NOX5 - NOX5
NADPH oxidáza, EF-ruka vázající doménu vápníku 5, také známý jako NOX5, je protein který je u lidí kódován NOX5 gen.[3][4]
Funkce
NOX5 je román NADPH oxidáza který generuje superoxid.[3]
Nox5 interaguje s c-abl, produkce superoxidu vede k fosforylace c-abl, zatímco inhibice aktivity c-abl kinázy inhibuje produkci superoxidu Nox5.[5]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000255346 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ A b „Entrez Gene: NOX5 NADPH oxidáza, EF-ruka vázající doménu vápníku 5“.
- ^ Bánfi B, Molnár G, Maturana A, Steger K, Hegedûs B, Demaurex N, Krause KH (říjen 2001). „A Ca (2 +) - aktivovaná NADPH oxidáza ve varlatech, slezině a lymfatických uzlinách“. J. Biol. Chem. 276 (40): 37594–601. doi:10,1074 / jbc.M103034200. PMID 11483596.
- ^ El Jamali A, Valente AJ, Lechleiter JD, Gamez MJ, Pearson DW, Nauseef WM, Clark RA (březen 2008). „NOVINKA REGULACE NOX5 ZÁVISÍCÍ NA REDOXU TYROSINOVOU KINASOU C-ABL“. Free Radic. Biol. Med. 44 (5): 868–81. doi:10.1016 / j.freeradbiomed.2007.11.020. PMC 2278123. PMID 18160052.
Další čtení
- Lachgar A, Sojic N, Arbault S a kol. (1999). „Zesílení zánětlivého buněčného redoxního stavu pomocí imunosupresivního Tat typu 1 viru lidské imunodeficience a proteinů gp160“. J. Virol. 73 (2): 1447–52. PMC 103969. PMID 9882350.
- Cheng G, Cao Z, Xu X a kol. (2001). "Homologs of gp91phox: klonování a tkáňová exprese Nox3, Nox4 a Nox5". Gen. 269 (1–2): 131–40. doi:10.1016 / S0378-1119 (01) 00449-8. PMID 11376945.
- Bánfi B, Molnár G, Maturana A a kol. (2001). „A Ca (2 +) - aktivovaná NADPH oxidáza ve varlatech, slezině a lymfatických uzlinách“. J. Biol. Chem. 276 (40): 37594–601. doi:10,1074 / jbc.M103034200. PMID 11483596.
- Armstrong JS, Bivalacqua TJ, Chamulitrat W a kol. (2002). "Srovnání NADPH oxidázy v lidských spermiích a bílých krvinkách". Int. J. Androl. 25 (4): 223–9. doi:10.1046 / j.1365-2605.2002.00351.x. PMID 12121572.
- Moskwa P, Dagher MC, Paclet MH a kol. (2002). „Účast proteinů aktivujících Rac GTPázu na deaktivaci fagocytické NADPH oxidázy“. Biochemie. 41 (34): 10710–6. doi:10.1021 / bi0257033. PMID 12186557.
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T a kol. (2004). „Kompletní sekvenování a charakterizace 21 243 lidských cDNA plné délky“. Nat. Genet. 36 (1): 40–5. doi:10.1038 / ng1285. PMID 14702039.
- Bánfi B, Tirone F, Durussel I a kol. (2004). "Mechanismus aktivace Ca2 + NADPH oxidázy 5 (NOX5)". J. Biol. Chem. 279 (18): 18583–91. doi:10,1074 / jbc.M310268200. PMID 14982937.
- Jana A, Pahan K (2005). „Virus lidské imunodeficience typu 1 gp120 indukuje apoptózu v lidských primárních neuronech prostřednictvím redoxně regulované aktivace neutrální sfingomyelinázy“. J. Neurosci. 24 (43): 9531–40. doi:10.1523 / JNEUROSCI.3085-04.2004. PMC 1955476. PMID 15509740.
