Naléhavé - Abgent
![]() | |
Veřejnost | |
Obchodováno jako | NYSE: WX |
Průmysl | Biotech, Humanitní vědy, Výrobní |
Založený | San Diego, Kalifornie, Spojené státy (2001) |
Hlavní sídlo | NÁS |
Oblast sloužila | Celosvětově |
produkty | protilátky, peptidy, vlastní služby protilátek, vlastní peptidové služby, vlastní proteinové služby |
Počet zaměstnanců | 200 (2014) |
webová stránka | naléhavý |
Naléhavé je globální biotechnologie společnost se sídlem v San Diego, Kalifornie, USA s kancelářemi v Maidenhead, Velké Británii a USA Suzhou, Čína a distributoři po celém světě. Abgent se vyvíjí protilátky a příbuzná činidla ke studiu proteinů podílejících se na buněčné funkci a nemoci. Abgent je protilátky zaměřit se na klíčové oblasti výzkumu včetně autofagie, neurovědy, rakovina, kmenové buňky a více. Společnost Abgent získala v roce 2011 WuXi AppTec, globální společnost poskytující outsourcing farmaceutických, biofarmaceutických a zdravotnických prostředků s působností v Číně a Spojených státech.[1]
Peer review
Společnost Abgent byla v seznamu uvedena jako vybraný dodavatel Nature Magazine,[2] Technologie protilátek, Funkce objevování drog a Vědecký funkce buněčné signalizace. Více než 1100 recenzovaných publikací[3] ve vědeckých časopisech uvádějí Abgentní protilátky, proteiny a peptidy a vlastní služby.
Hlavní podnikání
Jako jeden z největších světových výrobců protilátek pro biologický výzkum a objev léků společnost Abgent vyvíjí, vyrábí a prodává protilátky pro použití v akademickém, biotechnologickém a farmaceutickém průmyslu. Základní produkty jsou doplněny o vlastní služby s protilátkami a vlastní služby s proteiny pro cíle objevování léků.
Nástroje
Program analýzy SUMOplot
SUMOplot je nástroj používaný k předpovědi sumoylačních míst, důležité posttranslační modifikace proteinů. SUMO-modifikované proteiny obsahují tetrapeptidový motiv B-K-x-D / E, kde B je a hydrofobní zbytek, K je lysin konjugovaný na SUMO, x je jakákoli aminokyselina (aa), D nebo E je kyselý zbytek. Podklad specificita se zdá být odvozena přímo z Ubc9 a příslušného motivu substrátu. SUMOplot předpovídá pravděpodobnost, že se shoda sekvence SUMO (SUMO-CS) zapojí do připojení SUMO. Systém skóre SUMOplot je založen na dvou kritériích: první, přímá shoda aminokyselin s pozorovanou SUMO-CS, která váže Ubc9, a druhá, nahrazení konsensu aminokyselina zbytky s aminokyselinovými zbytky vykazujícími podobné hydrofobicita. SUMOplot byl v minulosti používán k predikci stránek závislých na Ubc9.[4][5][6][7][8][9][10][11][12]
Autofágový receptorový motivový plotr
The autofagie cesta je zprostředkována selektivními receptory. Rozpoznávají a třídí různé substráty nákladu (např. Proteiny, organely, patogeny) pro dodání do autofagického aparátu. Známé receptory autofagie se vyznačují motivy krátkých lineárních sekvencí (motivy autofagických receptorů nebo ARM) odpovědnými za interakci s rodinou Atg8 / LC3. Mnoho proteinů obsahujících ARM (ARM-CP) se také podílí na tvorbě a zrání autofagosomů a několik z nich na regulaci signálních drah. Autotagický motivový plotr pomáhá při identifikaci nových ARM-CP. Uživatelé zadají danou aminokyselinovou sekvenci do webového nástroje a program identifikuje vnitřní sekvence odpovídající vzoru ve 3 třídách rozšířeného motivu ARM (x6-W / F / Yxxx-x2). Program poté vypočítá a vypíše čtyři nejlepší skóre pro každou třídu motivů (W-, F-, Y-). Zobrazí se celá sekvence ARM-CP, kde jsou ARM zbarveny podle skóre a seřazené skóre jsou uvedeny v tabulkové formě.[13][14][15]
Viz také
Reference
- ^ WuXi PharmaTech získává společnost Abgent, předního výrobce biologických výzkumných reagencií. 14. října 2011.
- ^ Technologická vlastnost - tabulka dodavatelů. (2004) Nature 428 (6979) p232
- ^ Výsledky vyhledávání publikací HireWire Abgent
- ^ Gramatikoff K. a kol. V Frontiers of Biotechnology and Pharmaceuticals, Science Press USA Inc 2004; 4: 181 - 210
- ^ Vyacheslav Yurchenko, Zhu Xue a Moshe J. Sadofsky. SUMO modifikace lidského XRCC4 reguluje jeho lokalizaci a funkci v DNA Double-Strand Break Repair Mol. Buňka. Biol., Březen 2006; 26: 1786 - 1794
- ^ Meiluen Yang, Chia-Tse Hsu, Chun-Yuan Ting, Leroy F. Liu a Jaulang Hwang. Sestavení polymerního řetězce SUMO1 na lidské topoizomeráze I in Vitro J. Biol. Chem., Březen 2006; 281: 8264 - 8274
- ^ Yutaka Morita, Chie Kanei-Ishii, Teruaki Nomura a Shunsuke Ishii. Sequestery TRAF7 c-Myb do cytoplazmy stimulováním její sumoylace. Mol. Biol. Cell, listopad 2005; 16: 5433 - 5444
- ^ Zhongshu Tang, Oussama El Far, Heinrich Betz a Astrid Scheschonka. Interakce Pias1 a sumoylace metabotropního glutamátového receptoru 8. J. Biol. Chem., Listopad 2005; 280: 38153 - 38159
- ^ Brigit E. Riley, Huda Y. Zoghbi a Harry T. Orr. SUMOylace polyglutaminového opakujícího se proteinu, Ataxin-1, je závislá na funkčním signálu nukleární lokalizace. J. Biol. Chem., Červen 2005; 280: 21942 - 21948
- ^ Timothy A. Hinsley, Pamela Cunliffe, Hannah J. Tipney, Andrew Brass a May Tassabehji. Porovnání členů rodiny genů TFII-I odstraněných u Williams-Beurenova syndromu. Protein Sci., Říjen 2004; 13: 2588 - 2599
- ^ Frederik Van Dyck, Els L. D. Delvaux, Wim J. M. Van de Ven a Marcela V. Chavez. Represe transaktivační kapacity onkoproteinu PLAG1 pomocí SUMOylace. J. Biol. Chem., Srpen 2004; 279: 36121 - 36131.
- ^ Tianwei Li, Evgenij Evdokimov, Rong-Fong Shen, Chien-Chung Chao, Ephrem Tekle, Tao Wang, hrabě R. Stadtman, David C. H. Yang a P. Boon Chock. Sumoylace heterogenních jaderných ribonukleoproteinů, proteinů se zinkovým prstem a proteinů komplexu jaderných pórů: proteomická analýza. PNAS, červen 2004; 101: 8551 - 8556
- ^ Noda et al (2010) FEBS Letters 584: 1379-85 PMID 20083108
- ^ Birgisdottir et al (2013) J Cell Sci 126: 3237-47 PMID 23908376
- ^ Rogov et al (2014) Molecular Cell 53: 167-78 PMID 24462201
externí odkazy
- Naléhavý oficiální web
Tento článek zahrnujepublic domain materiál z NCBI dokument: "Science Primer".