní retinitis pigmentosa. Neurální sítnice - specifické leucinové zipové proteiny patří do této rodiny.

Reference

  1. ^ Kurokawa, H .; Motohashi, H .; Sueno, S .; Kimura, M .; Takagawa, H .; Kanno, Y .; Yamamoto, M .; Tanaka, T. (2009). „Strukturální základ alternativního rozpoznávání DNA pomocí transkripčních faktorů Maf“. Molekulární a buněčná biologie. 29 (23): 6232–6244. doi:10.1128 / MCB.00708-09. PMC  2786689. PMID  19797082.
  2. ^ Kusunoki H, Motohashi H, Katsuoka F, Morohashi A, Yamamoto M, Tanaka T (duben 2002). "Struktura řešení domény vázající DNA MafG". Nat. Struct. Biol. 9 (4): 252–6. doi:10.1038 / nsb771. PMID  11875518. S2CID  23687470.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR004826