- Kawahara T, Ritsick D, Cheng G, Lambeth JD (2005). „Bodové mutace v oblasti bohaté na prolin p22phox jsou dominantními inhibitory tvorby reaktivního kyslíku závislého na Nox1 a Nox2“. J. Biol. Chem. 280 (36): 31859–69. doi:10,1074 / jbc.M501882200. PMID 15994299.
- Femling JK, Nauseef WM, Weiss JP (2005). „Synergie mezi extracelulární skupinou IIA fosfolipázou A2 a fagocytovou NADPH oxidázou při trávení fosfolipidů Staphylococcus aureus požitých lidskými neutrofily“. J. Immunol. 175 (7): 4653–61. doi:10,4049 / jimmunol.175.7.4653. PMID 16177112.
- Cucoranu I, Clempus R, Dikalova A, et al. (2005). „NAD (P) H oxidáza 4 zprostředkovává diferenciaci srdečních fibroblastů vyvolanou růstovým faktorem-beta1 na myofibroblasty“. Circ. Res. 97 (9): 900–7. doi:10.1161 / 01.RES.0000187457.24338.3D. PMID 16179589.
- Kamiguti AS, Serrander L, Lin K a kol. (2006). "Exprese a aktivita NOX5 v cirkulujících maligních B buňkách vlasatobuněčné leukémie". J. Immunol. 175 (12): 8424–30. doi:10,4049 / jimmunol.175.12.8424. PMID 16339585.
- Fu X, Beer DG, Behar J a kol. (2006). „Prvek vázající prvek cAMP-response element zprostředkovává kyselinou indukovanou expresi NADPH oxidázy NOX5-S v buňkách adenokarcinomu Barrettova jícnu“. J. Biol. Chem. 281 (29): 20368–82. doi:10,1074 / jbc.M603353200. PMID 16707484.
- Duerrschmidt N, Stielow C, Muller G a kol. (2006). „NO zprostředkovaná regulace NAD (P) H oxidázy laminárním smykovým stresem v lidských endoteliálních buňkách“. J. Physiol. 576 (Pt 2): 557–67. doi:10.1113 / jphysiol.2006.111070. PMC 1890367. PMID 16873416.
- Chenevier-Gobeaux C, Lemarechal H, Bonnefont-Rousselot D, et al. (2007). „Produkce superoxidu a exprese NADPH oxidázy v lidských revmatoidních synoviálních buňkách: regulace pomocí interleukinu-1 beta a faktoru nekrózy nádorů-alfa“. Zánět. Res. 55 (11): 483–90. doi:10.1007 / s00011-006-6036-8. PMID 17122966.
- Jagnandan D, Church JE, Banfi B a kol. (2007). "Nový mechanismus aktivace NADPH oxidázy 5. senzibilizace vápníku fosforylací". J. Biol. Chem. 282 (9): 6494–507. doi:10,1074 / jbc.M608966200. PMID 17164239.
- BelAiba RS, Djordjevic T, Petry A a kol. (2007). "Varianty NOX5 jsou funkčně aktivní v endotelových buňkách". Free Radic. Biol. Med. 42 (4): 446–59. doi:10.1016 / j.freeradbiomed.2006.10.054. PMID 17275676.
- Tirone F, Cox JA (2007). „NADPH oxidáza 5 (NOX5) interaguje s a je regulována kalmodulinem“. FEBS Lett. 581 (6): 1202–8. doi:10.1016 / j.febslet.2007.02.047. PMID 17346712.
- Qin F, Simeone M, Patel R (2007). „Inhibice NADPH oxidázy snižuje oxidační stres a apoptózu myokardu a zlepšuje srdeční funkce při srdečním selhání po infarktu myokardu“. Free Radic. Biol. Med. 43 (2): 271–81. doi:10.1016 / j.freeradbiomed.2007.04.021. PMID 17603936.
Tento článek o gen na lidský chromozom 15 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |