SOSUI - SOSUI

Tento článek obsahuje a seznam doporučení, související čtení nebo externí odkazy, ale jeho zdroje zůstávají nejasné, protože mu chybí vložené citace. Prosím pomozte zlepšit tento článek představuji přesnější citace. (Listopadu 2011) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony)

tento článek příliš spoléhá na Reference na primární zdroje. Vylepšete to přidáním sekundární nebo terciární zdroje. (Listopadu 2011) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony)

SOSUI je bezplatný online nástroj, který předpovídá část sekundární struktura z bílkoviny od daného aminokyselinová sekvence (AAS). Hlavním cílem je určit, zda je daný protein rozpustný nebo a transmembránový protein.

Dějiny

SOSUI algoritmus byl vyvinut v roce 1996 na Tokijské univerzitě. Jméno znamená tolik jako „hydrofobní ", narážka na její molekulární" klienty ".

Jak funguje SOSUI

Nejprve SOSUI hledá α šroubovice které lze relativně snadno předvídat, s přihlédnutím ke známému spirálové potenciály dané aminokyselinové sekvence (AAS). Mnohem obtížnějším úkolem je rozlišovat mezi a helixy v rozpustných proteinech a helixy v transmembránových proteinech, přičemž helix α je velmi častým vzorem sekundární struktury v proteinech. SOSUI používá ve své predikci 4 charakteristiky AAS:

1. "index hydropatie "(Kyte und Doolittle 1982)
2. vážená přítomnost amfifilní aminokyseliny (AA) a jejich lokalizace: „index amfifility“
3. náboj AA
4. délka AAS

Důležitým zlepšením ve srovnání s „indexem hydropatie“ společnosti Kyte und Doolittle, který se zcela opírá o jednu charakteristiku, je zavedení takzvaného „indexu amfifility“. Vypočítává se tak, že každé AA s amfifilním zbytkem se získá určitá hodnota, která je odvozena z molekulární struktury AA. Ke splnění kritérií SOSUI pro amfifilicitu polární, hydrofilní zbytek nemusí být navázán přímo na beta-uhlík; musí tam být alespoň jeden nepolární vložený uhlík (proto jsou relevantní pouze lysin, arginin, histidin, kyselina glutamová, glutamin, tryptofan a tyrosin). SOSUI poté hledá akumulace amfifilních AA na koncích α helixů, což se zdá být typické pro transmembránové α helixy (vytváří transmembránová poloha je energeticky nejlepší pro tyto α helice umístěním amfifilních AA na hranici lipid-voda a je tak spoluzodpovědná za správnou lokalizaci proteinu). V úvahu se bere také poplatek AA; délka je důležitá, protože biologická lipidové membrány mají určitou tloušťku určující délku membránově rozložených proteinů. Podle studie publikované vývojáři SOSUI úspěšně diferencoval 99% vybrané skupiny proteinů se známou strukturou ^[1]. Další studie, která provedla několik predikčních nástrojů na AAS 122 známých proteinů, však tvrdila, že SOSUI měl pravdu v počtu a helixů pouze v asi 60% případů ^[2]. Ale i když počet transmembránových domén není vždy přesný, diferenciace mezi rozpustnými a transmembránovými proteiny často funguje, protože je pouze nutné zjistit, zda protein takovou doménu vůbec má. Samozřejmě, membránové proteiny, které nemají transmembránové α šroubovice (např. poriny ) nebo které jsou upevněny pomocí a kovalentní vazba nemůže být SOSUI nalezen.

Výsledek

Na stránce s výsledky se nejprve zobrazují obecné informace (délka, průměrná hydrofobicita). Pokud jde o transmembránový protein, zaznamená se počet transmembránových domén a jejich lokalizace. „Profil hydropatie“ s barevnými akcenty hydrofobních částí; jsou také zobrazena šroubovicová kola s diagramy potenciálních transmembránových domén. Poslední obrázek ukazuje schematický přehled umístění transmembránového proteinu.

Zdroje

1. Hirokawa, Boon-Chieng, Mitaku, SOSUI: Klasifikace a predikce sekundární struktury pro membránové proteiny, Bioinformatics Vol.14 S.378-379 (1998) [3] ^
2. Masami Ikeda, Masafumi Arai, Toshio Shimizu, Vyhodnocení metod predikce transmembránové topologie pomocí experimentálně charakterizované datové sady topologie„Genome Informatics 11: 426–427 (2000) [4] ^

externí odkazy

• Domovská stránka SOSUI