Catgrip - Catgrip

Catgrips jsou malé kation vázající molekulární vlastnosti bílkoviny a peptidy.[1][2] Každý se skládá z atomů hlavního řetězce pouze ze tří po sobě jdoucích aminokyselina zbytky. První a třetí skupina CO v hlavním řetězci často váží kationty vápník, hořčík, draslík nebo sodík, bez zapojení bočního řetězce. Mnoho catgrips váže molekulu vody místo kationtu; je vodíkově vázán k první a třetí skupině hlavního řetězce CO. Catgrips se nacházejí jako funkce vázající vápník v anexiny, matricové metaloproteinázy (např.serralysiny ), subtilisiny a fosfolipáza A2. Jsou také pozorovány u syntetických peptidů [3][4] a v cyklických hexapeptidech vyrobených ze střídajících se D, L aminokyselin.[5]

Zbytky 98-100 anexinu V (2ran, pouze hlavní atomy řetězce) vázané na iont vápníku

Konformace katgripu je taková, že CO skupiny prvního a třetího aminokyselinového zbytku mohou být elektrostaticky přitahovány nebo vodíkově vázány na kladně nabitý nebo částečně kladně nabitý atom nebo skupinu. Catgrips jsou definovány hlavním řetězcem phi, psi vzepětí druhé a třetí aminokyseliny v hnízdě.

Pokud se dva catgripy překrývají tak, že dva po sobě jdoucí zbytky jsou oba zbytky i catgrips, vytvoří se složený catgrip. Pokud se tři překrývají tak, že tři po sobě jdoucí zbytky jsou zbytky i catgrips, vytvoří se delší catgrip a tak dále. Takové překrývající se motivy mohou vázat jeden, dva nebo tři kovové ionty. Příklad je uveden zbytky 586-590 endonukleázy Cas9 (pdb kód 4oge), kde se hlavní skupiny CO skupiny ze zbytků i, i + 2 a i + 4 váží na hořčíkový ion.[6]

Další tripeptidový motiv, který často váže kationty nebo skupiny 5 + prostřednictvím skupin CO v hlavním řetězci, se nazývá nika (proteinový strukturní motiv).

Reference

  1. ^ Watson, JD; Milner-White EJ (2002). „Konformace polypeptidových řetězců, kde hlavní části po sobě následujících zbytků jsou enantiomerní. Jejich výskyt v kationových a aniontových oblastech proteinů“. Journal of Molecular Biology. 315 (2): 183–191. doi:10.1006 / jmbi.2001.5228. PMID  11779238.
  2. ^ Rana, S; Kundu B (2007). "Double catgrip smíšený L a D mini protein dlouhý pouze 20 zbytků". Bioorg Med Chem. 15 (11): 3874–3882. doi:10.1016 / j.bmc.2007.03.030. PMID  17407819.
  3. ^ Rana, S; Kundu B (2007). "Double catgrip smíšený L a D mini protein dlouhý pouze 20 zbytků". Bioorg Med Chem. 15 (11): 3874–3882. doi:10.1016 / j.bmc.2007.03.030. PMID  17407819.
  4. ^ Nanda, V; DeGrado WF (2006). "Výpočetní návrh heterochirálních peptidů proti šroubovicovému cíli". J Am Chem Soc. 128 (3): 809–816. doi:10.1021 / ja054452t. PMID  16417370.
  5. ^ Pavone, V; Benedetti E; Di Blasio B; Lombardi A (1989). "Pravidelně se střídající L, D peptidy. III Hexacyklické peptidy z valinu a fenylalaninu". Biopolymery. 28 (1): 215–223. doi:10,1002 / bip.360280123. PMID  2720106.
  6. ^ Jinek, M; Jiang F (2014). „Struktury endonukleáz Cas9 odhalují konformační aktivaci zprostředkovanou RNA“. Věda. 343 (6176): 1215–1228. doi:10.1126 / science.1247997. PMC  4184034. PMID  24505130.