Fosfatidylinositol fosfát kinázy - Phosphatidylinositol phosphate kinases
![]() | tento článek může být pro většinu čtenářů příliš technická na to, aby tomu rozuměli. Prosím pomozte to vylepšit na aby to bylo srozumitelné pro neodborníky, aniž by byly odstraněny technické podrobnosti. (Prosince 2018) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) |
Fosfatidylinositol fosfát kinázy (PIPK) jsou kinázy že fosforylát the fosfoinositidy PtdInsP a PtdInsP2 které jsou deriváty fosfatidylinositol (PtdIns). Bylo zjištěno, že PtdIns je fosforylován pouze na třech (3,4,5) z jeho pěti hydroxyl skupiny, pravděpodobně proto, že hydroxylové skupiny D-2 a D-6 nelze fosforylovat kvůli sterické zábraně.[1] Všech 7 kombinací fosforylovaných PtdIn bylo nalezeno v zvířata, všechny kromě PtdIns (3,4,5)P3 byly nalezeny v rostliny.[2]
PIPK se dnes dělí do tří skupin, typu I, II a III, které sdílejí významnou sekvenční homologii, ale liší se substrátovými specificitami, subcelulárními lokalizacemi a funkcemi.[3] Typ 1 jsou PIPK, které fosforylují PtdIns4P do PtdIns (4,5)P2 a nazývají se PtdIns4P 5-kinázy, protože fosforylují na hydroxylové skupině D-5. PIPKs typu II fosforyluje PtdIns5P v místě D-4 a nazývají se PtdIns5P 4-kinázy. A konečně PIPK typu III jsou PtdIns3P 5-kinázy, které fosforylují PtdIns na PtdIns (3,5)P2, ve kterém prototypu je Fab1 droždí (vidět [1] pro popisný obrázek). Specifičnost substrátu typu I a II závisí na tzv aktivační smyčka. Aktivační smyčka je segment 22 až 27 aminokyselina zbytky, umístěné blízko C-terminálního konce katalytické domény ve všech PIPK.[Citace je zapotřebí ] Když byly zaměněny aktivační smyčky PIPK typu I a typu II, vykazovala chiméra s páteří typu I specificitu pro substrát typu II a naopak pro druhou chiméru.[4]
Seznam PIPK
- Fosfatidylinositol-4-fosfát 3-kináza
- Fosfatidylinositol-4,5-bisfosfát 3-kináza
- Fosfatidylinositol-4-fosfát 5-kináza
Reference
- ^ Pettitt TR, Dove SK, Lubben A, Calaminus SDJ, Wakelam MJO. Analýza intaktních fosfoinositidů v biologických vzorcích. American Soc f Biochem a Mol Biol 2006; 47: 1588-1596
- ^ Muller-Roeber B, Pical C. Metabolismus fosfolipidů inositolu u Arabidopsis. Charakterizované a domnělé izoformy inositol fosfolipid kinázy a fosfolinositidově specifické fosfolipázy C. Plant Physiol 2002 130: 22–46
- ^ Anderson RA, Boronenkov IV, Doughman SD, Kunz J, Loijens JC. Fosfatidylinositol fosfát kinázy, mnohostranná rodina signálních enzymů. J Biol Chem 1999; 274: 9907-9910
- ^ Kunz J, poslanec Wilson, Kisseleva M, Hurley JH, Majerus PW, Anderson RA. Aktivační smyčka fosfatidylinositol fosfát kináz určuje signální specificitu. Mol Cell 2000 5: 1-11
![]() | Tento enzym související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |