Stellacyanin - Stellacyanin

Stellacyanin je členem modré nebo typu I. měděný protein rodina. Tato rodina proteinů mědi se obecně účastní reakcí přenosu elektronů s přechodem centra Cu mezi oxidovanou formou Cu (II) a redukovanou formou Cu (I). Stellacyanin je všudypřítomný mezi rostlinami cévnatých semen.[1] Jedná se o protein 20 kDa, jehož strukturu tvoří beta vlákna tvoří dva beta listy k vytvoření řeckého klíče beta barel s variabilní alfa spirálovou strukturou. Doména vázající měď proteinu je umístěna na amino-terminálním konci, zatímco karboxyl-terminální konec je bohatý na hydroxyprolin a serin zbytky, typické pro proteiny spojené s buněčnými stěnami rostlin. Kromě toho je také silně glykosylovaný.[1][2][3] Měď je čtyřboká koordinována a cystein, 2 histidiny a glutamin zbytek. Glutaminový zbytek probíhá z methioninového ligandu, který se obvykle nachází v jiných bílých proteinech modré mědi.[1] Navíc jsou rychlosti přenosu elektronů pro stellacyanin rychlejší než pro jiné proteiny mědi typu I, což naznačuje, že stellacyanin je v aktivním místě dostupnější pro rozpouštědla.[1] Přesná funkce stellacyaninu není známa. Avšak vzhledem ke skutečnosti, že proteiny mědi typu I se podílejí na přenosu elektronů a zdá se, že stellacyanin je spojován s buněčnou stěnou rostlin, předpokládá se, že se účastní oxidačních zesíťovacích reakcí za účelem vytvoření polymerního materiálu tvořícího buněčnou stěnu.[1][2]

Reference

  1. ^ A b C d E Koch M. Velarde M. Harrison MD. Echt S. Fischer M. Messerschmidt A. Dennison C., J. Am. Chem. Soc., 127, 156-166, 2005. Online kopie
  2. ^ A b UCLA-DOE Institute for Genomics and Proteomics
  3. ^ Peisach, J., Power, L., Blumberg, W., Chance, B., Biophysical Journal, 38, 277-285, 1982. Abstraktní