Graf hydrofilnosti - Hydrophilicity plot - Wikipedia
 | tento článek potřebuje další citace pro ověření. (Září 2014) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) |
A graf hydrofilnosti je kvantitativní analýza stupně hydrofobicita nebo hydrofilnost z aminokyseliny a protein. Používá se k charakterizaci nebo identifikaci možné struktury nebo domén proteinu.
Graf obsahuje aminokyselinovou sekvenci proteinu osa x a stupeň hydrofobicity a hydrofility na ní osa y. Existuje řada metod pro měření stupně interakce polární rozpouštědla jako je voda se specifickými aminokyselinami. Například Kyte-Doolittleova stupnice označuje hydrofobní aminokyseliny, zatímco Hopp-Woodsova stupnice měří hydrofilní zbytky.
Analýza tvaru grafu poskytuje informace o částečné struktuře proteinu. Například pokud úsek přibližně 20 aminokyselin vykazuje pozitivní hydrofobicitu, mohou být tyto aminokyseliny součástí alfa-šroubovice překlenující a lipidová dvojvrstva, který je složen z hydrofobních mastných kyselin. Naopak, aminokyseliny s vysokou hydrofilností naznačují, že tyto zbytky jsou v kontaktu s rozpouštědlem nebo vodou, a proto pravděpodobně zůstávají na vnějším povrchu proteinu.
| Aminokyselina | Jednopísmenný kód | Skóre hydropatie |
|---|---|---|
| Isoleucin | Já | 4.5 |
| Valine | PROTI | 4.2 |
| Leucin | L | 3.8 |
| Fenylalanin | F | 2.8 |
| Cystein | C | 2.5 |
| Methionin | M | 1.9 |
| Alanin | A | 1.8 |
| Glycin | G | -0.4 |
| Threonin | T | -0.7 |
| Serine | S | -0.8 |
| Tryptofan | Ž | -0.9 |
| Tyrosin | Y | -1.3 |
| Prolin | P | -1.6 |
| Histidin | H | -3.2 |
| Kyselina glutamová | E | -3.5 |
| Glutamin | Q | -3.5 |
| Kyselina asparagová | D | -3.5 |
| Asparagin | N | -3.5 |
| Lysin | K. | -3.9 |
| Arginin | R | -4.5 |
Data ve výše uvedené tabulce byla generována pomocí počítačového programu, který vyhodnocuje průměrnou hydrofobicitu segmentů v proteinu a využívá data shromážděná z literatury.
Reference
- ^ Kyte, J; Doolittle, R. F. (1982). "Jednoduchá metoda pro zobrazení hydropatického charakteru proteinu". Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID 7108955.